Leucin (Leu, L)

Leucin gehört zu den acht essenziellen Aminosäuren und ist vor allem am Aufbau von Muskelmasse beteiligt. Viel Leucin enthalten z.B. Hülsenfrüchte und Nüsse.

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Fazit:

Eine naturnahe Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Leucin gut ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind.

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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B₁₂. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.

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Definition

Leucin (Leu, L) ist eine von acht (bei Kindern zehn, einschliesslich Histidin und Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine. Bis auf zwei (Lysin und Threonin) kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essenziell bezeichnet.³

Vorkommen

Besonders reich an Leucin sind Hülsenfrüchte, Nüsse und Vollkorngetreide.

Lebensmittel	Protein g/100 g (USDA)	Leucin mg/100 g (USDA)	%-Anteil Leucin am Gesamtprotein
Kidney-Bohnen	24 g	1880 mg	7,8 %
Linsen	25 g	1786 mg	7,1 %
Schwarze Bohnen	24 g	1760 mg	7,2 %
Cashewkerne (Nuss, roh)	18 g	1472 mg	8,2 %
Hirse	11 g	1400 mg	12,7 %
Walnüsse (Baumnüsse)	15 g	1170 mg	7,7 %
Weizenvollkornmehl	13 g	926 mg	6,8 %

Maisvollkornmehl (850 mg/100 g) und Reis (590) weisen ebenfalls einen hohen Gehalt an Leucin auf. Auch Gemüse wie Spinat (200), Rosenkohl (150), Broccoli (130) sowie Früchte enthalten Leucin. Kidney-Bohnen und Linsen übertreffen mit ihrem Leucingehalt Fleisch und Fisch, während Kuhmilch mit 3,25 % Fett nur 333 mg/100 g Leucin aufweist.¹

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu bekommen.

Lager- und Zubereitungsverluste

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen das Ei verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.⁵

Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.

Ernährung - Gesundheit

Verzweigtkettige Aminosäuren (Branched Chain Amino Acids, kurz BCAAs), bestehend aus Leucin, Isoleucin und Valin, sind essenzielle Aminosäuren. Sie spielen eine wichtige Rolle bei verschiedenen Prozessen im Körper, wie der Regulierung des Energiestoffwechsels, der Darmgesundheit, der Immunität sowie bei Krankheiten sowohl beim Menschen als auch bei Tieren.⁶

Unser Körper kann BCAAs nicht selbst herstellen (synthetisieren), benötigt sie aber in gewissen Mengen, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten. Etwa 35 % der unentbehrlichen Muskelproteine und 40 % der gesamten von Säugetieren benötigten Aminosäuren bestehen aus diesen BCAAs. Leucin aktiviert den mTOR-Signalweg und fördert so die Proteinsynthese in Skelettmuskeln, Fettgewebe und Plazentazellen. Gleichzeitig hemmt es den Proteinabbau.^7,8

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essenziell sind.³ Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

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Tagesbedarf auf lange Sicht

Der durchschnittliche Tagesbedarf für gesunde Erwachsene liegt gemäss WHO bei 39 mg Leucin pro Kilogramm Körpergewicht.⁴ Allerdings beträgt der Mindestbedarf inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 16 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 1,2 g/Tag.

Das Bundesinstitut für Risikobewertung (BfR) gibt an, dass Erwachsene bis zu 4,0 g isoliertes Leucin (einzeln oder kombiniert) pro Tag zusätzlich zur normalen Nahrungszufuhr tolerieren können. Die aktuellen Studienergebnisse sprechen auch dafür, verzweigtkettige Aminosäuren nicht einzeln, sondern in Kombination einzunehmen. Zudem empfiehlt das BfR für Kinder, Jugendliche, Schwangere und Stillende, auf isolierte Zufuhren von verzweigtkettigen Aminosäuren aus Nahrungsergänzungsmitteln oder Sportlernahrung zu verzichten.⁹

Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome

Ein Mangel ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer oder bei einer Unterversorgung mit Vitamin B₆ (Pyridoxin) möglich und geht mit Abgeschlagenheit und Müdigkeit einher. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Leucin mehr als gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Andere Mangelerscheinungen können bei Kindern zu vermindertem Wachstum und bei Erwachsenen zum Verlust fettfreier Körpermasse führen.⁷

Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.⁷

Überversorgung

Ein erhöhter Leucinspiegel tritt bei einer ausgewogenen Ernährung nicht auf. Da Leucin den Muskelaufbau unterstützt und die Fettverbrennung reguliert, nehmen Sportler die Aminosäure auch als Supplement (Nahrungsergänzungsmittel) ein. Eine hohe Dosierung von Leucin durch die zusätzliche Aufnahme von Nahrungsergänzungsmitteln kann den Transport wichtiger Aminosäuren zum Gehirn behindern und zu einer gestörten Proteinbildung führen. Übelkeit, Erbrechen, Durchfall und Bauchschmerzen können auftreten.¹⁰

Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch Aminosäureabbau zu vermeiden. Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung): Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.

