Methionin (Met, M)

Unser Körper verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei, Lysin und Threonin, kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essenziell bezeichnet.

Vorkommen:

Besonders reich an Methionin sind Nüsse und Samen.

Aber auch Kürbiskerne (600 mg/100g) oder Hülsenfrüchte und gewisse Getreidesorten bringen gute Mengen der Aminosäure Methionin.² Im Gemüse hingegen sind die Mengen an schwefelhaltigen Aminosäuren gering: Spinat (55) und Brokkoli (44).⁶

Damit enthalten Paranüsse (oder Spirulina mit 1100 mg/100g) nahezu das Doppelte an Methionin als Fleisch (Rindfleisch roh 554) und Fisch und etwa dreimal so viel wie Ei (380) oder zwölfmal so viel wie Kuhmilch (82 mg).¹

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu erleiden, der zu Marasmus oder Kwashiorkor (Hungerbauch) führt. Andererseits zeigt das Beispiel, dass man sowohl Gemüse, Früchte, als auch Nüsse und Samen berücksichtigen sollte. Siehe den Vergleich mit Vitamin C.

Lager- und Zubereitungsverluste:

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies macht sich als "Ausflocken" oder "Gerinnung" bemerkbar. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch Reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen. Zu langes Kochen oder Einweichen von methioninhaltigen Nahrungsmitteln, kann zum Auswaschen von wesentlichen Mengen der Aminosäure führen.

Ernährung / Gesundheit:

Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Methionin (Met, M) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essenziell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse".

Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei wirklich essenziell sind.^5-114 Veganer erhalten Methionin eher etwas unterdurchschnittlich, doch kann der Körper das aus Cystin herstellen, das er in genügender Menge erhält. Das weiss man erst seit einigen Jahren.

Spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder 80/10/10 oder noch extremer können mit der Zeit Mangel erreichen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Essenziell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt.

Tagesbedarf auf lange Sicht:

Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper aus Methionin den gesamten Bedarf an der Aminosäure Cystein synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug davon enthält. Neben Cystein ist Methionin die einzige schwefelhaltige proteinogene Aminosäure. Die WHO gibt eine Tagesmenge von 15 mg/kg Körpergewicht an. Dieser Betrag gilt als Gesamtbedarf an schwefelhaltigen Aminosäuren. Bei Abwesenheit von Cystein in der Nahrung liegt der mittlere Methionin-Bedarf von gesunden Erwachsenen bei 10 mg/kg Körpergewicht.⁶

Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Methionin inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 10 mg/kg Körpergewicht. Dies inkl. dem Cystin (nicht Cystein). Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 750 mg/Tag. Neuere wissenschaftliche Quellen gehen sogar von weniger aus.

Wikipedia: Die Angaben für den mittleren Bedarf an Methionin, wenn die Nahrung einen Überschuss an Cystein enthält, schwanken für gesunde Erwachsene zwischen 5 und 13 mg pro Kilogramm Körpermasse.

Mangelsymptome:

Ein Mangel ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine ausgewogene natürliche vegane Ernährung deckt Methionin gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten. Ein langanhaltender Mangel kann zu Stoffwechselstörungen, verstärkter Müdigkeit und depressiven Verstimmungen führen. Die bei sehr langandauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.

Überversorgung:

Methionin gilt als die am stärksten toxische Aminosäure. Bei zu hoher Zufuhr bildet sich durch den Abbau von Methionin als Zwischenprodukt Homocystein, ein gefässschädigender Stoff. Ein anhaltend hoher Verzehr methioninreicher Lebensmittel erhöht die Kalziumausscheidung und begünstigt damit die Entwicklung einer Osteoporose. Die gleichzeitige ausreichende Aufnahme an Folsäure, Vitamin B₆ (Pyridoxin) und Vitamin B₁₂ (Cobalamine) tragen dazu bei, Homocystein rascher abzubauen und in Methionin zurückzuwandeln.

Bei der Verstoffwechselung von überschüssigem Methionin wird der in der Substanz enthaltene Schwefel zu Schwefelsäure oxidiert und über die Nieren ausgeschieden, wodurch der Harn angesäuert wird.

Funktionen im Körper etc.:

Methionin hat verschiedene Funktionen:^2,3,4,5

• Bei der Proteinbiosynthese dient Methionin im Rahmen der Translation als Starter-Aminosäure.
• Methionin trägt im Körper dazu bei, übermässige Fetteinlagerungen in der Leber zu verhindern.
• Bei der Verstoffwechselung von überschüssigem Methionin oxidiert der in der Substanz enthaltene Schwefel zu Schwefelsäure. Die Nieren scheiden diese aus, was zur Ansäuerung des Harns führt und somit zur Hemmung des Bakterienwachstums bei Harnwegsinfektionen.
• Methionin ist im Stoffwechsel für diverse Biosynthesen zuständig. Dies für Cholin, Kreatin, Adrenalin, Carnitin, Nukleinsäuren, Histidin, Taurin und Glutathion (Transmethylierung). Die stoffwechselaktive Form von Methionin ist S-Adenosylmethionin.
• Methionin wirkt antioxidativ und kann Schwermetalle ausleiten.
• Zudem kann es den Histaminspiegel senken und spielt auf diese Weise bei allergischen Reaktionen eine Rolle.
• Methionin ist erforderlich, um Selen aus der Nahrung aufzunehmen und im Körper zu transportieren.
• Methionon kann depressive Stimmungen positiv beeinflussen.

Aufnahme und Stoffwechsel:

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.

Die stoffwechselaktive Form von Methionin ist S-Adenosylmethionin (SAM), das praktisch in allen Körpergeweben und -flüssigkeiten vorkommt. Mit Hilfe des Schwefelatoms kann Methionin Methylgruppen übertragen. Dies ist ein wichtiger Vorgang im intermediären Stoffwechsel, zum Beispiel bei Entgiftungsvorgängen in der Leber.

Speicherung, Verbrauch, Verluste:

Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Bei Überschuss kommt es zum Abbau von Methionin in die nicht essentielle Aminosäure Cystein oder weiter zu Sulfat und Taurin.

Strukturen:

Methionin hat ein Schwefel-Atom in der Seitenkette organisch gebunden. Die CH₃-S-CH₂-R– Bindung wird auch Thioether genannt, wobei das R für den organischen Rest des Methioninmoleküls steht.

Andere Bezeichnungen für Methionin: -Amino-4-methylmercaptobuttersäure; α-Amino-γ-methylmercaptobuttersäure; Acimetion. IUPAC Name: 2-Amino-4-(methylsulfanyl)butansäure (ohne Stereochemie). Summenformel: C₅H₁₁NO₂S. Abkürzungen: Met, M (Einbuchstabencode).

Literatur / Quellen:

1. US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
2. Elmadfa Ibrahim und Leitzmann Claus: Ernährung des Menschen; 5. Auflage (2015); Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart.
3. De Groot Hilka und Farhadi Jutta: Ernährungswissenschaft; 6. Auflage (2015); Verlag Europa-Lehrmittel, Haan-Gruiten.
4. Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
5. Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York.
6. WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2002

Autor: Silvia Lustig | 30.04.2023