Proteine (Eiweisse)

Protein (Eiweiss) benötigen wir – aber nur wenig. Siehe Tagesbedarf. Sie erfahren, warum pflanzliche Proteine dank der Begleitstoffe Ihre Gesundheit fördern.

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Proteine: Bedarf, Quellen & Risiken. Lernen Sie, welche Mengen Ihr Körper wirklich benötigt, welche Unterschiede es zwischen tierischem und pflanzlichem Eiweiss gibt und wie Sie durch mehr pflanzliche Proteine Nieren, Herz und Darm schützen.

Proteine dienen als lebenswichtige Bausteine für Zellen, Gewebe und Organe. Sie bilden Gewebe wie Muskeln, Haut und Blut und steuern viele Stoffwechselvorgänge als Enzyme, Transportmoleküle oder Antikörper. Doch wie viel Protein benötigt unser Körper wirklich – und was passiert, wenn es fehlt oder wenn wir es im Überfluss essen?

Definition

Proteine gehören zusammen mit Kohlenhydraten und Fetten zu den drei Makronährstoffen. Diese drei Nährstoffe bilden den Hauptanteil unserer Nahrung. Die Proteine liefern Aminosäuren, die der Körper durch den Proteinmetabolismus fortlaufend verarbeitet. Die Aminosäuren-Homöostase sorgt dafür, dass Aufnahme, Umbau, Abbau und Ausscheidung von Aminosäuren im Gleichgewicht bleiben – hauptsächlich gesteuert durch Dünndarm, Leber, Niere und Muskelgewebe.¹

Aminosäuren (AS, Aminocarbonsäuren) bilden die grundlegenden Bausteine aller körpereigenen Proteine. Sie zählen zu den vielseitigsten Molekülen der Biochemie.²

Der Körper verdaut Nahrungsproteine, nimmt Aminosäuren auf, wandelt sie um und recycelt Stickstoff. Aus den Aminosäuren entstehen über Peptidbindungen lange Ketten, die zu räumlichen Strukturen gefaltet vorliegen. So entstehen Proteine, die Muskeln aufbauen, Stoffwechselprozesse steuern, als Antikörper schützen oder Substanzen transportieren.

Mehrere Aminosäuren bilden ein Peptid. Oligopeptide umfassen drei bis zehn, Polypeptide etwa zehn bis hundert Aminosäuren. Proteine bestehen vielfach aus über hundert Aminosäuren und haben eine stabile, komplexe Faltung. Zwischen 50-100 Aminosäuren besteht jedoch ein Übergangsbereich zwischen Polypeptid und Protein. Entscheidend für ihre Funktion ist die räumliche Anordnung (Tertiärstruktur).³

Aminosäuren und Proteine bestehen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff.⁴Der Stickstoffanteil in Proteinen liegt je nach Aminosäurezusammensetzung meist zwischen 13 % und 19 %, im Durchschnitt etwa 16 %.⁵

In der frühen Biochemie ging man davon aus, dass es nur wenige verschiedene Proteine (Eiweissstoffe) gibt, die aus Aminosäuren bestehen. Heute wissen Forschende, dass die Natur eine sehr grosse Vielfalt an Proteinvarianten hervorbringt. Allein beim Menschen entstehen durch alternative Spleissung, posttranslationale Modifikationen und komplexe Strukturen über 100'000 verschiedene Varianten.⁶

Komplexität von Proteinen

Zur molekularen Masse (Molekulargewicht bzw. Molekülmasse): Mit rund 4200 kDa ist Titin das grösste bekannte menschliche Muskelprotein. Es besteht aus etwa 38'000 Aminosäuren und enthält ~300 Proteindomänen.^7,8 Ein Kilodalton (kDa) entspricht 1000 Dalton; ein Dalton entspricht ungefähr der Masse eines Wasserstoffatoms.⁹

Zum Vergleich: Das Hormon Insulin enthält nur 51 Aminosäuren und wiegt etwa 5,8 kDa.¹⁰ Noch kleiner ist Thymosin β4 mit rund 43 Aminosäuren (~5 kDa).¹¹

Eine Proteindomäne ist ein strukturell unabhängiger, funktionaler Bereich innerhalb eines Proteins. Jede Domäne besitzt eine stabile, meist kompakte Faltung und kann spezifische Aufgaben übernehmen – etwa Bindung an andere Proteine, katalytische Aktivitäten oder Interaktionen mit Nukleinsäuren. Viele Domänen umfassen 40 bis 400 Aminosäuren und bleiben in unterschiedlichen Proteinen oder Organismen erhalten, was ihre evolutionäre Bedeutung unterstreicht.¹²

Welche Aminosäuren benötigt der Mensch?

