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Histidina (His, H)
La deficiencia de histidina afecta la producción de células sanguíneas y provoca, entre otras cosas, una disminución de los niveles de hemoglobina. La histidina también es precursora de la histamina y la carnosina. Descubra más sobre las diversas funciones de la histidina y su importancia para el cuerpo humano.
Ofrecemos información con base científica sobre salud, nutrición y sostenibilidad, con total independencia de patrocinadores, la industria alimentaria o los fabricantes de suplementos alimenticios. Más información aquí: nuestra misión.
Una dieta equilibrada a base de plantas, con pocos o ningún alimento procesado industrialmente, generalmente proporciona suficientes macro y micronutrientes, con la excepción de la vitamina B12. Sin embargo, son principalmentelos compuestos secundarios de las plantas los que resultan importantes.Son relevantes para mantener la salud y curar enfermedades, aunque no se consideran nutrientes esenciales, a excepción de las vitaminas.
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Definición
La histidina (His, H) es uno de los nueve (diez en niños, incluyendo la arginina) aminoácidos considerados esenciales (no prescindibles) para el cuerpo humano. Los seres humanos utilizan 20 aminoácidos proteinogénicos como componentes básicos para la síntesis de proteínas. La selenocisteína es el aminoácido número 21 para la formación de proteínas especializadas.
Bioquímicamente, la histidina posee una cadena lateral de imidazol que puede aceptar o donar protones dependiendo del pH. Esto permite que la histidina funcione como una importante sustancia amortiguadora y se encuentra frecuentemente en el sitio activo de las enzimas.1
La histidina se consideró durante mucho tiempo semi-esencial porque se creía que, si bien los bebés y los niños pequeños no podían producir cantidades suficientes de este aminoácido por sí mismos, el cuerpo de los adultos sanos sí podía sintetizarlo de forma independiente. Investigaciones más recientes han refutado esta idea. La histidina es esencial para los humanos porque el cuerpo no puede sintetizar este aminoácido.1,5,6
Distribución
La histidina se encuentra en legumbres, frutos secos y semillas.2
Además de los alimentos que figuran en la tabla, otras legumbres como los garbanzos cocidos (alrededor de 250 mg/100 g) y las alubias blancas cocidas (230 mg/100 g) también aportan cantidades significativas de histidina. Las habas contienen alrededor de 660 mg de histidina por cada 100 g, más que el pollo crudo (526 mg) y aproximadamente siete veces más que la leche entera (95 mg).
La avena (400 mg/100 g), la avena integral (280 mg/100 g), la quinoa (410 mg/100 g) y el amaranto (390 mg/100 g) también contienen histidina. Las especias y algunas algas también pueden aportar altas cantidades de este aminoácido (por cada 100 g), por ejemplo, la espirulina seca con alrededor de 1100 mg/100 g.
Para sufrir una deficiencia de histidina con una dieta vegana, sería necesario limitar al máximo la selección de alimentos. Dado que las fuentes de proteína vegetal, como las legumbres, los frutos secos, las semillas y los cereales integrales, contienen histidina de forma natural, una dieta vegetal variada satisface fácilmente esta necesidad en la práctica.
Pérdidas durante el almacenamiento y la preparación
Calentar los alimentos desnaturaliza las proteínas y, por lo tanto, altera sus propiedades. Un ejemplo es un huevo frito; se desnaturaliza debido al calor de la sartén. Al calentarse, la yema líquida y la clara, la principal fuente de proteínas, se solidifican. Las proteínas del huevo forman estructuras sólidas; los expertos denominan a este proceso "coagulación" o "floculación". La clara se coagula a 60 °C, la yema a 65 °C y la coagulación completa se produce a 70 °C.
La oxidación de un aminoácido por especies reactivas de oxígeno puede afectar significativamente su función.
El almacenamiento inadecuado del pescado puede provocar que ciertas bacterias conviertan la histidina en histamina mediante la enzima histidina descarboxilasa. Una refrigeración insuficiente conlleva la formación de altas concentraciones de histamina, causando intoxicación por histamina (síndrome escombroide). Dado que calentar, congelar o lavar el pescado no elimina la histamina, es fundamental enfriar rápidamente el pescado y los productos pesqueros y mantener la cadena de frío de forma ininterrumpida.
Nutrición y salud
La histidina se considera un aminoácido esencial y ayuda al cuerpo a construir sus propias proteínas.
