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Beste Aussichten für Ihre Gesundheit

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Lysin (Lys, K)

Lysin zählt zu den acht essentiellen Aminosäuren. Lysin ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen und für den Erhalt von Muskel- und Bindegewebe unerlässlich.
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Fazit:Eine naturnahe Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Lysin recht gut ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind.

Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essentiell bezeichnet.

Vorkommen:Ein sehr hohes Vorkommen an Lysin findet man in Hülsenfrüchten, doch ein hohes auch in Nüssen und Samen.

Lebensmittel

Protein g/100g (USDA)

Lysin mg/100g %-Anteil Lysin am Protein

Sojabohne, roh

36 g 2700 mg 7,5 %

Lupinenmehl

38 g 2000 mg 5,3 %

Linsen

25 g 1720 mg 6,9 %
Ackerbohnen 26 g 1700 mg 6,5 %

Kichererbsen

20 g 1380 mg 6,9 %

Pistazien, roh

20 g 1140 mg 5,7 %

Chia

17 g 970 mg 5,7 %

Sonnenblumenkerne

21 g 940 mg 4,5 %

 

Ein Beispiel von Samen bilden Kürbiskerne (1200 mg/100g, Wikipedia: 2283 mg, was wohl falsch ist) oder Mohnsamen (950). Erdnüsse als Beispiel zu Nüssen enthalten z.B. viel an Lysin: (920).1

Beim Gemüse weisen z.B. Blumenkohl (200) und Kartoffeln (110) höhere Lysin Werte auf. Der Lysin-Gehalt in Getreide ist tief.6

Eine ausgewogene Ernährung mit anderen pflanzlichen Proteinquellen wie Hülsenfrüchten, Samen und Nüssen kann den geringen Lysin-Gehalt von Getreide gut ausgleichen.

Einige grosse Lieferanten für Lycin, wie Spirulina (3000 mg/100g), getrocknete Petersilie (2100, frisch 180), Senfpulver (1800) oder Bockshornklee (1700) wie auch viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen.

Damit haben Sojabohnen etwa anderthalb mal so viel Lysin wie Fleisch, während Lupinenmehl, Linsen und Ackerbohnen etwa dem Fleisch im Gehalt an Lysin entsprechen. Eier haben davon die Hälfte und Kuhmilch nur nahezu 10 % von Sojabohnen.

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweißmangel zu erleiden, der zu Marasmus oder Kwashiorkor (Hungerbauch) führt.

 

Lager- und Zubereistungsverluste:Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies macht sich als "Ausflocken" oder "Gerinnung" bemerkbar. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung / Gesundheit:Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Lysin (Lys, K) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essentiell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse". Essentiell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt.

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essentiell sind.5-114 Veganer erhalten Lysin eher etwas überdurchschnittlich.

Spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder 80/10/10 oder noch extremer können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Tagesbedarf auf lange Sicht:Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene an Lysin reichen, je nach verwendeter Methode, von 8 bis 45 mg Lysin pro Kilogramm Körpergewicht. Die WHO gibt einen durchschnittlichen Tagesbedarf von 30 mg/kg Körpergewicht an.6

Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Lysin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 12 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 0,9 g/Tag.

Mangelsymptome:Ein Mangel ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Lysin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Eine Lysin-Mangelernährung führt verstärkt zu Infektionen, kann aber auch Haarausfall und Wachstumsstörungen zur Folge haben. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Überversorgung:Ein erhöhter Lysinspiegel tritt bei einer ausgewogenen Ernährung nicht auf. Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden.

Wikipedia: Die dauerhafte Supplementierung von Lysin kann bereits bei normalen Dosen zu einer Irritation der Mundschleimhaut führen. Die Nebenwirkungen bei regelmäßiger Überdosierung können Blutgerinnungsstörungen und -zuckerschwankungen sein. Auch kann eine Nierenfunktionsstörung auftreten.

Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper etc.:Lysin hat verschiedene Funktionen:2,3,4,5

  • Unentbehrlich ist Lysin unter anderem für die Stabilität von Kollagen, einem Faserbestandteil, der im Bindegewebe, in Haaren, Zähne, Knochen, Blutgefäßen und Sehnen zu finden ist. Die Aminosäure liegt in diesen Strukturporteinen hydroxyliert als Hydroxylysin vor (posttranslationale Modifikation), sie ist also an speziellen Stellen mit OH-Resten ausgestattet. Diese wiederum sind über Zuckermoleküle miteinander vernetzt, wodurch die für das Kollagen charakteristischen sehr stabilen Glykoproteine entstehen.
  • Innerhalb der Proteine, um die sich die Erbsubstanz wickelt, liegen spezifische Lysine methyliert vor.
  • Der Körper kann darüber hinaus aus Lysin im Zusammenspiel mit anderen Stoffen das vitaminähnliche Carnitin selbst herstellen. Dieses wiederum hat eine Schlüsselfunktion bei dem Energiestoffwechsel und der Fettverbrennung.
  • Lysin beeinflusst die Aufnahme von Calcium in Zähne und Knochen positiv.
  • Unterschiedliche Studien zeigen ausserdem eine positive Wirkung von Lysin bei Arteriosklerose und Krebserkrankungen.

Aufnahme und Stoffwechsel:Die Absorption von Lysin ist mit beinahe 100 % fast vollständig. Dennoch gibt es Unterschiede in der Schnelligkeit der Absorption. Die Absorption der essentielle Aminosäuren, wie Lysin, Isoleucin, Valin, Phenylalanin, Tryptophan und Methionin erfolgt im Gegensatz zu nicht-essentiellen Aminosäuren wesentlich schneller.

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.5

Speicherung, Verbrauch, Verluste:Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber.5 Dort erfolgt auch der Abbau, z.B. durch Desaminierung und Umsetzung zu Harnstoff, um zelltoxische Wirkungen zu verhindern.

Strukturen:Lysin besteht aus sechs Kohlenstoffatomen und einer basischen Gruppe und gehört zu den Hexonbasen. Wikipedia: Gemeinsam mit L-Arginin und L-Histidin gehört L-Lysin in die Gruppe der basischen und zugleich proteinogenen α-Aminosäuren oder Hexonbasen. ... Beim Abbau des Lysins (Eiweißfäule) entsteht über Pipecolinsäure das Leichengift Cadaverin.

Andere Bezeichnungen für Lysin: 2,6-Diaminohexansäure. Summenformel: C6H14N2O2. Abkürzungen: Lys, K (Einbuchstabencode).

Literatur / Quellen:

  1. US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
  2. Elmadfa Ibrahim und Leitzmann Claus: Ernährung des Menschen; 5. Auflage (2015); Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart.
  3. De Groot Hilka und Farhadi Jutta: Ernährungswissenschaft; 6. Auflage (2015); Verlag Europa-Lehrmittel, Haan-Gruiten.
  4. Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
  5. Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York.
  6. WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2002.


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