Der menschliche Körper nutzt neben den 20 kanonischen Aminosäuren auch Selenocystein als 21. proteinogene Aminosäure. Proteinogen heisst, dass Ribosomen diese Aminosäuren direkt während der Translation in Proteine einbauen.¹³

Der menschliche Organismus kann 11 bis 12 der 21 proteinogenen Aminosäuren selbst herstellen.¹⁴ Erwachsene benötigen in der Regel neun Aminosäuren: Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin und Histidin (früher nicht als essenziell eingestuft). Doch nur Lysin und Threonin muss der Körper vollständig über die Nahrung aufnehmen, da er sie nicht transaminieren kann.¹⁵

Kinder im Wachstum benötigen meist zehn Aminosäuren, weil sie Histidin und Arginin nicht immer selbst ausreichend bilden. Diese Aminosäuren gelten darum als semi-essenziell (bedingt essenziell).¹⁴ Ein Mangel tritt bei ausgewogener Ernährung selten auf.^16,17Muttermilch liefert ein ideales Aminosäureprofil und versorgt Säuglinge mit etwa 2,2 Gramm Protein pro Kilogramm Körpergewicht optimal.¹⁸

Was bedeutet essenzielle AS?

Die Grenze zwischen essenziellen und nicht essenziellen Aminosäuren ist nicht starr. Der Körper kann einige Aminosäuren ineinander umwandeln. So verwandelt er z. B. Methionin und Homocystein ineinander, auch wenn er keine von beiden selbst neu bilden kann. Aus Homocystein entsteht so Cystein.¹⁹

Schwefelhaltige Aminosäuren bilden damit eine eigene Untergruppe im Aminosäurestoffwechsel. Eine weitere Untergruppe umfasst Arginin, Ornithin und Citrullin, die der Körper über den Harnstoffzyklus ineinander überführt.²⁰

Aus Methionin entsteht im Körper Cystein, das durch Oxidation zu Cystin übergehen kann. Aus Phenylalanin entsteht Tyrosin.^21,22 Ornithin und Citrullin gehören nicht zu den proteinogenen Aminosäuren, weil sie kein eigenes Codon im genetischen Code besitzen. Ribosomen bauen sie daher nie direkt in Proteine ein. Stattdessen dienen sie als Zwischenprodukte im Stickstoffstoffwechsel, speziell im Harnstoffzyklus. Ornithin wirkt dort als Carrier-Molekül für Stickstoff, Citrullin entsteht als Zwischenstufe.²⁴

Nur Lysin und Threonin kann der Mensch nicht durch Transaminierung aus anderen Aminosäuren gewinnen.¹⁵ Deshalb ist eine ausgewogene pflanzliche Ernährung mit Hülsenfrüchten (reich an Lysin) sowie Pseudogetreide, Nüssen und Samen (gute Threonin-Quellen) auch für Veganer geeignet.

Was bedeutet irreversibel transaminiert? Die irreversibel transaminierten Aminosäuren Lysin und Threonin zählen eindeutig zu den essenziellen Aminosäuren, weil der Körper sie nicht selbst bauen oder vollständig recyceln kann.^15,18 Diese evolutionäre Abhängigkeit entstand, weil unsere Vorfahren über Millionen von Jahren stets genug essenzielle Aminosäuren über die Nahrung aufnahmen und keine eigene Synthese entwickeln mussten.

