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Beste Aussichten für Ihre Gesundheit

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Isoleucin (Ile, I)

Isoleucin zählt zu den acht essentiellen Aminosäuren, gehört zur Gruppe der verzweigtkettigen Aminosäuren und ist wichtig für den Aufbau der Muskulatur.
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Fazit:Eine naturnahe vegane Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Isoleucin gut ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind.

Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essentiell bezeichnet.

Vorkommen:Besonders reich an Isoleucin sind Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen.

Lebensmittel

Protein g/100g (USDA)

Isoleucin mg/100g %-Anteil Isoleucin am Protein

Sojabohnen

36 g 2000 mg 5,6 %
Lupinenmehl 38 g 2000 mg 5,3 %

Hanfsamen, geschält

34 g 1500 mg 4,4 %
Kürbiskerne, getrocknet 30 g 1300 mg 4,3 %

Linsen

25 g 1100 mg 4,4 %

Ackerbohne

26 g 1100 mg 4,2 %

Leinsamen

18 g 900 mg 5,0 %

Chia

17 g 800 mg 4,7 %

 

Lebensmittel Protein Isoleucin Anteil
Rindfleisch, roh 21,26 g 967 mg 4,5 %
Hähnchenbrustfilet, roh 23,09 g 1219 mg 5,3 %
Lachs, roh 20,42 g 968 mg 4,7 %
Hühnerei 12,58 g 672 mg 5,3 %
Kuhmilch, 3,7 % Fett 3,28 g 198 mg 6,0 %

Weitere Bohnen sind z.B. Kidney-Bohne (1000 mg/100g) oder weisse Bohnen (1000). Bei Nüssen, Samen und Kernen sind zu nennen Sonnenblumenkerne (1100), Cashew Kerne (790), Sesam (760), Mandeln (750) und Walnuss (630), Amarant (580), Buchweizen (500), Quinoa (500), Dinkel (550) und Mais (340). Es gibt weitere mit grösseren Mengen dieser Aminosäure.2

Einige grosse Lieferanten für Isoleucin, wie Spirulina (3200 mg), getrocknete Petersilie (1500 mg, frisch 120 mg), Senfpulver (1200 mg) oder Bockshornklee (1200 mg), Schwarzer Senf (1100 mg) wie auch viele Gewürze isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen.

Damit haben Sojabohnen und Lupinenmehl etwa die doppelte Menge an Isoleucin wie Fleisch, während Linsen und Ackerbohnen etwa dem Fleisch im Gehalt an Isoleucin entsprechen. Eier haben davon die Hälfte und Kuhmilch nur etwa 10 % von Sojabohnen oder Lupinenmehl.

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweißmangel zu erleiden, der zu Marasmus oder Kwashiorkor (Hungerbauch) führt.

 

Lager- und Zubereitungsverluste:Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies macht sich als "Ausflocken" oder "Gerinnung" bemerkbar. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung / Gesundheit:Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Isoleucin (Ile, I) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essentiell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse". Essentiell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt.

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essentiell sind.5-114 Veganer erhalten Lysin eher etwas überdurchschnittlich.

Spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder 80/10/10 oder noch extremer können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Tagesbedarf auf lange Sicht:Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene an Isoleucin reichen, je nach verwendeter Methode, von 7,5 bis 28 mg Isoleucin pro Kilogramm Körpergewicht. Die WHO gibt einen Tagesbedarf von 20 mg/kg Körpergewicht an.6

Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Isoleucin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 12 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 0,9 g/Tag.

Wikipedia: Die Konzentration von freiem Isoleucin im Blut beträgt rund 7 mg/l, über den Urin werden pro Tag 10 bis 15 mg ausgeschieden.

Mangelsymptome:Ein Mangel an Isoleucin ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Isoleucin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Ein Mangel macht sich zuerst als allgemeine Leistungsschwäche auf körperlicher und geistiger Ebene, Hormonschwankungen und Krankheitsanfälligkeit bemerkbar.

Überversorgung:Eine Isoleucinüberversorgung tritt nur auf, wenn die Aminosäure in grossen Mengen zugeführt wird. Dies ist über die Ernährung allein kaum möglich. Betroffen sind daher im Grunde nur Menschen, die Isoleucin isoliert über Ergänzungsmittel aufnehmen beziehungsweise überdosieren.

Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden.

Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung):Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper etc.:Isoleucin dient zu Energiegewinnung, Muskelaufbau, Bluzzuckerspeigel, Wundheilung.2,3,4,5

  • Besondere Bedeutung hat Isoleucin beim Aufbau und dem Schutz der Muskulatur.
  • Bei starker körperlicher Anstrengung kann Isoleucin als Energielieferant dienen, sobald die freien Glukosereserven des Organismus aufgebraucht sind. Dieser Stoffwechsel führt über mehrere Zwischenstufen zur Glukoneogenese (Glukoseneubildung). Der Abbau von Isoleucin liefert Acetyl-CoA und Propionyl-CoA. Aber auch bei geringer körperlicher Belastung ist eine ausreichende Isoleucin-Zufuhr wichtig, da die Aminosäure für den Erhalt und die regelmäßige Regeneration der Muskelgewebe laufend nötig ist.
  • Isoleucin reguliert zahlreiche Hormone, darunter das Wachstumshormon Somatotrophin und Insulin.
  • Durch seine stärkende Wirkung auf das Immunsystem und den Beitrag zur Bildung von neuem Gewebe spielt Isoleucin eine entscheidende Rolle bei der Abwehr von Krankheitserregern und der Wundheilung.

Aufnahme und Stoffwechsel:Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind. Nach einer proteinhaltigen Mahlzeit gelangen die BCAAs als erste Aminosäuren ins Blutplasma und in die Muskeln.

Speicherung, Verbrauch, Verluste:Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Im menschlichen Organismus kommt Isoleucin fast nur in gebundenem Zustand vor. In der Muskulatur ist der Isoleucin-Gehalt besonders hoch. Über den Urin verlieren wir normalerweise pro Tag 10 bis 15 mg Isoleucin.

Strukturen:Isoleucin zählt zur Aspartatgruppe, weil es sich von der Asparaginsäure ableitet. Leucine, also Mehrzahl, nennt man die Zusammenfassung der vier isomeren Aminosäuren Leucin, Isoleucin, tert-Leucin und Norleucin.

Andere Bezeichnungen für Isoleucin: α-Amino-β-methylvaleriansäure; (2S,3S)-2-Amino-3-methylpentan-säure. Summenformel: C6H13NO2. Abkürzungen: Ile, I (Einbuchstabencode).

Literatur / Quellen:

  1. US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
  2. Elmadfa Ibrahim und Leitzmann Claus: Ernährung des Menschen; 5. Auflage (2015); Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart.
  3. De Groot Hilka und Farhadi Jutta: Ernährungswissenschaft; 6. Auflage (2015); Verlag Europa-Lehrmittel, Haan-Gruiten.
  4. Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
  5. Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York.
  6. WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2007

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