Threonin ist nicht nur für den Aufbau von Proteinen wie Kollagen wichtig, sondern trägt auch zur Fettverbrennung und dem gesunden Stoffwechsel bei. Neugierig, wie diese essenzielle Aminosäure noch Ihre Gesundheit unterstützen kann? Lesen Sie weiter, um mehr zu erfahren.
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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.
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Threonin (Thr, T) ist eine von neun (bei Kindern zehn, einschliesslich Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Diese Aminosäuren muss der Mensch zwingend über die Nahrung aufnehmen.
Der Mensch nutzt 20 proteinogene Aminosäuren als Bausteine für Proteine. Selenocystein dient dabei als 21. Aminosäure für spezialisierte Proteine.
Biochemisch zeichnet sich Threonin dadurch aus, dass sein primärer Abbau über irreversible Stoffwechselwege (Spaltung und Dehydratisierung) verläuft und eine Rückgewinnung durch Transaminierung physiologisch nicht stattfindet. Da der menschliche Körper das spezifische Kohlenstoffgerüst essenzieller Aminosäuren nicht selbst synthetisiert, verlangt Threonin – wie alle essenziellen Aminosäuren – eine regelmässige Zufuhr über die Nahrung.
Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen (Kerne) sind besonders reich an Threonin.
| Lebensmittel | Protein g/100g (USDA) | Threonin mg/100g | %-Anteil Threonin am Protein |
| 36 g | 1766 mg | 4,9 % | |
| 38 g | 1398 mg | 3,7 % | |
| 34 g | 1342 mg | 3,9 % | |
| 24 g | 992 mg | 4,1 % | |
| 23 g | 968 mg | 4,2 % | |
| 21 g | 928 mg | 4,4 % | |
| 18 g | 766 mg | 4,3 % | |
| 18 g | 736 mg | 4,1 % |
Einige Beispiele für Hülsenfrüchte sind Goabohnen (1179 mg/100g), weisse Bohnen (983), Borlotti-Bohnen (970), Ackerbohne (928), Linsen (882) und Kichererbsen (766). Auch Erdnüsse (896 mg/100g), Chiasamen (709), Pistazien (680), Kakaobohnen (610), Mandeln (601), Walnüsse (600), Amarant (590), Hafer (580) Buchweizen, Teff (510) und Quinoa (420) bieten grössere Mengen der Aminosäure Threonin an.1
Einige bedeutende Threonin-Lieferanten wie Spirulina (3000 mg/100g), getrocknete Petersilie (1193, frisch 122), Senfkörner (1077), schwarzer Senf (960) oder Senfpulver (838) sowie viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen.
Damit enthalten Sojabohnen etwa die doppelte Menge an Threonin wie Fleisch (Rindfleisch roh 884) oder Fisch (Lachs roh 860), während praktisch alle Bohnen sowie viele Samen und Nüsse etwa gleich viel oder mehr Threonin liefern. Eier (556) bringen fast die Hälfte des Threonins von Fleisch, während Kuhmilch nur 134 mg Threonin enthält.1
Viele Getreidesorten haben einen niedrigen Gehalt an dieser essenziellen Aminosäure. Trotzdem müsste man sich als Veganer sehr einseitig ernähren, um einen dauerhaften Eiweissmangel zu erleiden, der zu Marasmus oder Kwashiorkor (Hungerbauch) führen könnte.
Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.8
Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.
L-Threonin dient als Vorstufe für die Aminosäuren Glycin und Serin. Es kontrolliert die Fettansammlung in der Leber und wirkt als Lipotropikum (lipotropic). Es schützt gegen neurologische Funktionsstörungen, und hilft bei Verdauungsstörungen und Darmbeschwerden. Ausserdem verhindert Threonin übermässiges Leberfett und verbessert generell die Nährstoffaufnahme.10
Threonin gehört zu den essenziellen Aminosäuren. Essenzielle Aminosäuren sind diejenigen, die unser Körper entweder nicht oder nicht in ausreichender Menge synthetisieren kann, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten.7
Mehr Informationen wie der Proteinkonsum Ihre Gesundheit beeinflusst, finden Sie in folgendem Beitrag: Risiken proteinreicher Ernährung.
Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.
| Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen: Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler. |
Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 15 mg/kg Körpergewicht an.6
Ein Mangel an Threonin ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Threonin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.
Nehmen wir über lange Zeit zu wenig Threonin auf, so kann das zu Müdigkeit und Abgeschlagenheit führen. Während der Kindheit kann ein Threoninmangel auch in einem verzögerten Knochenwachstum resultieren. Die bei sehr langandauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr. Leichtere Mangelerscheinungen können bei Erwachsenen zum Verlust fettfreier Körpermasse führen.7
Eine Threonin-Überversorgung tritt nur auf, wenn man die Aminosäure in grossen Mengen zuführt. Dies ist über die Ernährung allein kaum möglich. Betroffen sind daher im Grunde nur Menschen, die Threonin isoliert über Ergänzungsmittel aufnehmen beziehungsweise überdosieren.
Kommt es durch Nahrungsergänzungsmittel zu einem starken Threonin-Überschuss, so produziert unser Körper zu viel Harnsäure. Ein hoher Harnsäurespiegel im Blut kann bei wenig Flüssigkeitsaufnahme in extremen Fällen Gicht verursachen.
Eine Erhöhung der Threonin-Konzentration im Blut könnte auch dazu führen, dass sich Threonin und Glycin im Gehirn ansammeln. Diese Ansammlung stört das Gleichgewicht der Neurotransmitter und kann die Gehirnentwicklung bei Babys beeinflussen. Deshalb sollte man bei der Ernährung von Säuglingen auf eine übermässige Threoninzufuhr verzichten.10
Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch den Aminosäureabbau zu vermeiden.
Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.
Threonin weist folgende Funktionen im Körper auf:2,5,10
Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.5
Bei Säugetieren existieren zwei Hauptwege für den Abbau von L-Threonin. Entweder zerlegt Threonin-Dehydratase (TDH) Threonin in NH4+ und 2-Ketobutyrat, das rasch und irreversibel zu Propionyl-CoA und CO2 zerfällt. Oder Threonin-Dehydrogenase (TDG) baut Threonin zu 2-Amino-3-Ketobutyrat ab, das die 2-Amino-3-Ketobutyrat-CoA-Ligase hauptsächlich in Glycin und Acetyl-CoA spaltet.9
Beide Wege haben gemeinsam, dass sie nicht über eine reversible Transaminierung verlaufen. Praktische Relevanz bekommt dies nur bei einer spezifischen Supplementierungsform: Beim Verabreichen von essenziellen AS als stickstofffreie Ketosäure-Analoga, können die meisten - dank einer vorhandenen, wenn auch untergeordneten Aminotransferase - wieder die intakte Aminosäure bilden.12 Zusammen mit Lysin - Reeds (2000) nennt mit Vorbehalt auch Tryptophan - gilt Threonin für manche Fachautoren deshalb als "wirklich essenziell" im engsten biochemischen Sinn.11
Der in älterer Fachliteratur gelegentlich genutzte Begriff der "irreversiblen Transaminierung" ist aber biochemisch fehlerhaft.5 Eine Transaminierung stellt als chemisches Gleichgewicht definitionsgemäss eine reversible Reaktion dar.
Für die Ernährung bedeutet dies aber dennoch: Alle essenziellen Aminosäuren muss der Mensch weiterhin über die Nahrung zuführen.6
Damit Threonin optimal im Körper wirken kann, müssen Magnesium, Niacin und Vitamin B6 ebenfalls in ausreichenden Mengen vorhanden sein.
Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber.5
L-Threonin zählt nach neuem Standard zu den polaren Aminosäuren. Seine Hydroxygruppe lässt sich phosphorylieren und spielt so eine Rolle bei der Enzymregulation. In Fischen bestehen die Anti-Frost-Proteine fast ausschliesslich aus L-Alanin und L-Threonin. Threonin hat eine Hydroxygruppe, daher ist es reaktiver als Valin.
Andere Bezeichnungen für Threonin sind (2S,3R)-2-Amino-3-hydroxybutansäure und die Summenformel C4H9NO3. Die Abkürzungen für Threonin sind Thr und T (Einbuchstabencode).10
| 1. | US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA. |
| 2. | Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015. |
| 3. | De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015. |
| 4. | Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag: München. 2009. |
| 5. | Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015. |
| 6. | WHO/FAO/UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition: report of a joint FAO/WHO/UNU expert consultation. WHO Technical Report Series 935. Genf. 2007. |
| 7. | Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63. |
| 8. | Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017. |
| 9. | Darling PB, Grunow J et al. Threonine dehydrogenase is a minor degradative pathway of threonine catabolism in adult humans. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2000 May;278(5):E877-884. |
| 10. | PubChem. National Library of Medicine (US), National Center for Biotechnology Information. Threonine. 2024. |
| 11. | Reeds PJ. Dispensable and Indispensable Amino Acids for Humans. The Journal of Nutrition. 2000;130(7):1835S-1840S. |
| 12. | Shah AP, Kalantar-Zadeh K, Kopple JD. Is There a Role for Ketoacid Supplements in the Management of CKD? American Journal of Kidney Diseases. 2015;65(5):659–673. |
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