Jede Aminosäure hat ein Kohlenstoffgerüst mit ganz eigener Form: die C-Kette, die Position der Aminogruppe, die Seitenkette. Zum Beispiel trägt Lysin eine spezielle ε-Aminogruppe, was Lysin einzigartig macht.²³

Sobald der Stoffwechsel Lysin abbaut, spaltet er sein Kohlenstoff-Skelett. Das wandert als Acetyl-CoA in den Citratzyklus und oxidiert zu CO₂ – damit ist die ursprüngliche Struktur verloren.²⁴

Bei Threonin läuft es ähnlich: Die Zelle baut es zu Pyruvat oder Acetyl-CoA um – es bleibt nichts, um daraus wieder Threonin zu formen.²⁵

Auch Studien zeigen, dass Lysin und Threonin bei rein pflanzlicher Ernährung am ehesten limitierend wirken können. Wenn diese beiden Aminosäuren gedeckt vorliegen, fällt der Bedarf an allen essenziellen Aminosäuren in der Regel vollständig gedeckt aus – vorausgesetzt, die Gesamtenergiezufuhr stimmt. Besonders geeignet dafür: Hülsenfrüchte, Soja, Nüsse und Pseudogetreide.^26,27

Bei ausreichender Gesamtenergie benötigen Erwachsene bei einer ausgewogenen veganen Ernährung kaum mehr als 0,7–0,8 g Protein pro kg Körpergewicht, um alle essenziellen Aminosäuren zu erhalten.²² Eine knappe Versorgung mit Methionin gilt dabei sogar als Vorteil, weil sie den IGF‑1‑Spiegel senken und Alterungsprozesse verlangsamenkann.²⁸

Die besten Quellen für Lysin und Threonin finden Sie auf diet-health.info. Zum Beispiel: Sojabohnen und Sojaprodukte, Bohnen oder Linsen sowie Hanfsamen, Kürbiskerne und Lupine. Hülsenfrüchte, Nüsse und Samen decken auch Histidin und Arginin zuverlässig ab, solange die Gesamtenergie stimmt. Kinder, die vegan leben, erhalten damit eine gute Versorgung. Früchte und Gemüse tragen bei, reichen aber allein nicht aus.

Vorkommen in der Nahrung

Proteine stecken in fast allen pflanzlichen und tierischen Lebensmitteln. Fleisch, Fisch, Eier und Milchprodukte enthalten besonders viel Eiweiss.²⁶ Die biologische Wertigkeit beschreibt, wie gut der Körper aufgenommenes Protein in körpereigenes Eiweiss umwandeln kann.²⁹ Die gezielte Kombination pflanzlicher Lebensmittel ermöglicht eine deutliche Steigerung der Wertigkeit.³⁰

Tierische Produkte liefern alle essenziellen Aminosäuren in einer günstigen Zusammensetzung, enthalten aber auch Cholesterin und gesättigte Fette.^26,31 Pflanzliche Lebensmittel enthalten diese ungesunden Begleitstoffe nicht, dafür viele Ballaststoffe und sekundäre Pflanzenstoffe. Ballaststoffe verzögern die Verdauung, fördern so das Sättigungsgefühl und unterstützen ein vielfältiges Darmmikrobiom – und dadurch die Darmgesundheit.^30,32,33 Sekundäre Pflanzenstoffe, insbesondere Polyphenole, fördern die Bildung von Stickstoffmonoxid (NO) und tragen so zur Gesundheit der Blutgefässe bei.³⁴

Eine vielfältige Zusammenstellung pflanzlicher Lebensmittel ermöglicht eine mühelose Deckung des Proteinbedarfs. Selbst bei grosszügigen Sicherheitszuschlägen, denn sie enthalten alle für den Menschen essenziellen Aminosäuren.³⁵ Hülsenfrüchte, Nüsse, Samen, Vollkorngetreide und Pseudogetreide wie Quinoa oder Amaranth gehören zu den besonders guten Quellen, die den Proteinbedarf schon mit vergleichsweise kleinen Mengen vollständig decken können.³⁶

Lager- und Zubereitungsverluste

Generell gelten Proteine bei normaler Lagerung als relativ stabil, weil ihre Aminosäuren in einer festen Kettenstruktur gebunden vorliegen. Dennoch reagieren manche Aminosäuren empfindlicher auf Sauerstoff, Licht oder Wärme.³⁷ Besonders hohe Oxidationsempfindlichkeit weisen die schwefelhaltigen Aminosäuren Cystein und Methionin auf. Die Oxidation von Cystein führt dabei häufig zur Bildung von Cystin, welches eines der Haupt-Oxidationsprodukte von Proteinen in Lebensmitteln darstellt. Auch Methionin enthält Schwefel, der bei ungünstigen Lagerbedingungen oxidieren kann.³⁸ Deshalb ist es wichtig, empfindliche Proteinquellen möglichst licht- und luftgeschützt zu lagern.

