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Istidina (His, H)
La carenza di istidina compromette la produzione di cellule del sangue e porta, tra le altre cose, a una diminuzione dei livelli di emoglobina. L'istidina è anche un precursore dell'istamina e della carnosina. Scopri di più sulle diverse funzioni dell'istidina e sulla sua importanza per il corpo umano.
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Una dieta equilibrata a base vegetale, con pochi o nessun alimento trasformato industrialmente, generalmente fornisce sufficienti macro e micronutrienti, ad eccezione della vitamina B12. Tuttavia, sono soprattuttoi composti vegetali secondari ad essere importanti.Sono importanti per il mantenimento della salute e la cura delle malattie, sebbene non siano considerati nutrienti essenziali, fatta eccezione per le vitamine.
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Definizione
L'istidina (His, H) è uno dei nove (dieci nei bambini, inclusa l'arginina) aminoacidi considerati essenziali (non dispensabili) per il corpo umano. Gli esseri umani utilizzano 20 aminoacidi proteinogenici come elementi costitutivi delle proteine. La selenocisteina funge da 21° aminoacido per le proteine specializzate.
Dal punto di vista biochimico, l'istidina possiede una catena laterale imidazolica in grado di accettare o donare protoni a seconda del pH. Ciò consente all'istidina di funzionare come un'importante sostanza tampone ed è frequentemente presente nel sito attivo degli enzimi.1
L'istidina è stata a lungo considerata semi-essenziale perché si pensava che, mentre i neonati e i bambini piccoli non fossero in grado di produrne quantità sufficienti, l'organismo degli adulti sani potesse sintetizzarla autonomamente. Ricerche più recenti hanno smentito questa ipotesi. L'istidina è essenziale per l'uomo perché il corpo non è in grado di sintetizzare questo amminoacido.1,5,6
Diffusione
L'istidina si trova nei legumi, nella frutta secca e nei semi.2
Oltre agli alimenti elencati nella tabella, anche altri legumi come i ceci cotti (circa 250 mg/100 g) e i fagioli bianchi cotti (230 mg/100 g) forniscono quantità significative di istidina. Le fave contengono circa 660 mg di istidina per 100 g, più del pollo crudo (526 mg) e circa sette volte di più del latte intero (95 mg).
Anche l'avena (400 mg/100 g), i fiocchi d'avena (280 mg/100 g), la quinoa (410 mg/100 g) e l'amaranto (390 mg/100 g) contengono istidina. Anche le spezie e alcune alghe possono fornire elevate quantità di questo amminoacido (per 100 g), ad esempio la spirulina essiccata con circa 1100 mg/100 g.
Per soffrire di carenza di istidina con una dieta vegana, sarebbe necessaria una selezione di alimenti estremamente limitata. Poiché le fonti proteiche vegetali come legumi, noci, semi e cereali integrali contengono naturalmente istidina, una dieta vegetale varia soddisfa facilmente il fabbisogno nella pratica.
Perdite durante la conservazione e la preparazione
Il riscaldamento degli alimenti denatura le proteine e ne altera le proprietà. Un esempio è l'uovo fritto, che si denatura a causa del calore della padella. Quando riscaldati, il tuorlo liquido e l'albume, la principale fonte di proteine, si solidificano. Le proteine dell'uovo formano strutture solide; gli esperti chiamano questo processo "coagulazione" o "flocculazione". L'albume coagula a 60 °C, il tuorlo a 65 °C e la coagulazione completa avviene a 70 °C.
L'ossidazione di un amminoacido da parte di specie reattive dell'ossigeno può influenzarne significativamente la funzione.
Una conservazione impropria del pesce può indurre alcuni batteri a convertire l'istidina in istamina tramite l'enzima istidina decarbossilasi. Una refrigerazione insufficiente porta alla formazione di elevate concentrazioni di istamina, causando intossicazione da istamina (sindrome sgombroide). Poiché il riscaldamento, il congelamento o il lavaggio non eliminano l'istamina, il pesce e i prodotti ittici richiedono un raffreddamento rapido e il mantenimento ininterrotto della catena del freddo.
Nutrizione - Salute
L'istidina è considerata un amminoacido essenziale e serve all'organismo per costruire le proprie proteine.
