Valin gehört zu den verzweigtkettigen Aminosäuren und dient der Proteinsynthese im Körper.
Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.
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Valin (Val, V) ist eine von acht (bei Kindern zehn, einschliesslich Histidin und Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine. Bis auf zwei (Lysin und Threonin) kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essenziell bezeichnet.5
Besonders reich an Valin sind Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen (Kerne).
Lebensmittel | Protein g/100 g (USDA) | Valin mg/100 g | %-Anteil Valin am Protein |
36 g | 2030 mg | 5,6 % | |
Hanfsamen (gesch.) | 34 g | 1777 mg | 5,2 % |
30 g | 1579 mg | 5,3 % | |
38 g | 1600 mg | 4,2 % | |
21 g | 1300 mg | 6,2 % | |
24 g | 1233 mg | 5,1 % | |
18 g | 1072 mg | 6,0 % |
Mungobohnen (1240 mg/100 g), Kidney-Bohnen (1230), Linsen (1220) oder weisse Bohnen (1200) sind weitere Beispiele von Hülsenfrüchten.
Weitere Beispiele für Samen und solche für Nüsse sind Pistazien roh (1200 mg/100 g), Cashewnüsse (1090), Sesam (990), Mandeln (855) und Walnuss (750). Auch in bestimmten Pseudogetreiden wie Amaranth (680), Quinoa (590) und Hirse (580) finden sich grössere Mengen der Aminosäure.1
Einige grosse Lieferanten für Valin, wie Dulse, getrocknet (3900 mg), Spirulina (3512), getrocknete Petersilie (2021, frisch 170), Senfpulver (1500) oder schwarzer Senf (1400), wie auch viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht aufführen.1
Sojabohnen und Hanfsamen enthalten etwa die doppelte Menge an Valin im Vergleich zu Fleisch oder Fisch, während Kürbiskerne und Lupinenmehl etwa das Anderthalbfache aufweisen. Andere gute vegane Lieferanten wie Bohnen, Linsen, Sonnenblumenkerne, Pistazien und Leinsamen enthalten ungefähr gleich viel Valin. Eier enthalten weniger davon, und Kuhmilch nur 200 mg Valin (Kuhmilch aus "Alto Casertano" enthält 210 mg).1,16
Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen das Ei verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.15
Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.
Verzweigtkettige Aminosäuren (Branched Chain Amino Acids, kurz BCAAs), bestehend aus Valin, Leucin und Isoleucin, sind essenzielle Aminosäuren, die verschiedene Funktionen im Körper haben. Sie dienen als Bausteine für die Proteinsynthese und die Energiegewinnung, können verschiedene Signalfunktionen über den mTOR-Signalweg ausüben und sind eine wichtige Stickstoffquelle für die Synthese von anderen Aminosäuren wie Glutamat, Glutamin, Alanin und Aspartat.9
Unser Körper kann BCAAs nicht selbst herstellen (synthetisieren), benötigt sie aber in gewissen Mengen, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten. Etwa 35 % der unentbehrlichen Muskelproteine und 40 % der gesamten von Säugetieren benötigten Aminosäuren bestehen aus diesen BCAAs.7,12
Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essenziell sind.5 Veganer erhalten Valin eher etwas überdurchschnittlich. Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.
Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen: Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler. |
Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 26 mg/kg Körpergewicht an.6
Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Valin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 14 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 1,05 g/Tag.
Das Bundesinstitut für Risikobewertung (BfR) gibt an, dass Erwachsene bis zu 2,0 g isoliertes Valin (einzeln oder kombiniert) pro Tag zusätzlich zur normalen Nahrungszufuhr tolerieren können.10
Ein Mangel an Valin ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Valin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.
Von einem Valindefizit können aber auch Personengruppen betroffen sein, die einen oder mehrere Risikofaktoren aufweisen, wie langandauernder körperlicher und psychischer Stress, Lebererkrankungen, chronisch entzündliche Erkrankungen des Darms oder extremer Sport.