Funktionen im Körper

Leucin weist folgende Funktionen im Körper auf:^2,3

Leucin ist ein wichtiger Bestandteil von Muskeleiweissen und am Aufbau neuer Gewebe beteiligt.
Leucin stimuliert die Ausschüttung von Insulinum aus der Bauchspeicheldrüse. Damit reguliert Leucin auch den Blutzuckerspiegel und beschleunigt die Aufnahme von Aminosäuren in die Muskelzellen. Dies hat ebenfalls positive Auswirkungen auf den Muskelaufbau und senkt zusätzlich die Freisetzung des Stresshormons Cortisol.
Leucin fördert zudem auch die Heilung von Leber-, Gelenk- und Muskelgewebekrankheiten. Bei Kindern und Jugendlichen wirken sich die Aminosäuren positiv auf die Ausschüttung des Wachstumshormons Somatotropin aus.
Bei einem erhöhten Bedarf, etwa während einer Fastenkur oder bei extremer sportlicher Anstrengung, ist freies Leucin rasch zur Energiegewinnung vorhanden. Diese Bereitstellung von Energiereserven beugt einer zu starken Abnahme von Glukose vor. Damit stehen dem Gehirn und den Muskeln weiterhin für Notfälle genügend Traubenzucker bzw. Glukose zur Verfügung.

Aufnahme und Stoffwechsel

Der Stoffwechsel von BCAAs erfolgt in zwei Hauptschritten, die in Muskel und Leber unterschiedlich ausgeprägt sind. Im Muskel findet im ersten Schritt eine reversible Transaminierung von BCAAs zu den entsprechenden α-Ketosäuren statt. Zum vollständigen Abbau der BCAAs müssen die α-Ketosäuren in die Leber gelangen, wo sie weiter oxidieren.

Im zweiten Schritt erfolgt eine irreversible oxidative Decarboxylierung durch den verzweigtkettigen Keto-Säure-Dehydrogenase-Komplex. Die Enzymaktivität ist beim Menschen in Leber, Nieren und Gehirn hoch und in Skelettmuskulatur, Darm und Fettgewebe niedrig. Im weiteren Verlauf des Abbaus entsteht aus Leucin Acetyl-CoA und Acetoacetat. Hierbei wirkt Leucin als ketogene Aminosäure.^9,11

Bei der initialen Transaminierung entsteht durch Übertragung der Stickstoffgruppe auf α-Ketoglutarat Glutaminsäure. Neben der Proteinsynthese und als Energiesubstrat dienen BCAA im Gehirn und im peripheren Gewebe als Stickstoffdonatoren. So sind BCAA, vor allem Leucin, wichtige Stickstoffquellen für die Synthese der Neurotransmitter Glutamat und γ-Aminobuttersäure im Gehirn.^9,11

Die Aufnahme von Leucin ist von einem ausreichenden Vitamin-B₆-Spiegel abhängig.

Speicherung - Verbrauch - Verluste

Die Hauptquelle für BCAAs ist die Ernährung, während die Synthese durch die Darmmikrobiota nur einen kleinen Teil ausmacht. BCAAs aus der Nahrung oder dem Proteinabbau gelangen in den Blutkreislauf und von dort in die Gewebe. Dort oxidieren sie oder bauen sich in neues Protein ein.

Der Verlust von BCAAs erfolgt hauptsächlich durch oxidativen Abbau, während kaum Mengen über den Urin verloren gehen.¹³

Strukturen

Leucin, abgekürzt Leu oder L, ist eine proteinogene α-Aminosäure mit einer hydrophoben Seitenkette. Als Leucine bezeichnet man die Zusammenfassung der vier isomeren Aminosäuren Leucin, Isoleucin, tert-Leucin und Norleucin. Siehe auch nichtproteinogene Aminosäuren.

Andere Bezeichnungen für Leucin: 2-Amino-4-methyl-pentansäure. Summenformel: C₆H₁₃NO₂. Abkürzungen: Leu, L (Einbuchstabencode).¹²

Literaturverzeichnis - 13 Quellen

1.	US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
2.	Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag: München. 2009.
3.	Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015.
4.	WHO World Health Organization. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935. 2002.
5.	Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017.
6.	Nie C, He T et al. Branched Chain Amino Acids: Beyond Nutrition Metabolism. Int J Mol Sci. 2018 Mar 23;19(4):954.
7.	Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63.
8.	Tamanna N, Mahmood N. Emerging Roles of Branched-Chain Amino Acid Supplementation in Human Diseases. Int Sch Res Notices. 2014 Nov 12;2014:235619.
9.	BfR Bundesinstitut für Risikobewertung. Nahrungsergänzungsmittel - Isolierte verzweigtkettige Aminosäuren können bei hoher Aufnahme die Gesundheit beeinträchtigen. 20/2019.
10.	Holeček M. Side effects of amino acid supplements. Physiol Res. 2022 Mar 25;71(1):29-45.
11.	Holeček M. The role of skeletal muscle in the pathogenesis of altered concentrations of branched-chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine) in liver cirrhosis, diabetes, and other diseases. Physiol Res. 2021 Jul 12;70(3):293-305.
12.	Kim WK, Singh AK et al. Functional role of branched chain amino acids in poultry: a review. Poult Sci. 2022 May;101(5):101715.
13.	Neinast M, Murashige D et al. Branched Chain Amino Acids. Annu Rev Physiol. 2019 Feb 10;81:139-164.