Phenylalanin (Phe, F)

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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B₁₂. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.

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Definition

Phenylalanin (Phe, F) ist eine von neun (bei Kindern zehn, einschliesslich Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten.³ Der Mensch nutzt 20 proteinogene Aminosäuren als Bausteine für Proteine. Selenocystein dient dabei als 21. Aminosäure für spezialisierte Proteine.

Biochemisch dient Phenylalanin primär als Vorstufe für Tyrosin, wozu eine irreversible Hydroxylierung erfolgt. Da eine Re-Transaminierung zu Phenylalanin physiologisch keine Rolle spielt und der Körper den aromatischen Ring nicht selbst synthetisiert, erfordert Phenylalanin eine regelmässige Zufuhr über die Nahrung.

Vorkommen

Vor allem Hülsenfrüchte enthalten viel Phenylalanin wie Sojabohnen (2122 mg/100g) und Kindney-Bohnen (1220).¹

Lebensmittel	Protein g/100g (USDA)	Phenylalanin mg/100g (USDA)	%-Anteil Phenylalanin am Gesamtprotein
Sojabohnen	36 g	2122 mg	5,8 %
Kürbiskerne	30 g	1733 mg	5,7 %
Kichererbsen	25 g	1132 mg	4,6 %
Mandeln	23 g	1130 mg	5,1 %
Walnüsse	15 g	711 mg	4,7 %
Weizenvollkornmehl	14 g	646 mg	4,7 %
Vollkorn-Reis	8 g	410 mg	5,2 %

Nüsse, wie Erdnüsse (1400 mg/100g) und Mandeln (1130) sowie Samen wie Leinsamen (960) und Sesam (940) sind sehr gute Quellen von Phenylalanin. Verschiedene Vollkorngetreide liefern ebenfalls hohe Mengen dieser Aminosäure. Auch Gemüse und Beeren enthalten etwa diese Menge, Früchte deutlich weniger.¹

Sowohl Fleisch und Fisch als auch Eier (680 mg) und Milch (460 mg) enthalten weniger Phenylalanin als Sojabohnen, Kürbiskerne, Kichererbsen oder Mandeln.

Lager- und Zubereitungsverluste

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.

Fleischproteine beginnen beim Kochen bei 40-60 °C bzw. 80 °C zu denaturieren.¹¹ Die Oxidation von Aminosäuren durch reaktiven Sauerstoff kann ihre Funktion stark beeinträchtigen.

Ernährung - Gesundheit

Phenylalanin, das mehr als die Hälfte des Aspartam-Moleküls ausmacht, ist ein essenzieller Bestandteil von Körperproteinen und ein wichtiger Vorläufer vieler aromatischer Verbindungen, die für eine normale Körperfunktion notwendig sind.⁷

Essenziell bedeutet, dass unser Körper diese Aminosäuren nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, sie aber in gewissen Mengen benötigt, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten.¹⁰

Mehr Informationen wie der Proteinkonsum Ihre Gesundheit beeinflusst, finden Sie in folgendem Beitrag: Risiken proteinreicher Ernährung.

Spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier oder 80/10/10 oder noch extremere, können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen: Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler.

Tagesbedarf auf lange Sicht

Aus der essenziellen Aminosäure Phenylalanin bildet der Organismus die Aminosäure Tyrosin.^3,5 Da diese Umwandlung eine biochemische Einbahnstrasse ist, benötigt der Körper Phenylalanin für zwei Aufgaben gleichzeitig: zum einen für eigene Proteinstrukturen, zum anderen als Baustoff für Tyrosin. Bei genügend Tyrosin aus der Nahrung, entfällt dieser Umwandlungsaufwand. Deshalb ist der Bedarf an Phenylalanin vom Tyrosingehalt der Nahrung abhängig. Der geschätzte mittlere Mindestbedarf an Phenylalanin bei Vorhandensein eines Überschusses an Tyrosin beträgt 9,1 mg/kg Körpergewicht pro Tag. Bei einer tyrosinfreien Diät beträgt der mittlere maximale Phenylalaninbedarf bei gesunden Erwachsenen durchschnittlich 42 mg pro kg Körpergewicht pro Tag. Bei einem Verhältnis von Phenylalanin zu Tyrosin von 60:40 in der Nahrung erfolgt die Verwertung der beiden Aminosäuren optimal.⁵

Der zusammengefasste Bedarf an Phenylalanin und Tyrosin beträgt laut WHO 25 mg/kg Körpergewicht pro Tag.⁴

Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome

Bei einer ausgewogenen Ernährung tritt kaum ein Mangel an Phenylalanin auf. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Phenylalanin mehr als gut ab. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Ein durch manipulierte Ernährung verursachter Mangel an Tyrosin und Phenylalanin kann die Dopaminsynthese im Gehirn verringern und somit die Dopaminaktivität im Gehirn gesunder Menschen beeinträchtigen.¹³

Ein langanhaltender Mangel kann zu verringerter Leistungsfähigkeit, vermindertem Appetit und Stoffwechselstörungen führen. Die Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus, die bei sehr langem Eiweiss- und allgemeinem Energiemangel auftreten können, sind in der westlichen Welt kaum noch zu finden.¹⁰

Überversorgung

Ein erhöhter Phenylalaninspiegel tritt auf, wenn der Abbau oder die Umwandlung in andere Substanzen gestört ist. Dies ist der Fall bei der sehr seltenen genetisch bedingten Stoffwechselstörung Phenylketonurie (PKU), auch als Phenylalaninhydroxylase (PAH)-Mangel bekannt. Diese autosomal-rezessiv vererbte Störung verhindert den vollständigen Abbau von Phenylalanin und führt zu einer Ansammlung von Phenylalanin im Blut. Unbehandelt kann dies zu schwerer geistiger Behinderung, Epilepsie und Verhaltensstörungen führen. Die Prävalenz beträgt etwa 1:10'000 Neugeborenen weltweit. Menschen mit Phenylketonurie achten lebenslang auf eine phenylalaninarme Diät. Ein auf Lebensmittelverpackungen aufgedruckter Hinweis "enthält eine Phenylalaninquelle" weist auf das Vorhandensein des Süssstoffs Aspartam hin, der während des Verdauungsvorganges Phenylalanin freisetzt.⁶

Bei chronischem Nierenversagen kann der Körper Phenylalanin nicht gut in Tyrosin umwandeln. Daher sind Tyrosin und das Verhältnis von Tyrosin zu Phenylalanin im Blut und in vielen Geweben niedriger, während die Phenylalaninspiegel normal oder leicht erhöht sind.⁸ Aus diesem Grund sollte man sich bei eingeschränkter Nierenfunktion eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden. Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper

Phenylalanin weist folgende Funktionen im Körper auf:^2,3,9,12

• Phenylalanin und davon abhängig Tyrosin tragen zur Synthese wichtiger körpereigener Proteine bei, wie die Neurotransmitter Adrenalin, Noradrenalin, Dopamin und Serotonin oder das Hautpigment Melanin und das Hormon Thyroxin (T₄). Phenylalanin kann die Gedächtnisleistung stärken und den Appetit zügeln.
• Anders als sonst bei Aminosäuren hat Phenylalanin nicht nur in seiner natürlichen L-Form, sondern auch als D-Form besondere Funktionen im Körper. Die Medizin verwendet synthetisch hergestelltes D- und L-Phenylalanin (DLPA) als Schmerzmittel oder gegen Depressionen. Die antidepressive Wirkung von L-Phenylalanin ist möglicherweise auf seine Vorläuferrolle bei der Synthese der Neurotransmitter Noradrenalin und Dopamin zurückzuführen.

Aufnahme und Stoffwechsel

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen.

Die Leber wandelt Phenylalanin in die nicht-essenzielle Aminosäure Tyrosin um, wenn die Tyrosinzufuhr über die Nahrung niedrig ist (Hydroxylierung). Bei einer tyrosinarmen Ernährung kann der Körper bis zur Hälfte des aufgenommenen Phenylalanins in Tyrosin umwandeln. Umgekehrt sinkt bei einer tyrosinreichen Ernährung der Bedarf an Phenylalanin um 50 %.^2,9 Eine Transaminierung von Phenylalanin trägt im gesunden Stoffwechsel nur geringfügig zum Abbau bei. Er gewinnt erst bei einer Blockade der Hydroxylierung - etwa bei Phenylketonurie - quantitativ an Bedeutung.

Speicherung - Verbrauch - Verluste

70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Dort erfolgt auch der Abbau, z.B. durch Desaminierung und Umsetzung zu Harnstoff, um zelltoxische Wirkungen zu verhindern.³

Strukturen

Phenylalanin ist eine chirale, aromatische α-Aminosäure mit hydrophober Seitenkette. Phenylalanin leitet sich strukturell vom Alanin ab und ist amphiphil.

Andere Bezeichnungen für L-Phenylalanin: 2-Amino-3-phenylpropionsäure; 2-Amino-3-phenylpropansäure. Summenformel: C₉H₁₁NO₂. Abkürzungen: Phe, F (Einbuchstabencode).¹²