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Beste Aussichten für Ihre Gesundheit

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Phenylalanin (Phe, F)

Phenylalanin gehört zu den acht essentiellen Aminosäuren, die u.a. zur Synthese wichtiger körpereigener Stoffe wie Adrenalin, Serotonin und Dopamin beitragen.
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Fazit:Eine naturnahe vegane Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Phenylalanin gut ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind.

Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essentiell bezeichnet.

Vorkommen:Vor allem Hülsenfrüchte enthalten viel Phenylalanin wie Sojabohnen (1998 mg/100g) und Kindney-Bohnen (1260 mg). Getrocknet erst recht, siehe Tabelle. Da spielen Kürbiskerne ebenfalls in dieser Liga.

Lebensmittel

Protein g/100g (USDA)

Phenylalanin mg/100g (USDA) %-Anteil Phenylalanin am Gesamtprotein

getrocknete Sojabohnen

36.49 g 2122 mg 5.8 %

Kürbiskerne

30.23 g 1733 mg 5.7 %

getrocknete Erbsen

24.55 g 1132 mg 4.6 %

Mandeln

22.57 g 1130 mg 5.1 %

Walnüsse

15.23 g 711 mg 4.7 %

Weizenvollkornmehl

13.7 g 646 mg 4.7 %

Reis ungeschält

7.94 g 410 mg 5.2 %

Nüsse, wie Mandeln (1130 mg/100g) und Baumnüsse (711) etc. sowie Samen wie Sesam (1010) und Leinsamen (960) etc. sind sehr gute Lieferanten von Phanylalanin. Verschiedene Vollkorngetreide bringen ebenfalls grössere Mengen dieser Aminosäure. Auch Gemüse und Beeren enthalten etwa diese Menge, hingegen Früchte deutlich weniger.1

Sowohl Fleisch wie Fisch, Ei (680 mg) oder Milch (nur 158 mg) enthalten weniger Phenylalanin als Sojabohnen, Kürbiskerne, getrocknete Erbsen oder Mandeln.


Lager- und Zubereitungsverluste:Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies kann sich als „Ausflocken“ oder „Gerinnung“ zeigen. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung / Gesundheit:Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Phenylalanin (Phe, F) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essentiell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse".

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essentiell sind.3-114 Veganer erhalten Threonin im Durchschnitt etwa in der zweifachen Menge und sind mit Lysin gut abgedeckt. Spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier oder 80/10/10 oder noch extremer können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Essentiell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt. Phenylalanin z.B. ist vor allem durch die nicht essentielle Aminosäure Tyrosin ersetzbar.

Tagesbedarf auf lange Sicht:Wikipedia: "Da Phenylalanin dem Organismus zur Produktion der Aminosäure Tyrosin dient, ist der Bedarf an Phenylalanin vom Tyrosingehalt der Nahrung abhängig. In normaler proteinhaltiger Nahrung sind beide Aminosäuren in gewissen Anteilen enthalten. Zumindest für gesunde Erwachsene ist es aber möglich, den gesamten Tyrosinbedarf auch über die Synthese aus Phenylalanin zu decken. ... Die normale tägliche Dosis sollte 14 mg/kg Körpergewicht (eines Erwachsenen) betragen."

Gemäss Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 beträgt der Tagesbedarf an Phenylalanin und Tyrosin zusammen 16 mg/kg Körpergewicht. Dies unter Einrechnung eines Zuschlags von 30 % für individuelle Schwankungen. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 1,2 g/Tag. Es gibt neuere Studien, die auch weniger empfehlen.

Ist Tyrosin im Überschuss vorhanden, benötigen wir rund 9 mg Phenylalanin pro Kilogramm Körpergewicht und Tag. Bei einem Verhältnis von Phenylalanin zu Tyrosin von 60:40 erfolgt die Verwertung der beiden Aminosäuren optimal.

Mangelsymptome:Bei einer ausgewogenen Ernährung tritt kaum ein Mangel an Phenylalanin auf. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Phenylalanin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Ein langanhaltender Mangel kann zu verringerter Leistungsfähigkeit, verringertem Appetit und Stoffwechselstörungen führen. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Überversorgung:Ein erhöhter Phenylalaninspiegel tritt auf, wenn der Abbau oder die Umwandlung in andere Substanzen gestört ist. Dies ist bei der genetisch bedingten Stoffwechselstörung der Phenylketonurie der Fall. Hier baut der Körper Phenylalanin nicht vollständig ab und das Phenylalanin sammelt sich im Blut in zu hohen Mengen an.

Dies wirkt sich auf die Funktion des Gehirns ungünstig aus. Menschen mit Phenylketonurie achten lebenslang auf eine phenylalaninarme Diät. Ein auf Lebensmittelverpackungen aufgedruckter Hinweis „enthält eine Phenylalaninquelle“ zeigt auf das Vorhandensein des Süssstoffs Aspartam, der während des Verdauungsvorganges Phenylalanin freisetzt.

Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden. Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper etc.:

  • Phenylalanin und davon abhängig Tyrosin tragen zur Synthese wichtiger körpereigener Proteine bei, wie die Neurotransmitter Adrenalin, Dopamin und Serotonon oder das Hautpigment Melanin und Hormon Thyroxin. Phenylalanin kann die Gedächtnisleistung stärken und den Appetit zügeln.2,3
  • Anders als sonst bei Aminosäuren hat Phenylalanin nicht nur in seiner natürlichen L-Form, sondern auch als D-Form besondere Funktionen im Körper. Die Medizin verwendet synthetisch hergestelltes D- und L-Phenylalanin (DLPA), also ein Racemat, als Schmerzmittel oder gegen Depressionen.2,3

Aufnahme und Stoffwechsel:Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die Leber wandelt Phenylalanin in die nicht-essentielle Aminosäure Tyrosin um. Reicht die Menge Phenylalanin nicht aus, behilft sich der Organismus mit Tyrosin.

Speicherung, Verbrauch, Verluste:70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Dort erfolgt auch der Abbau, z.B. durch Desaminierung und Umsetzung zu Harnstoff, um zelltoxische Wirkungen zu verhindern.

Strukturen:Phenylalanin ist eine chirale, aromatische α-Aminosäure mit hydrophober Seitenkette. Phenylalanin leitet sich strukturell vom Alanin ab und ist amphiphil.

Wikipedia: Durch 4-Hydroxylierung entsteht im menschlichen Körper aus L-(–)-Phenylalanin die proteinogene Aminosäure L-Tyrosin.

Andere Bezeichnungen für L-Phenylalanin: 2-Amino-3-phenylpropionsäure; 2-Amino-3-phenylpropansäure. Summenformel: C9H11NO2. Abkürzungen: Phe, F (Einbuchstabencode).

Literatur / Quellen:

  1. US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
  2. Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
  3. Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York.
  4. WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2002


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