Ein Mangel macht sich zuerst als allgemeine Leistungsschwäche auf körperlicher und geistiger Ebene, Hormonschwankungen und Krankheitsanfälligkeit bemerkbar. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.7
Valinmangel kann auch genetisch bedingt sein. Valinämie ist eine seltene Stoffwechselstörung, bei der hohe Werte der Aminosäure Valin im Blut und Urin auftreten. Säuglinge mit Valinämie haben oft Appetitlosigkeit, Erbrechen und Wachstumsprobleme. Der Zustand kann lebensbedrohlich sein und kann auch niedrigen Muskeltonus, übermässige Schläfrigkeit, Hyperaktivität und Entwicklungsverzögerung verursachen. Valinämie entsteht durch einen Mangel des Enzyms Valintransaminase, das Valin abbaut. Die Vererbung erfolgt autosomal rezessiv, wobei das für die Erkrankung verantwortliche Gen noch nicht bekannt ist.8
BCAAs nimmt man normalerweise zusammen mit anderen Aminosäuren durch die Nahrung auf. Eine Überdosierung über die Nahrung ist kaum möglich. Man kann sie aber aus diesem natürlichen Verbund herauslösen und einzeln oder kombiniert aufnehmen, etwa durch spezielle Nahrungsergänzungsmittel. Bei höheren Mengen an isolierten BCAAs gibt es Hinweise auf potenzielle gesundheitliche Risiken, wie z.B. erhöhte Blutammoniakspiegel. Valin ist oft in Energiedrinks enthalten.10
Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden.
Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.
Valin weist folgende Funktionen im Körper auf:5,9,10,14
Der Stoffwechsel von BCAAs erfolgt in zwei Hauptschritten, die in Muskel und Leber unterschiedlich ausgeprägt sind. Im Muskel findet im ersten Schritt eine reversible Transaminierung von BCAAs zu den entsprechenden α-Ketosäuren statt. Zum vollständigen Abbau der BCAAs müssen die α-Ketosäuren in die Leber gelangen, wo sie weiter oxidieren.
Im zweiten Schritt erfolgt eine irreversible oxidative Decarboxylierung durch den verzweigtkettigen Keto-Säure-Dehydrogenase-Komplex. Die Enzymaktivität ist beim Menschen in Leber, Nieren und Gehirn hoch und in Skelettmuskulatur, Darm und Fettgewebe niedrig. Im weiteren Verlauf des Abbaus entsteht aus Valin Succinyl-Coenzym A. Hierbei wirkt Valin als Glukogene Aminosäure.9,10,11
Ausdauertraining hat verschiedene Auswirkungen auf den Energieverbrauch und den Abbau von Proteinen und Aminosäuren im Körper. Nach einer proteinreichen Mahlzeit gelangen die BCAAs als erste Aminosäuren ins Blutplasma und in die Muskulatur. Der Körper kann sie direkt in der Skelettmuskulatur verwerten.13
Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Valin kommt zwar nur in geringen Mengen vor, ist aber in fast jedem Protein enthalten. In der Muskulatur ist der Valin-Anteil besonders hoch.5
Valin leitet sich durch Substitution des α-Wasserstoffatoms durch eine Aminogruppe (–NH2) von der Isovaleriansäure ab. Gemeinsam mit Leucin und Isoleucin gehört Valin, aufgrund seiner Struktur, zu den verzweigtkettigen und hydrophoben Aminosäuren. Sie sind wichtige Bestandteile der Muskeleiweisse.
Andere Bezeichnungen für Valin sind 2-Amino-3-methylbutansäure und 2-Aminoisovaleriansäure. Die Summenformel lautet C5H11NO2, und die Abkürzungen dafür sind Val und V (Einbuchstabencode).10
1. | US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA. |
2. | Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015. |
3. | De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015. |
4. | Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH: Urban & Fischer Verlag, München. 2009. |
5. | Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015. |
6. | WHO World Health Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935. 2002. |
7. | Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63. |
8. | Rarediseases. Valinemia. 2024. |
9. | Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. Physiol Res. 2021 Jul 12;70(3):293-305. |
10. | BfR Bundesinstitut für Risikobewertung. Nahrungsergänzungsmittel - Isolierte verzweigtkettige Aminosäuren können bei hoher Aufnahme die Gesundheit beeinträchtigen. 20/2019. |
11. | Mattick JSA, Kamisoglu K et al. Branched-chain amino acid supplementation: impact on signaling and relevance to critical illness. Wiley Interdiscip Rev Syst Biol Med. 2013 Jul-Aug;5(4):449-460. |
12. | Tamanna N, Mahmood N. Emerging Roles of Branched-Chain Amino Acid Supplementation in Human Diseases. Int Sch Res Notices. 2014 Nov 12;2014:235619. |
13. | Shimomura Y, Murakami T et al. Exercise promotes BCAA catabolism: effects of BCAA supplementation on skeletal muscle during exercise. J Nutr. 2004 Jun;134(6 Suppl):1583S-1587S. |
14. | Nie C, He T et al. Branched Chain Amino Acids: Beyond Nutrition Metabolism. Int J Mol Sci. 2018 Mar 23;19(4):954. |
15. | Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017. |
16. | Landi N, Ragucci S et al. Amino Acid Composition of Milk from Cow, Sheep and Goat Raised in Ailano and Valle Agricola, Two Localities of 'Alto Casertano' (Campania Region). Foods. 2021 Oct 13;10(10):2431. |
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