Sirve como precursor de la histamina y participa en la formación de carnosina. Debido a sus propiedades químicas, la histidina puede amortiguar protones y unirse a iones metálicos. Las proteínas ricas en histidina y la carnosina desempeñan diversas funciones, incluso en la sangre, los músculos y el sistema nervioso.5
Se están investigando posibles vínculos entre los niveles de histidina y parámetros metabólicos como el peso corporal, la sensibilidad a la insulina y los procesos inflamatorios. Además, cantidades moderadas parecen reducir la fatiga, mientras que se ha demostrado que dosis excesivas provocan alteraciones indeseables en la ingesta de alimentos, así como deterioros en la memoria y la función cognitiva. Sin embargo, los datos clínicos actuales son insuficientes para justificar la suplementación dirigida como práctica médica estándar. Los estudios futuros deben aclarar primero si grupos de riesgo específicos se benefician realmente de un aumento controlado de los niveles de histidina. Además, se carece de datos fiables a largo plazo sobre dosis precisas.6
Para obtener más información sobre cómo el consumo de proteínas afecta a su salud, consulte el siguiente artículo: Riesgos de una dieta alta en proteínas.
Ciertos hábitos alimenticios, como los de los frugales (frutarianos, fructarios, fruganos) o la dieta 80/10/10 (alta en carbohidratos), e incluso dietas más extremas, pueden provocar deficiencias con el tiempo. Esto suele ocurrir a lo largo de un periodo prolongado sin síntomas directamente perceptibles.
El cuerpo humano necesita un aporte adecuado de histidina. La OMS especifica un requerimiento diario de 10 mg/kg de peso corporal. Para un adulto de 70 kg, esto corresponde a aproximadamente 700 mg de histidina al día.7
Las mayores reservas de histidina en la hemoglobina y la carnosina complican la determinación de los requerimientos de histidina. La carnosina forma un dipéptido a partir de beta-alanina e histidina, que se encuentra en mayores cantidades en el músculo esquelético. En caso de un suministro insuficiente y prolongado de histidina, el organismo la libera a partir de la degradación de la carnosina, asegurando así temporalmente un suministro adecuado.7
Síntomas de deficiencia
Si bien teóricamente es posible una deficiencia de histidina con una ingesta insuficiente a largo plazo, rara vez ocurre con una dieta variada. Los datos existentes sobre síntomas específicos de deficiencia en humanos ofrecen información limitada.
Un estudio anterior (1975) informó, entre otras cosas, de un balance nitrogenado negativo, niveles reducidos de albúmina sérica y cambios en la piel en participantes con una dieta baja en histamina. Estos cambios remitieron tras la reintroducción de la histidina. Sin embargo, el reducido número de participantes y la antigüedad de estos estudios limitan su relevancia.8
En un pequeño estudio (2002) con cuatro adultos sanos, una dieta baja en histamina durante 48 días produjo una disminución de la concentración de hemoglobina de aproximadamente un 11 %.9
Debido a su importancia para la síntesis de proteínas, la histidina se considera actualmente un aminoácido esencial para los adultos. Una dieta variada a base de plantas generalmente garantiza un aporte adecuado de histidina.
Exceso de suministro
La ingesta excesiva de histidina es una preocupación principalmente cuando se toma en dosis altas como suplemento dietético. Hasta la fecha, no hay evidencia clara de efectos tóxicos en humanos.5 Sin embargo, dosis extremadamente altas pueden causar efectos indeseables como pérdida de apetito y alteraciones en el sentido del gusto y del olfato.6
En ocasiones, se considera que una alta ingesta de histidina puede desencadenar reacciones alérgicas, ya que la histidina actúa como precursora de la histamina. Sin embargo, actualmente no existe evidencia de esta conexión en humanos. Los estudios sobre la suplementación con histidina no han documentado ninguna reacción alérgica hasta la fecha.5
No se recomienda la suplementación aislada con altas dosis de histidina en pacientes con enfermedad hepática preexistente. Los estudios demuestran que el aumento de la ingesta de histidina produce cambios en el metabolismo de los aminoácidos, con niveles elevados de amoníaco y glutamina y concentraciones disminuidas de los aminoácidos de cadena ramificada valina, leucina e isoleucina.10
Funciones en el organismo
La histidina tiene las siguientes funciones en el organismo:
La enzima histidina descarboxilasa, dependiente de la vitamina B6 convierte la histidina en histamina. La histamina actúa entonces como neurotransmisor en el cerebro y como sustancia mensajera en las respuestas inmunitarias, la producción de ácido gástrico y los procesos inflamatorios.1
Junto con la beta-alanina, la histidina forma el dipéptido carnosina, que se encuentra en grandes cantidades en el músculo esquelético y el cerebro. Allí, la carnosina amortigua el exceso de ácido que se produce durante el ejercicio y también elimina las especies reactivas de oxígeno como antioxidante.1
En la hemoglobina, la denominada histidina proximal está unida al átomo de hierro del grupo hemo mediante un enlace directo. El enlace Fe-His desempeña un papel importante en la regulación de la unión reversible de ligandos y, por lo tanto, también en la unión de oxígeno a la hemoglobina.11