Funge da precursore dell'istamina ed è coinvolta nella formazione della carnosina. Grazie alle sue proprietà chimiche, l'istidina può tamponare i protoni e legare gli ioni metallici. Le proteine ricche di istidina e la carnosina svolgono diverse funzioni, tra cui quelle nel sangue, nei muscoli e nel sistema nervoso.5
Sono in corso studi per indagare possibili correlazioni tra i livelli di istidina e parametri metabolici come il peso corporeo, la sensibilità all'insulina e i processi infiammatori. Inoltre, quantità moderate sembrano ridurre l'affaticamento, mentre dosi eccessive possono causare disturbi indesiderati nell'assunzione di cibo, nonché deficit di memoria e funzioni cognitive. Tuttavia, i dati clinici attuali sono insufficienti per giustificare l'integrazione mirata come pratica medica standard. Studi futuri dovranno innanzitutto chiarire se specifici gruppi a rischio traggano effettivamente beneficio da un aumento controllato dei livelli di istidina. Inoltre, mancano dati affidabili a lungo termine sui dosaggi precisi.6
Per ulteriori informazioni su come il consumo di proteine influisce sulla salute, consultare il seguente articolo: Rischi di una dieta ricca di proteine.
Alcune abitudini alimentari, come quelle dei fruttariani (fruttariani, frugariani, frugiani) o della dieta 80/10/10 (dieta ricca di carboidrati) e persino diete più estreme, possono portare a carenze nel tempo. Ciò si verifica spesso in un lungo periodo senza sintomi immediatamente evidenti.
Un apporto adeguato di istidina è necessario per il corpo umano. L' OMS specifica un fabbisogno giornaliero di 10 mg/kg di peso corporeo. Per un adulto di 70 kg, ciò corrisponde a circa 700 mg di istidina al giorno.7
Le maggiori riserve di istidina nell'emoglobina e nella carnosina complicano la determinazione del fabbisogno di istidina. La carnosina forma un dipeptide a partire da beta-alanina e istidina, che si trova in quantità maggiori nel muscolo scheletrico. In caso di prolungata carenza di istidina, l'organismo rilascia istidina derivante dalla degradazione della carnosina, garantendo così temporaneamente un apporto adeguato.7
Sintomi da carenza
Una carenza di istidina è teoricamente possibile in caso di assunzione insufficiente a lungo termine, ma si verifica raramente con una dieta varia. I dati esistenti sui sintomi specifici da carenza nell'uomo forniscono solo informazioni limitate.
Uno studio precedente (1975) riportava, tra le altre cose, un bilancio azotato negativo, livelli ridotti di albumina sierica e alterazioni cutanee nei partecipanti sottoposti a una dieta a basso contenuto di istamina. Tali alterazioni si attenuavano dopo la reintroduzione dell'istidina. Tuttavia, il numero limitato di partecipanti e l'età di questi studi ne limitano la rilevanza.8
In un piccolo studio (2002) condotto su quattro adulti sani, una dieta a basso contenuto di istamina per 48 giorni ha portato a una diminuzione della concentrazione di emoglobina di circa l'11 %.9
Grazie alla sua importanza per la sintesi proteica, l'istidina è oggi considerata un amminoacido essenziale per gli adulti. Una dieta varia a base vegetale generalmente garantisce un apporto adeguato di istidina.
Eccesso di offerta
l'assunzione eccessiva di istidina è motivo di preoccupazione soprattutto quando assunta in dosi elevate come integratore alimentare. Ad oggi, non vi sono prove evidenti di effetti tossici nell'uomo.5 Tuttavia, dosi estremamente elevate possono causare effetti indesiderati come perdita di appetito e alterazioni del senso del gusto e dell'olfatto.6
Un elevato apporto di istidina è talvolta considerato un possibile fattore scatenante di reazioni allergiche, poiché l'istidina funge da precursore dell'istamina. Tuttavia, al momento non vi sono prove di questa connessione negli esseri umani. Gli studi sull'integrazione di istidina non hanno documentato alcuna reazione allergica fino ad oggi.5
L'integrazione isolata di istidina ad alto dosaggio non è raccomandata nei pazienti con patologie epatiche preesistenti. Gli studi dimostrano che un aumento dell'assunzione di istidina porta a cambiamenti nel metabolismo degli aminoacidi, con livelli elevati di ammoniaca e glutammina e concentrazioni ridotte degli aminoacidi a catena ramificata valina, leucina e isoleucina.10
Funzioni nell'organismo
L'istidina svolge le seguenti funzioni nell'organismo:
L'enzima istidina decarbossilasi, dipendente dalla vitamina B6, converte l'istidina in istamina. L'istamina agisce quindi come neurotrasmettitore nel cervello e come sostanza messaggera nelle risposte immunitarie, nella produzione di acido gastrico e nei processi infiammatori.1
Insieme alla beta-alanina, l'istidina forma il dipeptide carnosina, che si trova in grandi quantità nel muscolo scheletrico e nel cervello. In questi tessuti, la carnosina tampona l'eccesso di acidità che si genera durante l'esercizio fisico e neutralizza anche le specie reattive dell'ossigeno, agendo da antiossidante.1
