Tryptophan, die essenzielle Aminosäure für Körper und Geist. Neben seiner bedeutenden Rolle in der Proteinsynthese spielt Tryptophan auch eine Schlüsselrolle bei der Regulierung von Stimmung und Schlaf.
Lesen Sie im Fachbeitrag über die Vor- und Nachteile, Wirkungen etc. von Tryptophan und welche natürlichen Lebensmittel die besten dafür sind.
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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allemsekundäre Pflanzenstoffesind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.
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Definition
Tryptophan (Trp, W) ist eine von neun (bei Kindern zehn, einschliesslich Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch nutzt 20 proteinogene Aminosäuren als Bausteine für Proteine. Selenocystein dient dabei als 21. Aminosäure für spezialisierte Proteine.
Biochemisch verläuft der primäre Abbau von Tryptophan über den Kynurenin-Weg unter irreversibler Spaltung seines Indol-Ringsystems. Eine Re-Transaminierung zur Wiederherstellung des Moleküls findet nicht statt, weshalb der Organismus auf eine stetige Zufuhr über die Nahrung angewiesen ist.
Vorkommen
Besonders reich an Tryptophan sind Samen, Hülsenfrüchte und Gewürze.
Eine Portion des roh-veganen Erb-Müslis deckt mit seiner Vielfalt an Samen und frischen, natürlichen Zutaten fast die Hälfte des Tagesbedarfs an Tryptophan.
Einige bedeutende Tryptophan-Lieferanten wie Spirulina (929 mg/100g), getrocknete Petersilie (475), Senfkörner (502), Bockshornkleesamen (391), schwarzer Senf (380), getrockneter Bärlauch (360) oder Senfpulver (260) isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der obigen Tabelle nicht führen. Auch prozessierte vegane Zutaten können hohe Anteile an Tryptophan aufweisen, wie z.B. Sesammehl (1097) oder Baumwollsaatmehl (752).1
Alle oben genannten Zutaten liefern deutlich mehr Tryptophan als Fleisch oder Fisch. Zum Vergleich: Eier enthalten etwa 107 mg, Milch nur 80 mg.1
Viele Getreidesorten haben einen geringen Gehalt an der essenziellen Aminosäure Lysin. Tryptophan ist in Gemüse und Früchten nur in kleinen Mengen vorhanden. Dennoch müsste man sich als Veganer sehr einseitig ernähren, um einen dauerhaften Eiweissmangel zu erleiden. Krankheiten wie Kwashiorkor und Marasmus, die durch lang anhaltenden Eiweiss- und generellen Energiemangel entstehen, sind in der westlichen Welt kaum noch zu finden.
L-Tryptophan findet häufig als Nahrungsergänzungsmittel Verwendung und dient insbesondere als stimmungsaufhellendes Mittel, da es ein Vorläufer von Serotonin ist. Seine Aufnahme steht daher in engem Zusammenhang mit der Unterdrückung von depressiven und ängstlichen Stimmungen.16
Lager- und Zubereitungsverluste
Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.8
Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.
Ernährung - Gesundheit
Tryptophan zählt zu den für alle Tiere essenziellen Aminosäuren. Während Bakterien, Pilze und Pflanzen selbst synthetisieren, nimmt der Mensch diese Aminosäure ausschliesslich über die Nahrung auf. Neben seiner Rolle in der Proteinsynthese dient Tryptophan auch als Substrat für die Bildung verschiedener Neurotransmitter und Hormone. Es ist unter anderem ein Vorläufer für die Synthese von Serotonin im Gehirn und Darm sowie von Melatonin in der Zirbeldrüse.9,11 Tryptophan-Metaboliten wie Melatonin und ähnliche Substanzen wie Indol-3-Propionsäure sind starke Antioxidantien und bioenergetische Wirkstoffe, die die Regeneration und den Schutz vor Stress und Alterung erleichtern.10
Ferner ist Tryptophan wichtig für die Zellen der Darmschleimhaut und spielt eine Rolle bei der Regulierung des Immunsystems, der Darmflora, der Epithelbarriere und des Gleichgewichts im Darm.12
Mehr Informationen wie der Proteinkonsum Ihre Gesundheit beeinflusst, finden Sie in folgendem Beitrag: Risiken proteinreicher Ernährung.
Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.
Die WHO empfiehlt eine tägliche Aufnahme von 4 mg Tryptophan pro kg Körpergewicht.6 Für einen durchschnittlichen Erwachsenen mit 70 kg entspricht dies rund 280 mg pro Tag.
Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome
Ein Mangel an Tryptophan tritt selten auf. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Tryptophan gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.
Ernährungsphysiologen erkannten, dass ein schwerer ernährungsbedingter Mangel an Tryptophan oder Vitaminen der B-Gruppe beim Menschen zu Problemen im Zentralnervensystem (ZNS) führen kann. Dazu gehören Ataxie (Bewegungsstörung), kognitive Beeinträchtigungen (Schwierigkeiten bei Denkprozessen wie Gedächtnis, Aufmerksamkeit oder Lernen) und Dysphorie (Zustand allgemeiner Unzufriedenheit oder Unwohlseins), oft begleitet von einer Hyperpigmentierung der Haut.13
Eine langfristige unzureichende Aufnahme von Tryptophan kann zu Müdigkeit und Abgeschlagenheit führen. Bei einer Fruktosemalabsorption können signifikant erniedrigte Serum-Tryptophanspiegel auftreten. Sehr selten treten die genetischen Erkrankungen Tryptophan-Malabsorptionssyndrom (Blaue-Windeln-Syndrom) und Hartnup-Syndrom auf. Diese sind auf einen Mangel an einem substratspezifischen Transportmechanismus für L-Tryptophan in der Dünndarm- und Nierenschleimhaut zurückzuführen.14
Überversorgung
Ein erhöhter Tryptophanspiegel tritt bei einer ausgewogenen Ernährung nicht auf. Da die Aminosäure ihren Abbau selbst reguliert, ist eine Überdosierung kaum möglich.
Eine übermässige Aufnahme von Tryptophan kann Nierenschäden verursachen, während eine moderate Menge vorteilhaft sein könnte. In einem Experiment fütterten Forscher gesunde Ratten 12 Wochen lang mit Diäten, die 0,6 %, 1,2 % und 1,8 % Tryptophan enthielten. Sie stellten fest, dass eine hohe Tryptophanaufnahme den Harnstoffstickstoff (BUN) im Blut erhöhte und Nierenschäden verursachte. In einem weiteren Experiment bekamen Ratten mit chronischer Nierenerkrankung (CKD) 8 Wochen lang Tryptophan in Dosen von 100 mg/kg oder 500 mg/kg. Eine hohe Dosis erhöhte die Sterblichkeit, Serumkreatinin, Harnstoffstickstoffwerte und Nierenschäden.12
Die tolerierbare obere Aufnahmemenge für Tryptophan beträgt 4,5 g pro Tag (Tolerable Upper Intake Level), was als sichere Grenze für die tägliche Einnahme gilt, um potenzielle gesundheitliche Risiken durch übermässigen Konsum zu vermeiden.15
Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung):Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.
Funktionen im Körper
Tryptophan weist folgende Funktionen im Körper auf:2,3,4,5
L-Tryptophan ist am Aufbau von diversen Proteinen im menschlichen Körper beteiligt, z. B. in den Muskeln, im Apolipoprotein B100 (Teil des LDL-Cholesterin-Transportmoleküls) sowie in Enzymen.
Es dient als Vorstufe für verschiedene Botenstoffe (Neurotransmitter, Hormone) wie Serotonin und Melatonin. Das Gewebshormon Serotonin reguliert viele Funktionen des Herz-Kreislauf-Systems, vor allem den Blutdruck. Auch als Botenstoff im Gehirn hat Serotonin vielfältige Aufgaben. Es wirkt stimmungsaufhellend, schlaffördernd und kann Emotionen positiv beeinflussen. Tryptophan gilt deshalb als natürliches Antidepressivum. Stress und ein dadurch erhöhter Cortisolspiegel wirken hemmend auf die Serotoninbildung, Nicotinsäure und Vitamin B6 hingegen fördernd.
Tryptophan ist zudem die Vorstufe des Niacin (Nicotinsäure, Vitamin B3). Dieses B-Vitamin ist als NAD (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) ein wichtiges Coenzym in verschiedenen Stoffwechselreaktionen.