El grupo imidazol de la histidina puede unirse tanto a protones como a iones metálicos como el zinc, el cobre y el hierro. Por lo tanto, los residuos de histidina participan frecuentemente en la catálisis en los sitios activos de las enzimas, por ejemplo, como parte de la tríada catalítica de serina proteasas como la tripsina.1,12
Gracias a su capacidad para aceptar o donar protones dependiendo del valor del pH, la histidina libre también actúa como sustancia tampón y ayuda a regular el equilibrio ácido-base en células y tejidos.5
Absorción y metabolismo
La digestión de las proteínas de la dieta comienza en el estómago con la enzima pepsina. En el intestino delgado, diversas peptidasas descomponen aún más los péptidos en aminoácidos. Posteriormente, sistemas de transporte específicos absorben la histidina en las células intestinales, tanto como aminoácido libre como en forma de pequeños péptidos. Desde allí, el nutriente entra directamente al torrente sanguíneo.13
La vía metabólica más importante para la histidina comienza con su conversión a ácido transurocánico por la enzima histidina amoníaco-liasa, que se encuentra principalmente en el hígado y la piel. En el hígado, el ácido transurocánico experimenta varios pasos intermedios hasta convertirse en formiminoglutamato (FIGLU). Las enzimas transfieren su grupo formimino al tetrahidrofolato (THF), que, entre otras cosas, produce glutamato. En caso de deficiencia de ácido fólico, esta vía metabólica se ve alterada, por lo que el cuerpo excreta mayores cantidades de FIGLU en la orina.1
Otra vía metabólica conduce a la histamina mediante la descarboxilación de la histidina. Esta reacción es catalizada por la enzima histidina descarboxilasa, dependiente de la vitamina B6. La histidina descarboxilasa se encuentra, entre otros lugares, en células especializadas del sistema inmunitario (mastocitos), en ciertas células del estómago y en áreas específicas del sistema nervioso central, donde la histamina puede actuar como neurotransmisor.1
Almacenamiento - Consumo - Pérdidas
La histidina no forma un órgano de almacenamiento específico en el cuerpo. Parte de la histidina circula como aminoácido libre, mientras que cantidades mayores se encuentran en proteínas y compuestos que la contienen. La carnosina, un dipéptido de β-alanina e histidina, que se encuentra principalmente en el músculo esquelético, es de particular importancia en este sentido. En casos de deficiencia de histidina, la degradación de la carnosina puede contribuir a la liberación de histidina.5
El músculo humano produce carnosina. La β-alanina, en particular, determina la tasa de síntesis de carnosina. La suplementación con β-alanina puede aumentar significativamente la concentración de carnosina en los músculos, mientras que la suplementación con histidina sola no aumentó la concentración de carnosina muscular en un estudio en humanos.14
El cuerpo consume continuamente histidina para la síntesis de proteínas y la formación de diversos compuestos que la contienen. El exceso de histidina se descompone en ácido urocánico por acción de la histidina descarboxilasa o se convierte en histamina por acción de la histidina descarboxilasa.5
Los mastocitos y los basófilos sintetizan histamina y almacenan la mayor parte en sus gránulos. Tras una estimulación inmunológica, la célula la libera mediante degranulación. Las células parietales del estómago, productoras de ácido clorhídrico, también producen y almacenan histamina. Lo mismo ocurre con ciertas neuronas del hipotálamo posterior del cerebro, que, entre otras cosas, controlan el apetito, el estado de alerta, las emociones y las funciones cognitivas.5
La histidina también se pierde a través de la orina. Estudios en adultos sanos muestran que la histidina está presente en cantidades relativamente altas en la orina en comparación con otros aminoácidos. Existen diferencias individuales significativas en la excreción renal de aminoácidos.15
Estructuras
La histidina es un α-aminoácido proteinogénico con una cadena lateral de imidazol básica. Dependiendo del pH, el anillo de imidazol puede aceptar o donar protones. Esto le confiere a la histidina una marcada función amortiguadora en el rango de pH fisiológico y la convierte en un componente importante de los sitios activos de numerosas enzimas.1,5
En los círculos científicos, la histidina también se conoce como ácido 2-amino-3-(1H-imidazol-5-il)propanoico e imidazolalanina. Su fórmula molecular es C6H9N3O2. Abreviaturas: His, H (código de una letra).16
It is a basic amino acid with an imidazole side chain. The pK for the side chain of the free amino acid is 6.0 so that both the neutral and protonated forms are present at physiological pH. The imidazolium side chain of histidine provides functions which are unavailable to other amino acids, such as general base catalysis in the catalytic triad of serine proteases (2). The proximal and distal histidines of the β-globin chains of hemoglobin also play essential roles in the oxygenation, rather than oxidation, of hemoglobin under physiological conditions (3).
