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Methionin (Met, M)

Langfristig hohe Methioninzufuhr kann im Körper die Calciumausscheidung erhöhen und das Risiko für Osteoporose steigern.

Methionin fördert die Proteinbiosynthese, doch lernen Sie im Text, wozu sie zudem dient und wie Sie ein Optimum davon erhalten.

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Die Versorgung mit Makro- und Mikronährstoffen ist bei einer ausgewogenen, pflanzenbasierten Ernährung mit wenig bis keinen industriell verarbeiteten Lebensmitteln in der Regel gegeben, mit Ausnahme von Vitamin B12. Doch vor allem sekundäre Pflanzenstoffe sind relevant für die Aufrechterhaltung der Gesundheit und Heilung von Krankheiten, obwohl sie nicht als essenzielle Nährstoffe gelten - ausser Vitamine.

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Definition

Methionin (Met, M) ist eine von neun (bei Kindern zehn, einschliesslich Arginin) Aminosäuren, die für den menschlichen Organismus als essenziell (nicht entbehrlich) gelten. Der Mensch nutzt 20 proteinogene Aminosäuren als Bausteine für Proteine. Selenocystein dient dabei als 21. Aminosäure für spezialisierte Proteine.

Biochemisch verläuft der Nettoabbau von Methionin über die irreversible Transsulfurierung zu Cystein; eine Transaminierung spielt dabei keine Rolle. Der körpereigene Methionin-Salvage-Pathway (Remethylierung von Homocystein) recycelt lediglich bestehendes Methionin, baut aber kein neues Kohlenstoffgerüst auf. Da der Körper dieses Grundgerüst nicht de novo synthetisiert, bleibt Methionin essenziell.

Vorkommen

Besonders reich an Methionin sind Nüsse und Samen.

Lebensmittel

Protein g/100g (USDA)

Methionin mg/100g %-Anteil Methionin am Protein

Paranüsse

14 g 1100 mg 7,8 %
Hanfsamen ungeschält 32 g 930 mg 2,9 %

Sesam

18 g 590 mg 3,3 %

Chiasamen

17 g 590 mg 3,5 %

Kidney-Bohnen

24 g 350 mg 1,5 %

Quinoa

14 g 310 mg 2,2 %

Dinkel

15 g 260 mg 1,7 %

Walnuss

15 g 236 mg 1,6 %


Aber auch Kürbiskerne (600 mg/100 g) oder Hülsenfrüchte und gewisse Getreidesorten liefern gute Mengen der Aminosäure Methionin.2 Im Gemüse hingegen sind die Mengen an schwefelhaltigen Aminosäuren gering, beispielsweise bei Spinat (55) und Brokkoli (44).1

Damit enthalten Paranüsse (oder Spirulina mit 1100 mg/100g) nahezu das Doppelte an Methionin als Fleisch (Rindfleisch roh 554) und Fisch und etwa dreimal so viel wie Ei (380) oder zwölfmal so viel wie Kuhmilch (82 mg).1

Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu erleiden. Mit einer abwechslungsreichen, naturnahen, pflanzenbasierten Ernährung mit einer grossen Vielfalt an Gemüse, Früchten, Hülsenfrüchten, Getreide, Nüssen und Samen können Sie den Bedarf an allen essenziellen Aminosäuren decken.

Lager- und Zubereitungsverluste

Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Beim Erhitzen verfestigen sich das flüssige Eigelb und das Eiklar, die Hauptproteinquelle. Die Proteine im Ei verdicken sich, ein Prozess, der als "Gerinnung" oder "Ausflocken" bekannt ist. Das Eiklar gerinnt bei 60 °C, das Eigelb bei 65 °C, und die vollständige Gerinnung erfolgt bei 70 °C.7

Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen. Zu langes Kochen oder Einweichen von methioninhaltigen Nahrungsmitteln, kann zum Auswaschen von wesentlichen Mengen der Aminosäure führen.