Beim Garen verändert Hitze nur die räumliche Faltung der Proteine (Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur), nicht aber die Abfolge der Aminosäuren (Primärstruktur). Diese sogenannte Denaturierung zerstört die Aminosäuren also nicht, sondern macht die Proteine oft leichter verdaulich. Im Verdauungstrakt spalten Magensäure und Pankreasenzyme die Proteine ohnehin vollständig in freie Aminosäuren oder kurze Peptide auf.³⁹ Der Dünndarm kann nur freie Aminosäuren sowie Di- und Tripeptide aufnehmen – dafür nutzt er spezielle Transporter wie PEPT1.⁴⁰

Extreme Hitze wie Frittieren oder Grillen schädigt jedoch hitzeempfindliche Aminosäuren. Beim Frittieren gehen bis zu 52 % Cystin, 20 % Methionin, 17 % Threonin und 12 % Lysin verloren.⁴¹ Solche Verluste entstehen auch durch Maillard-Reaktionen – erkennbar z. B. an Brotkrusten oder Röstaromen.⁴²

Beim Kochen mit viel Wasser können wasserlösliche Aminosäuren teilweise ins Kochwasser übergehen. Der Verlust von wasserlöslichen Aminosäuren ist allerdings gering. Hauptsächlich betroffen: nicht‑essenzielle Aminosäuren wie Serin, Glutamin und Aspartat.⁴³

Ernährung - Gesundheit

Die Art, wie wir Proteine aufnehmen, beeinflusst unsere Gesundheit langfristig. Bevölkerungsstudien zeigen, dass Menschen mit überwiegend pflanzlicher Ernährung seltener an Herz-Kreislauf-Erkrankungen oder Krebs sterben.

Ein eindrucksvolles Beispiel liefert die sogenannte "China Study". Diese dokumentiert die Ernährungsmuster, biochemischen Parameter und Mortalitätsraten von 6'500 Erwachsenen in 65 chinesischen Landkreisen. Regionen mit fast rein pflanzlicher Ernährung (sehr niedriger Tierprodukteanteil) hatten die niedrigsten Herz-Kreislaufmortalitätsraten.⁴⁴

Diese Ergebnisse werfen eine entscheidende Frage auf: Wie viel Protein benötigen wir langfristig wirklich? Aus welchen Quellen sollten wir unser Protein beziehen? Und was bedeutet das für unseren Tagesbedarf, unsere Gesundheit und mögliche Risiken durch Mangel oder Überversorgung?

Nicht nur Veganer oder Vegetarier sollten das Lesen:
Veganer essen oft ungesund. Vermeidbare Ernährungsfehler.

Tagesbedarf auf lange Sicht

Wie viel Protein wir wirklich benötigen, hängt von Alter, Körpergewicht und Aktivität ab. Während der Schwangerschaft und Stillzeit benötigt der Körper mehr Eiweiss. Nach Operationen, Verletzungen und Verbrennungen liegt der Proteinbedarf ebenfalls höher. Auch bei nephrotischem Syndrom (krankhaft erhöhter Proteinverlust über den Urin), Infektionen oder Frakturen steigt der Proteinbedarf deutlich an.

Diese Zufuhr dient nicht dem Aufbau, sondern dem Ausgleich erhöhter Verluste und dem Erhalt lebenswichtiger Funktionen. Auch in der Rekonvaleszenz älterer Menschen spielt die ausreichende Zufuhr hochwertiger Proteine eine wichtige Rolle – allerdings stets unter Berücksichtigung der Nierenfunktion. Denn bei Niereninsuffizienz und bei Lebererkrankungen ist vielfach eine Proteinrestriktion bis zum minimalen Erhaltungsbedarf gefordert.