Nell'emoglobina, la cosiddetta istidina prossimale è legata all'atomo di ferro del gruppo eme tramite un legame diretto. Il legame Fe-His svolge un ruolo importante nella regolazione del legame reversibile del ligando e quindi anche del legame dell'ossigeno all'emoglobina.11
Il gruppo imidazolico dell'istidina può legare sia protoni che ioni metallici come zinco, rame e ferro. Pertanto, i residui di istidina partecipano frequentemente alla catalisi nei siti attivi degli enzimi, ad esempio, come parte della triade catalitica delle serina proteasi come la tripsina.1,12
Grazie alla sua capacità di accettare o donare protoni a seconda del valore del pH, l'istidina libera agisce anche come sostanza tampone e contribuisce a regolare l'equilibrio acido-base nelle cellule e nei tessuti.5
Assorbimento e metabolismo
La digestione delle proteine alimentari inizia nello stomaco con l'enzima pepsina. Nell'intestino tenue, diverse peptidasi scompongono ulteriormente i peptidi in aminoacidi. Specifici sistemi di trasporto assorbono quindi l'istidina nelle cellule intestinali, sia come aminoacido libero che sotto forma di piccoli peptidi. Da lì, il nutriente entra direttamente nel flusso sanguigno.13
La via metabolica più importante per l'istidina inizia con la sua conversione in acido trans-urocanico ad opera dell'enzima istidina ammoniaca-liasi, presente principalmente nel fegato e nella pelle. Nel fegato, l'acido trans-urocanico subisce diverse fasi intermedie fino a trasformarsi in formiminoglutammato (FIGLU). Gli enzimi trasferiscono il suo gruppo formiminico al tetraidrofolato (THF), che, tra le altre cose, produce glutammato. In caso di carenza di acido folico, questa via metabolica viene interrotta, motivo per cui l'organismo espelle quantità maggiori di FIGLU nelle urine.
Un'altra via metabolica porta all'istamina attraverso la decarbossilazione dell'istidina. Questa reazione è catalizzata dall'enzima istidina decarbossilasi, dipendente dalla vitamina B6. L'istidina decarbossilasi si trova, tra gli altri luoghi, in cellule specializzate del sistema immunitario (mastociti), in alcune cellule dello stomaco e in aree specifiche del sistema nervoso centrale, dove l'istamina può agire come neurotrasmettitore.1
Immagazzinamento - Consumo - Perdite
L'istidina non forma un organo di deposito specifico nell'organismo. Una parte dell'istidina circola come aminoacido libero, mentre quantità maggiori si trovano nelle proteine e nei composti contenenti istidina. La carnosina, un dipeptide di β-alanina e istidina, che si trova principalmente nel muscolo scheletrico, riveste particolare importanza a questo riguardo. In caso di carenza di istidina, la degradazione della carnosina può contribuire al rilascio di istidina.5
Il muscolo umano produce carnosina. La β-alanina, in particolare, determina la velocità di sintesi della carnosina. L'integrazione con β-alanina può aumentare significativamente la concentrazione di carnosina nei muscoli, mentre l'integrazione di sola istidina non ha aumentato la concentrazione di carnosina muscolare in uno studio sull'uomo.14
L'organismo consuma continuamente istidina per la sintesi proteica e la formazione di vari composti contenenti istidina. L'eccesso di istidina viene scomposto in acido urocanico dall'istidina decarbossilasi oppure convertito in istamina dall'istidina decarbossilasi.5
I mastociti e i basofili sintetizzano istamina e ne immagazzinano la maggior parte nei loro granuli. In seguito a stimolazione immunologica, la cellula la rilascia tramite degranulazione. Anche le cellule parietali dello stomaco, produttrici di acido cloridrico, producono e immagazzinano istamina. Lo stesso vale per alcuni neuroni nell'ipotalamo posteriore del cervello, che, tra le altre cose, controllano l'appetito, la vigilanza, le emozioni e le funzioni cognitive.5
Anche l'istidina viene persa attraverso le urine. Studi condotti su adulti sani dimostrano che l'istidina è presente nelle urine in quantità relativamente elevate rispetto a molti altri aminoacidi. Esistono significative differenze individuali nell'escrezione renale degli aminoacidi.15
Strutture
L'istidina è un α-amminoacido proteinogenico con una catena laterale imidazolica basica. A seconda del pH, l'anello imidazolico può accettare o donare protoni. Ciò conferisce all'istidina una pronunciata funzione tampone nell'intervallo di pH fisiologico e la rende un componente importante dei siti attivi di numerosi enzimi.1,5
Negli ambienti scientifici l' istidina è nota anche come acido 2-ammino-3-(1H-imidazol-5-il)propanoico e imidazolalanina. La sua formula molecolare è C6H9N3O2. Abbreviazioni: His, H (codice a una lettera).16
It is a basic amino acid with an imidazole side chain. The pK for the side chain of the free amino acid is 6.0 so that both the neutral and protonated forms are present at physiological pH. The imidazolium side chain of histidine provides functions which are unavailable to other amino acids, such as general base catalysis in the catalytic triad of serine proteases (2). The proximal and distal histidines of the β-globin chains of hemoglobin also play essential roles in the oxygenation, rather than oxidation, of hemoglobin under physiological conditions (3).
