Threonin (Thr, T, irreversibel transaminiert)

Vorkommen:

Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei (Lysin und Threonin) kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essentiell bezeichnet.^5-114
Besonders reich an Threonin sind Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen (Kerne).

Weitere Hülsenfrüchte liefern viel Threonin: Goabohne (1179 mg/100g), Kidney Bohnen (992), weisse Bohnen (983), Ackerbohne (928), Linsen (882) und Kichererbsen (766).

Auch Erdnüsse (896 mg/100g), Kakaobohnen (776), Chia (709), Cashew Kerne (688), Mandeln (601), Walnuss (596), Amarant (558 mg), Buchweizen (506) und Quinoa (420) bieten grössere Mengen der Aminosäure Threonin an.² Hafer (575 mg) und Teff wären auch gute Quellen als Getreide.

Einige grosse Lieferanten für Threonin, wie Spirulina (2970 mg/100g), getrocknete Petersilie (1193 mg, frisch 122), Senfkörner (1077), Senfpulver (838) oder Schwarzer Senf (960) wie auch viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen.

Damit enthalten Sojabohnen etwa die doppelte Menge an Threonin wie Fleisch oder Fisch, während praktisch alle Bohnen und eine Anzahl von Samen und Nüssen etwa gleich viel oder mehr Threonin anbieten. Eier bringen gut die Hälfte von Fleisch aber Milch nur 148 mg an Threonin.

Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essentiellen Aminosäure auf. Trotzdem: Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu erleiden, der zu Marasmus oder Kwashiorkor (Hungerbauch) führt.

Lager- und Zubereitungsverluste:

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies macht sich als "Ausflocken" oder "Gerinnung" bemerkbar. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung / Gesundheit:

Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Threonin (Thr, T) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essentiell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse". Essentiell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt.

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essentiell sind.^5-114 Veganer erhalten Threonin etwa in doppelter Dosis der benötigten Menge.

Doch spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder 80/10/10 oder noch extremer können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Tagesbedarf auf lange Sicht:

Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 15 mg/kg Körpergewicht an.⁶ Wikipedia: Der Tagesbedarf für Erwachsene wird mit 16 mg pro kg Körpergewicht angenommen.

Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Threonin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 8 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 0,6 g/Tag.

Mangelsymptome:

Ein Mangel an Threonin ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Threonin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Nehmen wir über lange Zeit zu wenig Threonin auf, so kann das zu Müdigkeit und Abgeschlagenheit führen. Während der Kindheit kann ein Threoninmangel auch in einem verzögerten Knochenwachstum resultieren.

Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Überversorgung:

Eine Threonin-Überversorgung tritt nur auf, wenn die Aminosäure in grossen Mengen zugeführt wird. Dies ist über die Ernährung allein kaum möglich. Betroffen sind daher im Grunde nur Menschen, die Threonin isoliert über Ergänzungsmittel aufnehmen beziehungsweise überdosieren.

Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch den Aminosäureabbau zu vermeiden.

Kommt es durch Nahrungsergänzungsmittel zu einem starken Threonin-Überschuss, so produziert unser Körper zu viel Harnsäure. Zu viel Harnsäure im Blut kann aber, vor allem bei gleichzeitig geringer Flüssigkeitsaufnahme, in extremen Fällen zu Gicht führen.

Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung):Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper etc.:

Obwohl Threonin essentiell ist, sind viele Funktionen der Aminosäure noch nicht genauer untersucht. Es steht aber fest, dass Threonin eine wichtige Rolle im Wachstum und im Harnsäurestoffwechsel spielt.

• Threonin ist ausserdem wichtiger Baustein vieler Proteine, wobei es beispielsweise in Kollagen des Bindegewebes häufig vorkommt. Kollagen ist wichtige Substanz der Knochen und Zähnen, aber auch der Sehnen und Bänder. Auch sind Muzine reich an Threonin. Diese Glykoproteine sind wichtige Bestandteile aller Schleimhäute.
• Threonin ist ebenfalls wichtiger Baustein von Antikörpern. Hier liegt es mit Zuckerresten glykosiliert vor, was besonders entscheidend für die korrekte Funktion der Antikörper ist.
• Threonin ist eine polare Aminosäure, die aufgrund ihrer Hydroxylgruppe zu Phosphorylierungen in Enzymen fähig ist. Daher ist sie häufig auch Bestandteil von Enzymen.
• Threonin spielt auch eine wichtige Rolle bei der Bildung der Aminosäure und Neurotransmitters Glycin. Glycin ist ein Abbauprodukt von Threonin.

Aufnahme und Stoffwechsel:

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind. Damit Threonin optimal im Körper wirken kann, müssen Magnesium, Niacin und Vitamin B₆ ebenfalls in ausreichenden Mengen vorhanden sein.

Speicherung, Verbrauch, Verluste:

Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Der Abbau von Threonin führt entweder zu Acetaldehyd sowie der nicht-essentiellen Aminosäure Glycin oder auch zu Propionyl-CoA.

Strukturen:

L-Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren und kann an seiner Hydroxygruppe phosphoryliert werden, wodurch es bei der Enzymregulation eine Rolle spielen kann. In Fischen sind die Anti-Frost-Proteine fast ausschliesslich aus L-Alanin und L-Threonin aufgebaut.

Wikipedia: Im Threonin findet sich am β-Kohlenstoffatom (= 3-Position) eine Hydroxygruppe; es kann auch als 3-Methyl-Serin oder 3-hydroxyliertes Desmethyl-Valin betrachtet werden. Aufgrund der Hydroxygruppe ist Threonin wesentlich polarer und reaktiver als Valin.

Andere Bezeichnungen für Threonin: (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure; α-Amino-β-hydroxybuttersäure. Summenformel: C₄H₉NO₃. Abkürzungen: Thr, T (Einbuchstabencode).

Literatur / Quellen:

1. US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
2. Elmadfa Ibrahim und Leitzmann Claus: Ernährung des Menschen; 5. Auflage (2015); Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart.
3. De Groot Hilka und Farhadi Jutta: Ernährungswissenschaft; 6. Auflage (2015); Verlag Europa-Lehrmittel, Haan-Gruiten.
4. Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
5. Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York.
6. WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2002

Autor: Karin Rustmeier | 06.04.2017