Ernährung - Gesundheit

Methionin spielt eine bekannte Rolle als Initiator der Proteinsynthese in Prokaryoten und Eukaryoten, stabilisiert die Proteinstruktur, wirkt als endogenes Antioxidans an der Oberfläche von Proteinen und ist eine der vier häufigsten schwefelhaltigen Aminosäuren (Methionin, Cystein, Homocystein und Taurin).9,12

Es gehört zu den essenziellen Aminosäuren. Essenzielle Aminosäuren sind diejenigen, die unser Körper entweder nicht oder nicht in ausreichender Menge synthetisieren kann, um das Wachstum und die Stickstoffbilanz aufrechtzuerhalten. Der Mensch kann Methionin aus der Nahrung oder aus gastrointestinalen Mikroben gewinnen.8,12

Mehr Informationen wie der Proteinkonsum Ihre Gesundheit beeinflusst, finden Sie in folgendem Beitrag: Risiken proteinreicher Ernährung.

Spezielle Essgewohnheiten, wie bei Frutariern (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder der 80/10/10 (High-Carb-Diät) und noch extremeren Diäten, können im Laufe der Zeit zu Mangelerscheinungen führen. Dies geschieht oft über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome.

Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen:
Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler.

Tagesbedarf auf lange Sicht

Zumindest für Erwachsene gilt es als gesichert, dass der Körper den gesamten Bedarf an der Aminosäure Cystein aus Methionin synthetisieren kann, sofern die Nahrung genug Methionin liefert.5 Umgekehrt kann der Körper aus Cystein kein Methionin synthetisieren, da dieser Stoffwechselweg irreversibel ist. Eine reichliche Cysteinzufuhr führt auch nachweislich zu keinem nennenswerten Methionin-sparenden Effekt.6

Die WHO gibt für gesunde Erwachsene eine Tagesmenge von gerundet 15 mg/kg Körpergewicht pro Tag an schwefelhaltigen Aminosäuren (Methionin: 10,4 und Cystein: 4,1 mg/kg/d) an.10

Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome

Ein Mangel ist bei ungenügender Zufuhr über die Nahrung mit langer Dauer möglich. Eine ausgewogene, natürliche, vegane Ernährung deckt Methionin gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Säuglinge sind besonders gefährdet, wenn sie von Muttermilch zu früh entwöhnt sind und falsche Nahrung erhalten.

Ein langanhaltender Mangel kann zu Stoffwechselstörungen, verstärkter Müdigkeit und depressiven Verstimmungen führen. Die bei sehr lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr. Leichtere Mangelerscheinungen können bei Kindern zu vermindertem Wachstum und bei Erwachsenen zum Verlust fettfreier Körpermasse führen.8

Überversorgung

Methionin gilt als die am stärksten toxische Aminosäure. Bei zu hoher Zufuhr bildet sich durch den Abbau von Methionin als Zwischenprodukt Homocystein, ein gefässschädigender Stoff. Ein anhaltend hoher Verzehr methioninreicher Lebensmittel erhöht die Calciumausscheidung und begünstigt damit die Entwicklung einer Osteoporose. Die gleichzeitige ausreichende Aufnahme von Folsäure, Vitamin B6 (Pyridoxin), Vitamin B12 (Cobalamine) und Vitamin C trägt dazu bei, Homocystein rascher abzubauen und in Methionin zurückzuwandeln.11

Bei Säuglingen führt eine Methioninzufuhr im Bereich des zwei- bis fünffachen des Normalwerts zu Wachstumsstörungen.11

Bei der Verstoffwechselung von überschüssigem Methionin oxidiert der enthaltene Schwefel zu Schwefelsäure und scheidet sie über die Nieren aus, wodurch der Harn angesäuert entsteht.

Funktionen im Körper

Methionin weist verschiedene Funktionen im Körper auf:2,3,4,5,14

  • Bei der Proteinbiosynthese dient Methionin im Rahmen der Translation als Starter-Aminosäure.
  • Methionin trägt im Körper dazu bei, übermässige Fetteinlagerungen in der Leber zu verhindern.
  • Bei der Verstoffwechselung von überschüssigem Methionin oxidiert der in der Substanz enthaltene Schwefel zu Schwefelsäure. Die Nieren scheiden diese aus, was zur Ansäuerung des Harns führt und somit zur Hemmung des Bakterienwachstums bei Harnwegsinfektionen.
  • Methionin ist im Stoffwechsel für diverse Biosynthesen zuständig. Dies für Cholin, Kreatin, Adrenalin, Carnitin, Nukleinsäuren, Histidin, Taurin und Glutathion (Transmethylierung). Die stoffwechselaktive Form von Methionin ist S-Adenosylmethionin.
  • Methionin wirkt antioxidativ und kann Schwermetalle ausleiten.
  • Zudem kann es den Histaminspiegel senken und spielt auf diese Weise bei allergischen Reaktionen eine Rolle.
  • Methionin ist erforderlich, um Selen aus der Nahrung aufzunehmen und im Körper zu transportieren.
  • Methionin kann depressive Stimmungen positiv beeinflussen.