Histidine is a dietary essential amino acid because it cannot be synthesized in humans.
Histidine can be enzymatically decarboxylated to give histamine (Figure 4A). The enzyme involved is histidine decarboxylase (HDC) which requires pyridoxal phosphate as its essential cofactor.
FIGURE 4. Histidine can be decarboxylated to histamine which may be subsequently methylated to N1-methylhistidine. (A) Conversion of histidine to histamine by histidine decarboxylase. Pyridoxal phosphate is the cofactor. (B) Inactivation of histamine by histamine N-methyltransferase in brain. The methyl donor is SAM, which is converted to SAH. SAH, S-adenosylhomocysteine; SAM, S-adenosylmethionine.
In addition to the role of histamine in gastric acid secretion and the immune response, it also serves as a neurotransmitter in specific regions of the brain (53).
Histidine is required as a precursor of carnosine in human muscle and parts of the brain where carnosine appears to play an important role as a buffer and antioxidant. It is synthesized in the tissue by carnosine synthase from histidine and β-alanine, at the expense of ATP hydrolysis. Histidine can be decarboxylated to histamine by histidine decarboxylase. This reaction occurs in the enterochromaffin-like cells of the stomach, in the mast cells of the immune system, and in various regions of the brain where histamine may serve as a neurotransmitter.
It plays particularly important roles in the active site of enzymes, such as serine proteases (e.g., trypsin) where it is a member of the catalytic triad.
Figure 2 shows the metabolic pathway for histidine metabolism. Histidase (histidine ammonia lyase) is the first and principal regulatory enzyme in the pathway, producing ammonia and trans-urocanate. It is a cytosolic enzyme, principally found in skin and liver, with a Km for histidine in the 1–4 mM range (7). Liver and skin histidases are expressed from the same gene (8).
Trans-urocanate is hydrolyzed in the liver by urocanase to give 4-imidozolone-5-proprionate which, in turn, is converted to formiminoglutamate (FIGLU).
The next step involves one-carbon metabolism as the formimino group of FIGLU is transferred to tetrahydrofolate (THF) to produce 5',10'-methenyl-THF, glutamate, and ammonia.
The requirement of THF as a substrate for glutamate formiminotransferase implies that folate deficiency could limit histidine catabolism. Evidence for this idea is provided by the increased urinary FIGLU excretion that is found in folate-deficient individuals (17). Glutamate, the other product of glutamate formiminotransferase, is used for many functions, including gluconeogenesis.
Histidine can be decarboxylated to histamine by histidine decarboxylase. This reaction occurs in the enterochromaffin-like cells of the stomach, in the mast cells of the immune system, and in various regions of the brain where histamine may serve as a neurotransmitter.
Histidine can be enzymatically decarboxylated to give histamine (Figure 4A). The enzyme involved is histidine decarboxylase (HDC) which requires pyridoxal phosphate as its essential cofactor. HDC has long been known to be localized to mast cells (47) in various tissues and enterochromaffin-like (ECL) cells of the oxyntic mucosa of the stomach (48), but more recently it has also been discovered in the central nervous system (49) and in immune cells (50).
The imidazolium side chain of histidine provides functions which are unavailable to other amino acids, such as general base catalysis in the catalytic triad of serine proteases (2).
When it is heated the runny yolk and white (albumen – which is the major source of protein) turn solid. The proteins in the egg start to thicken, a process known as coagulation. Egg whites coagulate at 60°C, egg yolks 65°C, with full coagulation occurring at 70°C
The unique chemical properties and physiological functions are the basis of the theoretical rationale to suggest HIS supplementation in a wide range of conditions.