Die gemessenen Bedarfswerte stammen vorwiegend von Untersuchungen an jungen Männern. Werte für Frauen, Kinder und Schwangere entstehen durch Extrapolation – nicht durch direkte Messungen. Allgemein gibt es wenig Studien für Säuglinge, Kleinkinder, Jugendliche, Schwangere und Stillende, sowie ältere Erwachsene. Frauen weisen insgesamt eine Unterrepräsentation auf. Oft beruhen Resultate auf der Untersuchung weniger Teilnehmenden (kleine Stichproben). Die Energiezufuhr ist meist nicht berücksichtigt. Der Proteinbedarf ist jedoch stark davon abhängig, was zu Fehlschlüssen führt.

Stickstoffbilanzmethode und der tägliche Proteinverlust

Die Stickstoffbilanzmethode zählt zu den klassischen Verfahren, um den Proteinbedarf zu bestimmen. Sie basiert auf einem einfachen Prinzip. Protein enthält Stickstoff und der Körper verliert Stickstoff über Urin, Stuhl, Haut und andere Wege. Die Erfassung von Stickstoffaufnahme und -ausscheidung ermöglicht eine Berechnung des Proteinbedarfs, der für eine ausgeglichene Bilanz erforderlich ist.⁴⁵

Rand et al. (2003) stellten die Ergebnisse von fünfzehn Stickstoffbilanz-Messungen zusammen. Bei einer proteinfreien Diät über 8-18 Tagen scheidet der Mensch täglich zwischen 29 und 59 mg/kg Stickstoff aus. Dies entspricht 0,18-0,37 g/kg Protein. Dabei wiesen Frauen einen geringeren Stickstoffverlust auf als Männer. Ältere Personen hatten tendenziell einen niedrigeren Verlust als jüngere Teilnehmende. Der Unterschied war jedoch nicht signifikant. Weil die Messdauer zu kurz ausfiel, blieb unklar, ob eine längere Beobachtungszeit den Proteinverlust reduziert. Weitere Messungen wären notwendig, um den Stickstoff- bzw. Proteinverlust genauer fassen zu können.⁴⁶

Die Untersuchungen belegen: Der Körper verwertet aufgenommener Stickstoff nicht zu 100 %. Bei gleicher Menge wie der Verlust kommt es nicht zu einer ausgeglichenen Stickstoffbilanz. Gemäss Rand et al. (2003) benötigt es ~105 mg N/kg/d. Der Erhaltungsbedarf beträgt damit rund 0,65 g/kg/d.⁴⁶

Biesalski und Grimm (2011) nennen einen durchschnittlichen Proteinverlust von 0,34 g/kg. Dies bei sieben bis zehn Tagen proteinfreier Diät. Dies entspricht einem Verlust von 54 mg Stickstoff pro kg Körpergewicht. Sie kommen zu einem geringeren Erhaltungsbedarf, der auf statistischen Werten beruht. Mit Sicherheitszuschlägen läge der minimale Proteinbedarf bei 0,45 g/kg Körpergewicht – das entspricht 31 g Protein pro Tag bei einer 70 kg schweren Person.¹⁸

Problematiken der Stickstoffbilanzmethode

Die Stickstoffbilanzmethode ist das klassische Verfahren zur Bestimmung des Proteinbedarfs. Sie weist jedoch erhebliche methodische Schwächen auf. Dies führt zu Über- oder Unterschätzung des Proteinbedarfs.

Zu kurze Anpassungszeiten in Kurzzeitstudien:
Messungen über 7 bis 18 Tage wie bei Rand et al. (2003) berücksichtigen die adaptiven Mechanismen nicht vollständig. Der Körper betreibt über längere Zeiträume Proteineinsparung. So senkt der Organismus durch verstärktes Aminosäure-Recycling im Darm, eine erhöhte Autophagie und optimierte Proteinsynthese den Stickstoffverlust weiter. Diese Mechanismen erklären, warum der tatsächliche Proteinbedarf bei angepasster Ernährung deutlich unter vielen heutigen Empfehlungen liegt – insbesondere, wenn die Energiezufuhr gesichert ist.⁴⁶

Bei ausreichenden Kalorien aus Kohlenhydraten und Fetten, kommt der Körper mit wenig Protein aus. Fehlen Kohlenhydrate, stellt die Leber Glukose aus nicht-kohlenhydrathaltigen Quellen wie Aminosäuren (v.a. Alanin, Glutamin) und Glyzerol her. Die Glukoneogenese sichert den Blutzucker für Hirn, Erythrozyten und Nebennierenrinde. Gleichzeitig beschleunigt sie bei proteinarmer Ernährung den Muskelabbau.^47,48