Aufnahme und Stoffwechsel

Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.

Der erste Schritt im Hauptstoffwechsel von Methionin ist die Umwandlung in Homocystein über das Zwischenprodukt S-Adenosylmethionin (SAM). SAM fungiert als wichtiger Methyl-Donor und ist an verschiedenen Methylierungsreaktionen beteiligt.12

Die Methioninsynthase remethyliert Homocystein zu Methionin, das anschliessend erneut in den Methylierungszyklus eintritt. Oder die Cystathionin-β-Synthase baut es zusammen mit Serin über den Transsulfurierungsweg zu Cystathionin ab; die Cystathionin-γ-Lyase spaltet dieses anschliessend in α-Ketobutyrat und Cystein.5,11,12 Neben diesem Hauptweg existiert ein alternativer Transaminierungsweg zu α-Keto-γ-methiolbutyrat.

Speicherung - Verbrauch - Verluste

Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Bei Überschuss kommt es zum Abbau von Methionin in die nicht essenzielle Aminosäure Cystein oder weiter zu Sulfat und Taurin.5

Strukturen

Methionin hat ein Schwefelatom organisch in der Seitenkette gebunden. Die Bindung CH3-S-CH2-R– nennt man Thioether, wobei das R für den organischen Rest des Methioninmoleküls steht.

Andere Bezeichnungen für Methionin: 2-Amino-4-methylmercaptobuttersäure; α-Amino-γ-methylmercaptobuttersäure; Acimetion. IUPAC Name: 2-Amino-4-(methylsulfanyl)butansäure (ohne Stereochemie). Summenformel: C5H11NO2S. Abkürzungen: Met, M (Einbuchstabencode).13

1.

US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.

2.

Elmadfa I, Leitzmann C. Ernährung des Menschen. 5. Auflage. Verlag Eugen Ulmer: Stuttgart. 2015.

3.

De Groot H, Farhadi J. Ernährungswissenschaft. 6. Auflage. Verlag Europa-Lehrmittel: Haan-Gruiten. 2015.

4.

Kasper H, Burghardt W. Ernährungsmedizin und Diätetik. 11. Auflage. Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag: München. 2009.

5.

Biesalski HK, Grimm P. Taschenatlas der Ernährung. 6. Auflage. Georg Thieme Verlag: Stuttgart und New York. 2015.

6.

Raguso CA, Regan MM et al. Cysteine kinetics and oxidation at different intakes of methionine and cystine in young adults. Am J Clin Nutr. 2000 Feb;71(2):491-499.

7.

Ifst Institute of Food Science & Technology. Protein: Coagulation. 2017.

8.

Watford M, Wu G. Protein. Adv Nutr. 2011 Jan;2(1):62-63.

9.

Aledo JC. Methionine in proteins: The Cinderella of the proteinogenic amino acids. Protein Sci. 2019 Oct;28(10):1785-1796.

10.

WHO/FAO/UNU. Protein and amino acid requirements in human nutrition: report of a joint FAO/WHO/UNU expert consultation. WHO Technical Report Series 935. Genf. 2007.

11.

Garlick PJ. Toxicity of methionine in humans. J Nutr. 2006 Jun;136(6 Suppl):1722S-1725S.

12.

Parkhitko AA, Jouandin P et al. Methionine metabolism and methyltransferases in the regulation of aging and lifespan extension across species. Aging Cell. 2019 Dec;18(6):e13034.

13.

Pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. Methionine.

14.

Karas Kuželički N. S-Adenosyl Methionine in the Therapy of Depression and Other Psychiatric Disorders. Drug Dev Res. 2016 Nov;77(7):346-356.

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