There are no reports of signs of toxicity or mutagenic activity in HIS-treated subjects, and researchers have reached a consensus that increased intake of HIS and/or CAR is safe [134].
Although HIS is a precursor of histamine, allergic reactions or peptic ulcers caused by increased gastric acid secretion have not been reported.
L-histidine (HIS) is an essential amino acid with unique roles in proton buffering, metal ion chelation, scavenging of reactive oxygen and nitrogen species, erythropoiesis, and the histaminergic system.
Of all the amino acid side chains in proteins, only the imidazole ring of HIS is suitable to function as a pH buffer [10], and either of the two nitrogens of the imidazole ring can bind or release a proton to form the acid or the base form.
Most histamine is synthesized and stored in granules in mast cells and basophils, from which it is released via degranulation induced by immunological stimulation (Figure 4), particularly interactions of allergens with IgE antibodies. Parietal cells in the stomach and histaminergic neurons in the brain are additional important sites of histamine synthesis and storage.
CAR is synthesized under hydrolysis of ATP from HIS and beta-alanine, which is obtained through the diet or uracil degradation in the liver [10]. CAR is abundantly present in skeletal muscle and olfactory bulb and in smaller quantities in the cardiac muscle, brain, and other tissues [11,16,79].
It has been shown that most of the CAR provided by food is rapidly hydrolysed by serum carnosinase to HIS and beta-alanine, which can then be taken up by muscles where CAR is synthesized [84].
There are several pathways of HIS metabolism (Figure 2). Quantitatively most significant are HIS turnover in synthesis and breakdown of proteins and HIS catabolism via urocanate to glutamate. I will overview the pathways of HIS catabolism and importance of HIS as a precursor of histamine, HIS-rich proteins, HIS-containing dipeptides (particularly CAR), and methyl- and sulphur-containing derivatives of HIS.
Synthesis and degradation of histamine: Histamine is formed by the decarboxylation of HIS by L-histidine decarboxylase (EC 4.1.1.22) found in many tissues.
The main pathway of HIS catabolism (Figure 3) begins with deamination catalysed by histidase (EC 4.3.1.3), leading to the production of trans-urocanate and ammonia.
Histidine structure: histidine (HIS) contains an α-amino group, a carboxylic acid group, and an imidazole side chain. Under physiological conditions, the amino group is protonated and the carboxylic group is deprotonated. The imidazole ring is responsible for the proton buffering, metal ion chelating, and antioxidant properties.
Dietary histidine may be associated with factors improving metabolic syndrome related to obesity.
Insulin resistance, which is an important feature of the metabolic syndrome, seems to be improved in overweight and obese individuals with histidine supplementation [50,51].
Obesity is also associated with a high level of pro-inflammatory cytokines and inflammation biomarkers [52]. In the study by Li et al., results show that dietary histidine is inversely associated with some pro-inflammatory cytokines such as TNF-α, IL-1, IL-6, and the inflammation biomarker CRP.
In addition to its role in protein metabolism, histidine, as a functional AA, has specific metabolic roles.
Henkin [36] demonstrated that within four to six days after different amounts of histidine supplementation in healthy, young college men, subjects spontaneously complained of anorexia onset.
With continued administration of larger quantities of histidine, 16 and 32 g daily, all subjects developed a decrease in taste acuity (hypogeusia), and then a decrease in smell acuity, (hyposmia). Further administration of larger doses of histidine was associated with the development of distortions of taste (dysgeusia) and smell perception (dyssomnia).
3.3. Histidine and Memory Disorders
Geliebter et al. studied the effect of daily histidine doses, from 24 to 64 g, mixed into orange juice, on healthy subjects for four weeks [40]. They reported ensuing headaches, weakness, drowsiness, and nausea in subjects. Two subjects who received 64 g per day reported painful sensations in their eyes and difficult focusing. One subject showed mental confusion after taking 64 g per day, poor memory, and depression with episodes of crying [40]. In contrast, Sasahara and colleagues [41] reported that daily histidine intake (1.65 g/day) actually decreased feelings of fatigue, increased efficiency while performing memory tasks, and promoted clear thinking and concentration in subjects with high fatigue and sleep disruption scores. The large difference in histidine doses likely explains the contradictory effects between studies by Geliebter et al. and Sasahara et al.
The requirement for dietary histidine was investigated in four normal and three chronically uremic men.