Aufnahme und Stoffwechsel
Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.
Je nach Gewebe und Verwendungszweck läuft der Abbau von Tryptophan über folgende Stoffwechselwege:17
Kynurenin-Stoffwechselweg (Kyn): Dies ist der wichtigste Abbauweg für Tryptophan im Gewebe. Enzyme bauen mehr als 95 % des Tryptophans zu verschiedenen bioaktiven Verbindungen ab. Der Grossteil dieser Umwandlung von Tryptophan zu Kynurenin erfolgt in der Leber mittels Tryptophan-2,3-Dioxygenase (TDO). Der restliche Kynurenin-Stoffwechsel findet durch Indolamin-2,3-Dioxygenase (IDO1) im Gehirn, im Gastrointestinaltrakt und in der Leber statt.18 Dieser Stoffwechselweg steht im Zusammenhang mit Entzündungen, Immunreaktionen und der Neurotransmission und ist mit verschiedenen Krankheiten assoziiert.
5-Hydroxytryptamin-Stoffwechselweg (HT): Dieser spielt eine wichtige Rolle in verschiedenen physiologischen Prozessen. Tryptophan wandelt sich in 5-HTP und dann in 5-HT um. 5-HT, oder auch Serotonin, ist ein wichtiger Neurotransmitter, der Stimmung, Angstzustände und Verhalten reguliert. Eine weitere Umwandlung zu Melatonin ist möglich, welches am Schlaf-Wach-Rhythmus beteiligt ist.
Indol-Stoffwechselweg: Die Darmmikrobiota ist ebenfalls wichtig für den Trp-Stoffwechsel, indem sie Trp direkt in Moleküle wie Indol und seine Derivate umwandeln kann. Diese Moleküle sind wichtig für die Aufrechterhaltung der intestinalen Homöostase und regulieren die Expression von pro- und anti-inflammatorischen Zytokinen.17
Studien zu spezifischen Supplementierungen von stickstofffreien Ketosäuren bei Nierenerkrankungen, zeigen, dass die meisten essenziellen Aminosäuren - dank einer vorhandenen, wenn auch untergeordneten Aminotransferase - wieder intakte Aminosäuren bilden können. Nur Lysin und Threonin - Reeds(2000) nennt mit Vorbehalt auch Tryptophan - können dies nicht. Deshalb gelten diese für manche Fachautoren als "wirklich essenziell" im engsten biochemischen Sinn.20,21
Der in der älteren Fachliteratur gelegentlich verwendete Begriff der "irreversiblen Transaminierung" ist biochemisch fehlerhaft, da eine Transaminierung per definitionem immer reversibel verläuft.5 Dennoch bedeutet dies für die Ernährung: Alle essenziellen Aminosäuren muss der Mensch über die Nahrung aufnehmen.
Speicherung - Verbrauch - Verluste
Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Die Leber baut einen erheblichen Teil der Aminosäuren ab und beseitigt den Stickstoff in Form von Harnstoff. Über das Blut gelangt dieser via Nieren zur Ausscheidung.18
Die biologische Halbwertszeit von Tryptophan beträgt 15,8 Stunden.19
Eine Untersuchung an Ratten zeigte, dass die Enzymaktivität beim Tryptophan-Stoffwechsel teilweise mit zunehmendem Alter abnimmt. Dies kann zu einer verminderten Biosynthese von Nikotinsäure führen, die an fast allen biogenetischen und biosynthetischen Prozessen des Organismus beteiligt ist.7
Strukturen
Tryptophan ist eine proteinogene α-Aminosäure, die ein aromatisches Indol-Ringsystem aufweist. Zusammen mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin gehört Tryptophan zur Gruppe der aromatischen Aminosäuren.
IUPAC-Name: 2-Amino-3-(1H-indol-3-yl)propansäure. Weitere Namen: L(–)-α-Amino-β-indolyl-(3)-propionsäure. Summenformel: C11H12N2O2. Abkürzungen: Trp, W (Einbuchstabencode).19
Bissonnette B, Luginbuehl I et al. Blue diaper syndrome. In: Syndromes: Rapid Recognition and Perioperative Implications. 2nd ed. New York: McGraw-Hill Education. 2019.
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