Histidine is a dietary essential amino acid because it cannot be synthesized in humans.
Histidine can be enzymatically decarboxylated to give histamine (Figure 4A). The enzyme involved is histidine decarboxylase (HDC) which requires pyridoxal phosphate as its essential cofactor.
FIGURE 4. Histidine can be decarboxylated to histamine which may be subsequently methylated to N1-methylhistidine. (A) Conversion of histidine to histamine by histidine decarboxylase. Pyridoxal phosphate is the cofactor. (B) Inactivation of histamine by histamine N-methyltransferase in brain. The methyl donor is SAM, which is converted to SAH. SAH, S-adenosylhomocysteine; SAM, S-adenosylmethionine.
In addition to the role of histamine in gastric acid secretion and the immune response, it also serves as a neurotransmitter in specific regions of the brain (53).
Histidine is required as a precursor of carnosine in human muscle and parts of the brain where carnosine appears to play an important role as a buffer and antioxidant. It is synthesized in the tissue by carnosine synthase from histidine and β-alanine, at the expense of ATP hydrolysis. Histidine can be decarboxylated to histamine by histidine decarboxylase. This reaction occurs in the enterochromaffin-like cells of the stomach, in the mast cells of the immune system, and in various regions of the brain where histamine may serve as a neurotransmitter.
It plays particularly important roles in the active site of enzymes, such as serine proteases (e.g., trypsin) where it is a member of the catalytic triad.
Figure 2 shows the metabolic pathway for histidine metabolism. Histidase (histidine ammonia lyase) is the first and principal regulatory enzyme in the pathway, producing ammonia and trans-urocanate. It is a cytosolic enzyme, principally found in skin and liver, with a Km for histidine in the 1–4 mM range (7). Liver and skin histidases are expressed from the same gene (8).
Trans-urocanate is hydrolyzed in the liver by urocanase to give 4-imidozolone-5-proprionate which, in turn, is converted to formiminoglutamate (FIGLU).
The next step involves one-carbon metabolism as the formimino group of FIGLU is transferred to tetrahydrofolate (THF) to produce 5',10'-methenyl-THF, glutamate, and ammonia.
The requirement of THF as a substrate for glutamate formiminotransferase implies that folate deficiency could limit histidine catabolism. Evidence for this idea is provided by the increased urinary FIGLU excretion that is found in folate-deficient individuals (17). Glutamate, the other product of glutamate formiminotransferase, is used for many functions, including gluconeogenesis.
Histidine can be decarboxylated to histamine by histidine decarboxylase. This reaction occurs in the enterochromaffin-like cells of the stomach, in the mast cells of the immune system, and in various regions of the brain where histamine may serve as a neurotransmitter.
Histidine can be enzymatically decarboxylated to give histamine (Figure 4A). The enzyme involved is histidine decarboxylase (HDC) which requires pyridoxal phosphate as its essential cofactor. HDC has long been known to be localized to mast cells (47) in various tissues and enterochromaffin-like (ECL) cells of the oxyntic mucosa of the stomach (48), but more recently it has also been discovered in the central nervous system (49) and in immune cells (50).
The imidazolium side chain of histidine provides functions which are unavailable to other amino acids, such as general base catalysis in the catalytic triad of serine proteases (2).
