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Lysin (Lys, K, irreversibel transaminiert)

Lysin zählt zu den acht essenziellen Aminosäuren. Lysin ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen und für den Erhalt von Muskel- und Bindegewebe unerlässlich.

Von Kollagenstabilität bis zur Energieproduktion – erfahren Sie hier die vielseitigen Vorteile dieser essenziellen Aminosäure für Ihre Gesundheit.

  • Vermehrter Haarausfall kann auf einen niedrigen Lysinspiegel hindeuten.
  • Hülsenfrüchte wie Sojabohnen und Linsen sind hervorragende pflanzliche Quellen für Lysin.
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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.

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Definition

Lysin (Lys, K) ist eine von acht (bei Kindern zehn, einschliesslich Histidin und Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine. Bis auf zwei (Lysin und Threonin) kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essenziell bezeichnet.5

Vorkommen

Hülsenfrüchte sind besonders reich an Lysin, aber auch Nüsse und Samen enthalten hohe Mengen davon.

Lebensmittel

Protein g/100 g (USDA)

Lysin mg/100 g %-Anteil Lysin am Protein

Sojabohne, roh

36 g 2700 mg 7,5 %

Lupinenmehl

38 g 2000 mg 5,3 %

Linsen

25 g 1720 mg 6,9 %
Ackerbohnen 26 g 1700 mg 6,5 %

Kichererbsen

20 g 1380 mg 6,9 %

Pistazien, roh

20 g 1140 mg 5,7 %

Chiasamen

17 g 970 mg 5,7 %

Sonnenblumenkerne

21 g 940 mg 4,5 %

Ein Beispiel für Samen sind Kürbiskerne (1200 mg/100 g) und Mohnsamen (950). Unter den Nüssen enthalten Erdnüsse ebenfalls viel Lysin, nämlich etwa 930 mg.1

Beim Gemüse haben unter anderem Blumenkohl (220), Spinat (170), Brokkoli (140) und Kartoffeln (110) höhere Lysingehalte. Im Vergleich dazu ist der Lysingehalt in Getreide gering, was es zu einer limitierenden Aminosäure in verschiedenen Diäten macht. In einigen Entwicklungsländern nutzen sie L-Lysinhydrochlorid, um Getreide für den menschlichen Verzehr anzureichern, und setzen es auch bei der Herstellung von Tierfutter ein.1,13

Eine ausgewogene Ernährung mit anderen pflanzlichen Proteinquellen wie Hülsenfrüchten, Samen und Nüssen kann den geringen Lysingehalt von Getreide gut ausgleichen.

Einige bedeutende Lysin-Lieferanten wie Spirulina (3000 mg/100 g), getrocknete Petersilie (2100, frisch 180), Senfpulver (1800) oder Bockshornklee (1700) sowie viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen.1

Damit enthalten Sojabohnen etwa anderthalbmal so viel Lysin wie Fleisch (Rindfleisch roh 1790), während Lupinenmehl, Linsen und Ackerbohnen einen ähnlichen Lysingehalt wie Fleisch aufweisen. Eier (912) enthalten etwa ein Drittel und Kuhmilch (276) nur nahezu 10 % von Sojabohnen.1

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu bekommen.

Lager- und Zubereitungsverluste

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen das Ei verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.7

Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung - Gesundheit

Lysin gehört zu den essenziellen Aminosäuren. Essenzielle Aminosäuren sind diejenigen, die unser Körper entweder nicht oder nicht in ausreichender Menge synthetisieren kann, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten.8 Im Jahr 1955 wiesen William Rose und Kollegen nach, dass Lysin in der menschlichen Ernährung erforderlich ist, um eine positive Stickstoffbilanz zu erreichen.10 Die Hauptaufgabe von Lysin ist die Teilnahme an der Proteinsynthese.13

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essenziell sind.5 Veganer erhalten Lysin eher etwas überdurchschnittlich.

Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen:
Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler.

Tagesbedarf auf lange Sicht

Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene an Lysin reichen, je nach verwendeter Methode, von 12 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 30 mg/kg Körpergewicht an.6

Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Lysin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 12 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 0,9 g/Tag.

Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome

Ein Mangel ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Lysin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Eine Lysinmangelernährung kann zu häufigeren Infektionen sowie zu Haarausfall und Wachstumsstörungen bei Kindern führen. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Andere Mangelerscheinungen, die auf eine geringe Aufnahme oder ein Ungleichgewicht bei der Zufuhr von unverzichtbaren Aminosäuren zurückzuführen sind, können bei Erwachsenen zu unzureichender Gewichtszunahme sowie einer geringeren fettfreien Körpermasse führen, selbst bei erhöhter Energiezufuhr.8,9

Überversorgung

Ein erhöhter Lysinspiegel tritt bei einer ausgewogenen Ernährung nicht auf. Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden.

Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper

Lysin weist folgende Funktionen im Körper auf:2,3,4,5

  • Lysin ist wichtig für die Stabilität von Kollagen, einem wichtigen Baustein in Bindegewebe, Haaren, Zähnen, Knochen, Blutgefässen und Sehnen. In diesen Strukturen kommt Lysin als Hydroxylysin vor, was bedeutet, dass es an bestimmten Stellen mit OH-Gruppen ausgestattet ist. Diese OH-Gruppen sind über Zuckermoleküle miteinander verbunden, wodurch die besonders stabilen Glykoproteine entstehen, die für Kollagen typisch sind.
  • Innerhalb der Proteine, um die sich die Erbsubstanz wickelt, liegen spezifische Lysine methyliert vor.
  • Der Körper kann mithilfe von anderen Stoffen aus Lysin das vitaminähnliche Carnitin herstellen. Carnitin spielt eine wichtige Rolle beim Energiegewinn und beim Verbrennen von Fett.
  • Lysin beeinflusst die Aufnahme von Calcium in Zähne und Knochen positiv.
  • Unterschiedliche Studien zeigen ausserdem eine positive Wirkung von Lysin bei Arteriosklerose und Krebserkrankungen.

Aufnahme und Stoffwechsel

Die Absorption von Lysin ist mit beinahe 100 % fast vollständig. Dennoch gibt es Unterschiede in der Schnelligkeit der Absorption. Die Absorption der essenziellen Aminosäuren, wie Lysin, Isoleucin, Valin, Phenylalanin, Tryptophan und Methionin erfolgt im Gegensatz zu nicht essenziellen Aminosäuren wesentlich schneller.

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen.5

Der erste Schritt im Abbauweg von Lysin ist die Bildung von Saccharopin und dann von 2-Aminoadipinsäure, was in den Mitochondrien passiert. Der Abbau von 2-Aminoadipinsäure führt über mehrere Schritte zu Acetyl-CoA. Obwohl die Leber als primäres Organ für den Lysinstoffwechsel gilt, ist es wichtig zu wissen, dass der Lysinabbau auch in anderen Geweben und Organen im ganzen Körper, einschliesslich des Gehirns, stattfindet.12

Die Darmflora kann Harnstoff in Ammoniak umwandeln und Stickstoff für die Aminosäuresynthese nutzen. Studien zeigen, dass markiertes Lysin im Darm und im Körper entsteht, aber die genaue Menge ist schwer zu messen. Es ist wichtig, die Rolle der Darmflora im Lysinstoffwechsel zu verstehen, besonders bei geringer Lysinaufnahme.10

Speicherung - Verbrauch - Verluste

Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber.5 Dort erfolgt auch der Abbau, z.B. durch Desaminierung und Umwandlung in Harnstoff, um schädliche Wirkungen in den Zellen zu verhindern. Die AS können aber auch über Schweiss und Urin verloren gehen.11

Strukturen

L-Lysin ist eine basische Aminosäure, die durch das Vorhandensein einer Aminogruppe am Ende einer aliphatischen 4-Kohlenstoff-Seitenkette [-(CH2)4-NH3+] gekennzeichnet ist. Diese Struktur macht Lysin zu einer relativ reaktiven Substanz in verschiedenen chemischen Reaktionen, einschliesslich Carbonyl-Amin-Wechselwirkungen.13

Andere Bezeichnungen für Lysin: 2,6-Diaminohexansäure. Summenformel: C6H14N2O2. Abkürzungen: Lys, K (Einbuchstabencode).

Literaturverzeichnis - 13 Quellen

1.US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
2.

Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015.

3.

De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015.

4.

Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag: München. 2009.

5.

Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015.

6.

WHO World Health Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935. 2002.

7.

Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017.

8.

Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63.

9.

Rafii M, Paoletti A et al. Dietary Lysine Requirements of Older Adults Stratified by Age and Sex. J Nutr. 2024 Jul;154(7):2133-2142.

10.

Matthews DE. Review of Lysine Metabolism with a Focus on Humans. J Nutr. 2020 Oct 1;150(Suppl 1):2548S-2555S.

11.

Dunstan RH, Sparkes DL et al. Diverse characteristics of the urinary excretion of amino acids in humans and the use of amino acid supplementation to reduce fatigue and sub-health in adults. Nutr J. 2017 Mar 23;16(1):19.

12.

Chang FM. Update current understanding of neurometabolic disorders related to lysine metabolism. Epilepsy Behav. 2023 Sep;146:109363.

13.

Tomé D, Bos C. Lysine requirement through the human life cycle. J Nutr. 2007 Jun;137(6 Suppl 2):1642S-1645S.

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