Bei längerem Energiedefizit stellt die Leber durch Fettabbau vermehrt Ketonkörper bereit, die das Gehirn teilweise anstelle von Glukose nutzt. So sinkt der Bedarf an Glukoneogenese aus Aminosäuren, was den Proteinverbrauch deutlich senkt. Der Körper schont dadurch seine Eiweissreserven und verlängert die Überlebenszeit bei Nahrungskarenz massiv. Entscheidend für die Schonung des Proteins ist daher nicht nur eine ausreichende Energiezufuhr, sondern auch die zügige metabolische Umstellung auf ketogene Stoffwechselwege.^47,49

Henry et al. argumentieren dagegen, dass beim Langzeitfasten keine spezifische Proteineinsparung durch Ketose erfolgt. Die Reduktion der Stickstoffausscheidung sei auf eine generell reduzierte Stoffwechselrate zurückzuführen.⁵⁰

Unvollständige Erfassung aller Stickstoffverluste: Viele Studien messen nur Stickstoff in Urin und Kot. Weitere Verluste über Haut, Schweiss, Haare, Nägel und Menstruationsblut liegen nur als Schätzwerte vor. Diese Schätzwerte (z. B. 8–10 mg N/kg/Tag) gelten nicht für alle Bedingungen (Klima, Aktivität, Anpassung des Körpers an neue Proteinzufuhr). Dies kann zu einer Verzerrung der tatsächlichen Werte führen.⁴⁵

Nichtlinearität der N-Bilanz bei niedrigen Proteinzufuhren: Studien an Versuchstieren und Menschen belegen zudem, dass die Reaktion der Stickstoffbilanz im gesamten Bereich unterhalb des Erhaltungsbedarfs nicht linear verläuft. Die Steigung flacht deutlich ab, sobald die Zufuhrmengen den Bereich des Stickstoffgleichgewichts erreichen und leicht überschreiten. Extrapolationen liefern teilweise unzuverlässige Ergebnisse.⁴⁵

Unklarheit über funktionelle Bedeutung der Proteinverluste: Die Methode zielt auf den Erhalt der Körperproteinmasse. Kleine Verluste können funktionell bedeutsam oder unbedeutsam sein. Deshalb kann die Methode nicht beurteilen, ob ein "Stickstoffgleichgewicht" auch optimal für Gesundheit und Funktion ist.⁴⁵

Keine geschlechtsspezifischen Empfehlungen: Frauen weisen im Durchschnitt etwa 28 % und Männer rund 15 % Fettmasse auf. Deshalb zeigen sie deutliche Unterschiede in der Muskelmasse. Gemäss dem Institute of Medicine (U.S.) gibt es keine geschlechtsspezifischen Proteinempfehlungen bei Erwachsenen, weil Studien keine messbaren Unterschiede nachwiesen.⁵¹ Die Meta-Analyse von Rand et al. (2003) wies zwar nach, dass Frauen einen signifikant geringeren Stickstoffverlust aufwiesen als Männer. Die vorhandene Datenlage erlaubt momentan keine präzise Ableitung geschlechtsspezifischer Proteinempfehlungen.⁴⁶ Das Institute of Medicine (U.S.) hat jedoch geschlechtsspezifische Proteinempfehlungen für Kinder zwischen 14 und 18 Jahren.⁵¹

Stickstoff-zu-Protein-Umrechnung: Vielfach nutzt man den festen Faktor 6,25, um Stickstoff in Protein umzurechnen. Jedes Lebensmittel hat jedoch einen anderen Faktor. Deshalb gibt es Tabellen mit verschiedenen Umrechnungsfaktoren. Diese gelten jedoch nicht als präzise und verlässlich, daher kommen sie nicht mehr zum Einsatz. Nur der Stickstoffwert ist wissenschaftlich sicher. Der Faktor 6,25 bleibt ein praktischer Durchschnittswert.⁴⁵

Empfohlene Proteinzufuhr

Um die Proteinversorgung in allen Bevölkerungsgruppen abzusichern, fügten Fachgremien verschiedene Sicherheitszuschläge hinzu. Dies unter der Annahme, dass acht oder neun Aminosäuren als essenziell gelten und Menschen gelegentlich ausserordentliche Fehlernährungen einschlagen. Das betrifft in gewissen Fällen auch die semi-essenziellen AS. Dazu kamen auch die Interessen der Nahrungsindustrie inkl. Landwirtschaft und Politik (Lobbyismus).