With ingestion of the histidine-deficient diet, nitrogen balance gradually became negative, and serum albumin decreased in six subjects. Plasma histidine fell by 82 plus or minus 6 per cent; muscle histidine decreased by 62 plus or minus 19 per cent; the hematocrit fell by 25 plus or minus 9 per cent; and serum iron rose. Subjects felt unwell, and in five cases a skin lesion consisting of fine scales, dry skin, and mild erythema developed. After administration of the histidine-repletion diet, nitrogen balance became positive in six subjects; serum albumin increased in five cases; plasma and muscle histidine rose; serum iron fell abruptly; a reticulocytosis ensued; and the hematocrit rose. The clinical symptoms and skin lesions disappeared.
To study the potential metabolic effects of a lack of exogenous histidine, four healthy adults consumed a histidine-free diet, with adequate energy and 1.0 g/(kg · d) of an l-amino acid mixture for 48 d.
Interventionsstudie: Stoffwechselstudie am Menschen
The data presented in the review show that HIS administration may increase ammonia and affect the level of several amino acids. The most common are increased levels of alanine, glutamine, and glutamate and decreased levels of glycine and branched-chain amino acids (BCAA, valine, leucine, and isoleucine).
Increased ammonia and glutamine and decreased BCAA levels in HIS-treated subjects indicate that HIS supplementation is inappropriate in patients with liver injury.
Time-resolved Raman studies have shown that communication between the heme oxygen binding sites and the surrounding globin occurs through the iron-proximal histidine linkage. By comparing the frequency of the Fe-His stretching mode in equilibrium deoxy- and photoinduced transient deoxyhemoglobins, we have found that ligand binding induces protein structural changes that strengthen the Fe-His linkage.
These results indicate that modulation of the Fe-His linkage could be a general mechanism for regulating ligand binding properties in hemoglobin.
In this study, using 1H NMR titration experiments, we show that histidine binds strongly to Zn(II), Cu(II), and Fe(III) ions at a biologically relevant pH (pH 7.4), with a stoichiometry of Zn(II): histidine binding of 1:2.
L-histidine is an essential amino acid whose dietary intake is indispensable in humans due to the absence of endogenous biosynthetic pathways. Intestinal absorption occurs via specific transporters, primarily PEPT1 and proton-coupled active transport systems. Once absorbed, histidine enters the portal circulation and is distributed to multiple tissues, with quantitatively significant metabolic processing taking place in the liver and skeletal muscle.
Carnosine is a dipeptide composed of β-alanine and L-histidine and is present in skeletal muscle. Chronic oral β-alanine supplementation can induce muscle carnosine loading and is therefore seen as the rate-limiting factor for carnosine synthesis.
Unlike the findings in some animals, histidine supplementation did not induce carnosine loading in human muscles, although it tended to increase muscle histidine content, suggesting that elevated tissue histidine in itself is not sufficient to raise carnosine.
Both BA and BA + HIS groups showed increased carnosine concentrations in all investigated muscles, with no difference between these groups. By contrast, carnosine levels in the HIS group remained unaltered. Histidine levels were significantly decreased in plasma (−30.6%) and muscle (−31.6%) of the BA group, and this was prevented when β-alanine and L-histidine were supplemented simultaneously.
The excretion of amino acids in urine represents an important avenue for the loss of key nutrients. Some amino acids such as glycine and histidine are lost in higher abundance than others.
Analyses of urinary amino acid profiles revealed that three groups could be objectively defined from the 151 participants using k-means clustering. The amino acid profiles were significantly different between each of the clusters (Wilks’ Lambda = 0.13, p < 0.0001). Cluster 1 had the highest loss of amino acids with histidine being the most abundant component. Cluster 2 had glycine present as the most abundant urinary amino acid and cluster 3 had equivalent abundances of glycine and histidine.
Querschnittstudie mit anschliessender Intervention
National Center for Biotechnology Information. PubChem Compound Summary: L-Histidine. PubChem CID 6274. Bethesda (MD): National Library of Medicine; [cited 2026 Sep 8].
Hemos categorizado estudios y libros sobre nutrición y salud de acuerdo con las siguientes 3 categorías de evidencia: verde = evidencia sólida, amarillo = evidencia media, morado = evidencia débil. El resto de las fuentes están marcadas en gris. Puede encontrar una explicación detallada en nuestro artículo: ¿Ciencia o creencia? Cómo evaluar publicaciones.
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