When it is heated the runny yolk and white (albumen – which is the major source of protein) turn solid. The proteins in the egg start to thicken, a process known as coagulation. Egg whites coagulate at 60°C, egg yolks 65°C, with full coagulation occurring at 70°C
The unique chemical properties and physiological functions are the basis of the theoretical rationale to suggest HIS supplementation in a wide range of conditions.
There are no reports of signs of toxicity or mutagenic activity in HIS-treated subjects, and researchers have reached a consensus that increased intake of HIS and/or CAR is safe [134].
Although HIS is a precursor of histamine, allergic reactions or peptic ulcers caused by increased gastric acid secretion have not been reported.
L-histidine (HIS) is an essential amino acid with unique roles in proton buffering, metal ion chelation, scavenging of reactive oxygen and nitrogen species, erythropoiesis, and the histaminergic system.
Of all the amino acid side chains in proteins, only the imidazole ring of HIS is suitable to function as a pH buffer [10], and either of the two nitrogens of the imidazole ring can bind or release a proton to form the acid or the base form.
Most histamine is synthesized and stored in granules in mast cells and basophils, from which it is released via degranulation induced by immunological stimulation (Figure 4), particularly interactions of allergens with IgE antibodies. Parietal cells in the stomach and histaminergic neurons in the brain are additional important sites of histamine synthesis and storage.
CAR is synthesized under hydrolysis of ATP from HIS and beta-alanine, which is obtained through the diet or uracil degradation in the liver [10]. CAR is abundantly present in skeletal muscle and olfactory bulb and in smaller quantities in the cardiac muscle, brain, and other tissues [11,16,79].
It has been shown that most of the CAR provided by food is rapidly hydrolysed by serum carnosinase to HIS and beta-alanine, which can then be taken up by muscles where CAR is synthesized [84].
There are several pathways of HIS metabolism (Figure 2). Quantitatively most significant are HIS turnover in synthesis and breakdown of proteins and HIS catabolism via urocanate to glutamate. I will overview the pathways of HIS catabolism and importance of HIS as a precursor of histamine, HIS-rich proteins, HIS-containing dipeptides (particularly CAR), and methyl- and sulphur-containing derivatives of HIS.
Synthesis and degradation of histamine: Histamine is formed by the decarboxylation of HIS by L-histidine decarboxylase (EC 4.1.1.22) found in many tissues.
The main pathway of HIS catabolism (Figure 3) begins with deamination catalysed by histidase (EC 4.3.1.3), leading to the production of trans-urocanate and ammonia.
Histidine structure: histidine (HIS) contains an α-amino group, a carboxylic acid group, and an imidazole side chain. Under physiological conditions, the amino group is protonated and the carboxylic group is deprotonated. The imidazole ring is responsible for the proton buffering, metal ion chelating, and antioxidant properties.
Dietary histidine may be associated with factors improving metabolic syndrome related to obesity.
Insulin resistance, which is an important feature of the metabolic syndrome, seems to be improved in overweight and obese individuals with histidine supplementation [50,51].
Obesity is also associated with a high level of pro-inflammatory cytokines and inflammation biomarkers [52]. In the study by Li et al., results show that dietary histidine is inversely associated with some pro-inflammatory cytokines such as TNF-α, IL-1, IL-6, and the inflammation biomarker CRP.
In addition to its role in protein metabolism, histidine, as a functional AA, has specific metabolic roles.
Henkin [36] demonstrated that within four to six days after different amounts of histidine supplementation in healthy, young college men, subjects spontaneously complained of anorexia onset.
With continued administration of larger quantities of histidine, 16 and 32 g daily, all subjects developed a decrease in taste acuity (hypogeusia), and then a decrease in smell acuity, (hyposmia). Further administration of larger doses of histidine was associated with the development of distortions of taste (dysgeusia) and smell perception (dyssomnia).
3.3. Histidine and Memory Disorders
Geliebter et al. studied the effect of daily histidine doses, from 24 to 64 g, mixed into orange juice, on healthy subjects for four weeks [40]. They reported ensuing headaches, weakness, drowsiness, and nausea in subjects. Two subjects who received 64 g per day reported painful sensations in their eyes and difficult focusing. One subject showed mental confusion after taking 64 g per day, poor memory, and depression with episodes of crying [40]. In contrast, Sasahara and colleagues [41] reported that daily histidine intake (1.65 g/day) actually decreased feelings of fatigue, increased efficiency while performing memory tasks, and promoted clear thinking and concentration in subjects with high fatigue and sleep disruption scores. The large difference in histidine doses likely explains the contradictory effects between studies by Geliebter et al. and Sasahara et al.
The requirement for dietary histidine was investigated in four normal and three chronically uremic men.
With ingestion of the histidine-deficient diet, nitrogen balance gradually became negative, and serum albumin decreased in six subjects. Plasma histidine fell by 82 plus or minus 6 per cent; muscle histidine decreased by 62 plus or minus 19 per cent; the hematocrit fell by 25 plus or minus 9 per cent; and serum iron rose. Subjects felt unwell, and in five cases a skin lesion consisting of fine scales, dry skin, and mild erythema developed. After administration of the histidine-repletion diet, nitrogen balance became positive in six subjects; serum albumin increased in five cases; plasma and muscle histidine rose; serum iron fell abruptly; a reticulocytosis ensued; and the hematocrit rose. The clinical symptoms and skin lesions disappeared.
To study the potential metabolic effects of a lack of exogenous histidine, four healthy adults consumed a histidine-free diet, with adequate energy and 1.0 g/(kg · d) of an l-amino acid mixture for 48 d.
Interventionsstudie: Stoffwechselstudie am Menschen
The data presented in the review show that HIS administration may increase ammonia and affect the level of several amino acids. The most common are increased levels of alanine, glutamine, and glutamate and decreased levels of glycine and branched-chain amino acids (BCAA, valine, leucine, and isoleucine).
Increased ammonia and glutamine and decreased BCAA levels in HIS-treated subjects indicate that HIS supplementation is inappropriate in patients with liver injury.
Time-resolved Raman studies have shown that communication between the heme oxygen binding sites and the surrounding globin occurs through the iron-proximal histidine linkage. By comparing the frequency of the Fe-His stretching mode in equilibrium deoxy- and photoinduced transient deoxyhemoglobins, we have found that ligand binding induces protein structural changes that strengthen the Fe-His linkage.
These results indicate that modulation of the Fe-His linkage could be a general mechanism for regulating ligand binding properties in hemoglobin.
In this study, using 1H NMR titration experiments, we show that histidine binds strongly to Zn(II), Cu(II), and Fe(III) ions at a biologically relevant pH (pH 7.4), with a stoichiometry of Zn(II): histidine binding of 1:2.
L-histidine is an essential amino acid whose dietary intake is indispensable in humans due to the absence of endogenous biosynthetic pathways. Intestinal absorption occurs via specific transporters, primarily PEPT1 and proton-coupled active transport systems. Once absorbed, histidine enters the portal circulation and is distributed to multiple tissues, with quantitatively significant metabolic processing taking place in the liver and skeletal muscle.
Carnosine is a dipeptide composed of β-alanine and L-histidine and is present in skeletal muscle. Chronic oral β-alanine supplementation can induce muscle carnosine loading and is therefore seen as the rate-limiting factor for carnosine synthesis.
Unlike the findings in some animals, histidine supplementation did not induce carnosine loading in human muscles, although it tended to increase muscle histidine content, suggesting that elevated tissue histidine in itself is not sufficient to raise carnosine.
Both BA and BA + HIS groups showed increased carnosine concentrations in all investigated muscles, with no difference between these groups. By contrast, carnosine levels in the HIS group remained unaltered. Histidine levels were significantly decreased in plasma (−30.6%) and muscle (−31.6%) of the BA group, and this was prevented when β-alanine and L-histidine were supplemented simultaneously.
The excretion of amino acids in urine represents an important avenue for the loss of key nutrients. Some amino acids such as glycine and histidine are lost in higher abundance than others.
Analyses of urinary amino acid profiles revealed that three groups could be objectively defined from the 151 participants using k-means clustering. The amino acid profiles were significantly different between each of the clusters (Wilks’ Lambda = 0.13, p < 0.0001). Cluster 1 had the highest loss of amino acids with histidine being the most abundant component. Cluster 2 had glycine present as the most abundant urinary amino acid and cluster 3 had equivalent abundances of glycine and histidine.
Querschnittstudie mit anschliessender Intervention
National Center for Biotechnology Information. PubChem Compound Summary: L-Histidine. PubChem CID 6274. Bethesda (MD): National Library of Medicine; [cited 2026 Sep 8].
Abbiamo classificato studi e libri su nutrizione e salute in base alle seguenti 3 categorie di prove: verde = prove forti, giallo = prove medie, viola = prove deboli. Le restanti fonti sono contrassegnate in grigio. Potete trovare una spiegazione dettagliata nel nostro articolo: Scienza o convinzione? Come valutare le pubblicazioni.
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