Die kurzfristigen Stickstoffbilanz‑Untersuchungen bilden die Grundlage für nationale und internationale Empfehlungen:

1985 FAO/WHO/UNU: Proteinbedarf war 0,63 g/kg aus den Kurzzeitbilanzstudien und 0,58 g/kg aus den Langzeitbilanzstudien (1-3 Monate). Dies ergibt einen Durchschnittswert von 0,6 g/kg pro Tag.⁵²
2005 Institute of Medicine (U.S.) empfiehlt einen Tagesbedarf für Erwachsene von 0,66 g/kg Körpergewicht. Mit Sicherheitszuschlag 0,8 g/kg/d.⁵¹ Die EFSA übernahm die Werte des Institute of Medicine (U.S.) für ihre Proteinempfehlung 2012.⁵³
2007 WHO/FAO/UNU: Tagesbedarf für Erwachsene 0,66 g/kg bzw. mit Sicherheitszuschlag 0,83 g/kg.²²

Die Grundlage für die neueren Publikationen ist das Review von Rand et al. (2003). Diese weist eine durchschnittliche Zufuhr von ~105 mg N/kg/d bzw. 0,65 g Protein/kg/d für eine ausgeglichene Stickstoffbilanz nach. Dieser Wert gilt als geschätzter durchschnittlicher Bedarf (EAD). Davon leitete man eine empfohlene Zufuhr (RDA) von 132 mg N/kg/d bzw. 0,83 g Protein kg/d ab.⁴⁶ Bei einem 70 kg schweren Erwachsenen ergibt das 46 g bzw. 56 g pro Tag oder rund 322 g bzw. 392 g pro Woche. Diese Basis deckt den Erhalt der Körperfunktionen sicher ab – allerdings mit überhöhten Sicherheitsmargen.

Einige Wissenschaftler äussern seit den späten 2000er Jahren Zweifel an der Stickstoffbilanzmethode zur Berechnung des Proteinbedarfs. Sie benutzen stattdessen die IAAO-Methode (Indicator Amino Acid Oxdation-Methode). Der Proteinbedarf aufgrund von IAAO-Messungen ist höher. Elango et al. (2011, 2012) nennen 0,93-1,2 g/kg pro Tag für Erwachsene.^54,55 Bei Kindern zwischen 6-11 Jahren gehen sie von einem Bedarf von 1,3 g/kg aus.⁵⁶

Problematiken der IAAO-Methode

Die IAAO-Methode entstand zur Bestimmung des Aminosäure- und Proteinbedarfs bei Ferkeln und fand später Anwendung beim Menschen.⁵⁷ Diese Testmethode untersucht unter Laborbedingungen (vollständig kontrolliert), wie viel Protein bzw. wie viel einer bestimmten Aminosäure der Körper braucht, indem sie beobachtet, wie stark der Körper eine mit einem stabilen Isotop markierte Aminosäure verbrennt. Die Methode basiert auf der Annahme, dass der Körper Aminosäuren nicht langfristig speichert. Entweder findet ein Einbau in Proteine statt oder sie oxidieren.

Kritische Stimmen argumentieren, dass die IAAO-Methode methodische Schwächen aufweise. Das Studiendesign präge die Ergebnisse gezielt. Millward (2025) betont etwa, dass die in Humanstudien verwendeten Testmischungen kein ausbalanciertes Proteinprofil aufweisen. Der Gehalt an Phenylalanin ist vielfach sehr gering. Die hohe Empfindlichkeit der IAAO-Methode dient als Begründung. Voraussetzung bildet eine Indikator-Aminosäure knapp oberhalb des Eigenbedarfs (u.a. Phenylalanin). Millward (2025) fürchtet Verfälschung der Ergebnisse. Ebenfalls bei der Messung von anderen Test-Aminosäuren. Das fehlende Phenylalanin kann die Proteinqualität künstlich abwerten und so zu einem scheinbar höheren Bedarf führen.⁵⁸

Dennoch nutzen ForscherInnen die Resultate der IAAO-Untersuchungen für Forderungen nach höheren Proteinangaben, u.a. Weiler et al. (2023).⁵⁹ Auffällig ist, dass die Autoren nur die kurzzeitigen positiven Effekte einer höheren Proteinaufnahme aufzählen. Die langfristigen Risiken verschweigen sie. Zudem stehen zwei der Autoren in einem Anstellungsverhältnis mit Abbott Nutrition. Das Gesundheitsunternehmen aus den USA stellt mehrere Proteinprodukte her. Forschung und Publikationen stützen die eigenen Produkte. Normalerweise verschleiern Unternehmen solche Interessenskonflikte über Organisationen. Direkte Beziehungen treten nicht mehr hervor. Die Einflussnahme bleibt schwer nachzuweisen.

Trotz der methodischen Problematik erkennen auch WHO und FAO die IAAO-Methode an. Sie bewerten diese Methode und die Stickstoffbilanz als valide. Beide erachten sie als geeignete Verfahren zur Bestimmung des Proteinbedarfs. Eine Erhöhung der empfohlenen Proteinzufuhr erfolgte nicht. Pflanzliche Lebensmittel decken problemlos sowohl den Proteinbedarf von 0,6 bis 0,8 g/kg – als auch 0,93- 1,2 g/kg.

Warum die Berechnung des Proteinbedarfs über das Körpergewicht problematisch ist

Die Muskelmasse bestimmt den Proteinbedarf - nicht das Fettgewebe. Das Gesamtkörpergewicht spiegelt den Ernährungszustand, nicht aber die Körperzusammensetzung wider. Genau darin liegt das Problem der g/kg-Formel. Aktuelle Empfehlungen ignorieren die grosse individuelle Variabilität der Körperzusammensetzung.

Bei übergewichtigen Menschen überschätzt das Gesamtgewicht den tatsächlichen Bedarf erheblich. Umgekehrt gilt: Bei Untergewicht unterschätzt das aktuelle Körpergewicht den Bedarf. Fehlt eine Messung der Magermasse, bietet das korrigierte Körpergewicht einen pragmatischen Kompromiss: Bei Untergewicht (BMI < 20) korrigiert man auf BMI 20, bei Adipositas (BMI ≥ 30) auf BMI 27,5.⁶⁰

Bedarf und Versorgung

Zwischen tierischen und pflanzlichen Lebensmitteln bestehen klare Unterschiede hinsichtlich ihrer Herkunft und ihrer Wirkung auf den Körper. Während viele Fachkreise tierischen Proteinen noch immer den Vorrang geben, lassen neuere Studien ein differenzierteres Bild erkennen. Deshalb beleuchten wir in diesem Abschnitt Unterschiede in Zusammensetzung, Verwertung und Begleitstoffen.

Die Aminosäuren selbst zeigen keine Unterschiede, unabhängig davon, ob sie aus tierischen oder pflanzlichen Quellen stammen. Unterschiede entstehen vielmehr durch ihr Mengenverhältnis, ihre Verfügbarkeit und die jeweiligen Begleitstoffe.

Zum Aminosäuremuster: Tierische Proteine liefern alle essenziellen Aminosäuren in günstigen Mengen. Pflanzliche Proteine enthalten ebenfalls meist alle essenziellen Aminosäuren. Jedoch nicht immer in ausreichenden Mengen. Deshalb spricht man bei pflanzlichen Proteinen auch von "unvollständigen" Proteinen. Nach Millward (2012) gelten Lysin, Methionin und Tryptophan in den meisten Fällen als limitierende Aminosäuren.⁶¹ Dies kann bei extrem einseitiger Kost zu Engpässen führen.²⁶

Matthews et al. (2025) belegen, dass eine passende Kombination verschiedener Lebensmittel bei ausreichender Energiezufuhr alle essentiellen Aminosäuren abdeckt.³⁰ Praktischer Tipp: Wer Hülsenfrüchte, Getreide, Pseudogetreide, Samen, