Eine naturnahe vegane Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Valin gut ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind.
Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allemsekundäre Pflanzenstoffesind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.
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Definition
Valin (Val, V) ist eine von acht (bei Kindern zehn, einschliesslich Histidin und Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine. Bis auf zwei (Lysin und Threonin) kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essenziell bezeichnet.5
Vorkommen
Besonders reich an Valin sind Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen (Kerne).
Mungobohnen (1240 mg/100 g), Kidney-Bohnen (1230), Linsen (1220) oder weisse Bohnen (1200) sind weitere Beispiele von Hülsenfrüchten.
Weitere Beispiele für Samen und solche für Nüsse sind Pistazien roh (1200 mg/100 g), Cashewnüsse (1090), Sesam (990), Mandeln (855) und Walnuss (750). Auch in bestimmten Pseudogetreiden wie Amaranth (680), Quinoa (590) und Hirse (580) finden sich grössere Mengen der Aminosäure.1
Sojabohnen und Hanfsamen enthalten etwa die doppelte Menge an Valin im Vergleich zu Fleisch oder Fisch, während Kürbiskerne und Lupinenmehl etwa das Anderthalbfache aufweisen. Andere gute vegane Lieferanten wie Bohnen, Linsen, Sonnenblumenkerne, Pistazien und Leinsamen enthalten ungefähr gleich viel Valin. Eier enthalten weniger davon, und Kuhmilch nur 200 mg Valin (Kuhmilch aus "Alto Casertano" enthält 210 mg).1,16
Lager- und Zubereitungsverluste
Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen das Ei verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.15
Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.
Ernährung - Gesundheit
Verzweigtkettige Aminosäuren (Branched Chain Amino Acids, kurz BCAAs), bestehend aus Valin, Leucin und Isoleucin, sind essenzielle Aminosäuren, die verschiedene Funktionen im Körper haben. Sie dienen als Bausteine für die Proteinsynthese und die Energiegewinnung, können verschiedene Signalfunktionen über den mTOR-Signalweg ausüben und sind eine wichtige Stickstoffquelle für die Synthese von anderen Aminosäuren wie Glutamat, Glutamin, Alanin und Aspartat.9
Unser Körper kann BCAAs nicht selbst herstellen (synthetisieren), benötigt sie aber in gewissen Mengen, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten. Etwa 35 % der unentbehrlichen Muskelproteine und 40 % der gesamten von Säugetieren benötigten Aminosäuren bestehen aus diesen BCAAs.7,12
Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essenziell sind.5 Veganer erhalten Valin eher etwas überdurchschnittlich. Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.
Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 26 mg/kg Körpergewicht an.6
Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Valin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nachwissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 14 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 1,05 g/Tag.
Das Bundesinstitut für Risikobewertung (BfR) gibt an, dass Erwachsene bis zu 2,0 g isoliertes Valin (einzeln oder kombiniert) pro Tag zusätzlich zur normalen Nahrungszufuhr tolerieren können.10
Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome
Ein Mangel an Valin ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Valin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.
Von einem Valindefizit können aber auch Personengruppen betroffen sein, die einen oder mehrere Risikofaktoren aufweisen, wie langandauernder körperlicher und psychischer Stress, Lebererkrankungen, chronisch entzündliche Erkrankungen des Darms oder extremer Sport.
Ein Mangel macht sich zuerst als allgemeine Leistungsschwäche auf körperlicher und geistiger Ebene, Hormonschwankungen und Krankheitsanfälligkeit bemerkbar. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.7
Valinmangel kann auch genetisch bedingt sein. Valinämie ist eine seltene Stoffwechselstörung, bei der hohe Werte der Aminosäure Valin im Blut und Urin auftreten. Säuglinge mit Valinämie haben oft Appetitlosigkeit, Erbrechen und Wachstumsprobleme. Der Zustand kann lebensbedrohlich sein und kann auch niedrigen Muskeltonus, übermässige Schläfrigkeit, Hyperaktivität und Entwicklungsverzögerung verursachen. Valinämie entsteht durch einen Mangel des Enzyms Valintransaminase, das Valin abbaut. Die Vererbung erfolgt autosomal rezessiv, wobei das für die Erkrankung verantwortliche Gen noch nicht bekannt ist.8
Überversorgung
BCAAs nimmt man normalerweise zusammen mit anderen Aminosäuren durch die Nahrung auf. Eine Überdosierung über die Nahrung ist kaum möglich. Man kann sie aber aus diesem natürlichen Verbund herauslösen und einzeln oder kombiniert aufnehmen, etwa durch spezielle Nahrungsergänzungsmittel. Bei höheren Mengen an isolierten BCAAs gibt es Hinweise auf potenzielle gesundheitliche Risiken, wie z.B. erhöhte Blutammoniakspiegel. Valin ist oft in Energiedrinks enthalten.10
Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden.
Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.
Funktionen im Körper
Valin weist folgende Funktionen im Körper auf:5,9,10,14
Valin hat wie alle Aminosäuren eine wichtige Funktion in der Proteinbiosynthese.
Indem Valin die Insulinausschüttung anregt, sorgt es nicht nur für eine Regulation des Blutzuckers, sondern zusätzlich für eine schnelle Aufnahme aller Aminosäuren in die Muskulatur und die Leber.
Bei proteinreicher Kost oder im Falle der Mobilisierung körpereigener Proteinreserven ist Valin zur Energiegewinnung nutzbar.
Valin dient, wie die beiden anderen Aminosäuren mit verzweigter Kohlenstoffkette, Leucin und Isoleucin, der Ernährung des Muskels. Das spielt eine Rolle bei längerer Anstrengung oder in Hungerphasen, wenn der Körper auf eigene Reserven zurückgreifen muss. Der Abbau von Valin liefert Propionyl-CoA, das nach Umsetzung zu Succinyl-CoA zur Auffüllung des Citratzyklus beiträgt.
Im Zentralnervensystem wirkt Valin ausserdem als wichtige Vorstufe von Neurotransmittern.
Valin kann die Ausschüttung des Wachstumshormons Somatotropin (STH) fördern. Dieses wiederum ist nicht nur für das Längenwachstum während der Pubertät wichtig, es begünstigt zusätzlich die Aminosäureverwertung in Muskeln, Leber und Knochen. Gleichzeitig regt Somatotropin den Fettabbau an.
Valin reguliert den Stoffwechsel, die Darmgesundheit, die Immunität und Krankheiten beim Menschen.
Aufnahme und Stoffwechsel
Der Stoffwechsel von BCAAs erfolgt in zwei Hauptschritten, die in Muskel und Leber unterschiedlich ausgeprägt sind. Im Muskel findet im ersten Schritt eine reversible Transaminierung von BCAAs zu den entsprechenden α-Ketosäuren statt. Zum vollständigen Abbau der BCAAs müssen die α-Ketosäuren in die Leber gelangen, wo sie weiter oxidieren.
Im zweiten Schritt erfolgt eine irreversible oxidative Decarboxylierung durch den verzweigtkettigen Keto-Säure-Dehydrogenase-Komplex. Die Enzymaktivität ist beim Menschen in Leber, Nieren und Gehirn hoch und in Skelettmuskulatur, Darm und Fettgewebe niedrig. Im weiteren Verlauf des Abbaus entsteht aus Valin Succinyl-Coenzym A. Hierbei wirkt Valin als Glukogene Aminosäure.9,10,11
Ausdauertraining hat verschiedene Auswirkungen auf den Energieverbrauch und den Abbau von Proteinen und Aminosäuren im Körper. Nach einer proteinreichen Mahlzeit gelangen die BCAAs als erste Aminosäuren ins Blutplasma und in die Muskulatur. Der Körper kann sie direkt in der Skelettmuskulatur verwerten.13
Speicherung - Verbrauch - Verluste
Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Valin kommt zwar nur in geringen Mengen vor, ist aber in fast jedem Protein enthalten. In der Muskulatur ist der Valin-Anteil besonders hoch.5
Strukturen
Valin leitet sich durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Isovaleriansäure ab. Gemeinsam mit Leucin und Isoleucin gehört Valin, aufgrund seiner Struktur, zu den verzweigtkettigen und hydrophoben Aminosäuren. Sie sind wichtige Bestandteile der Muskeleiweisse.
Andere Bezeichnungen für Valin sind 2-Amino-3-methylbutansäure und 2-Aminoisovaleriansäure. Die Summenformel lautet C5H11NO2, und die Abkürzungen dafür sind Val und V (Einbuchstabencode).10
Literaturverzeichnis - 16 Quellen
1.
US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
2.
Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015.
3.
De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015.
4.
Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH: Urban & Fischer Verlag, München. 2009.
5.
Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015.
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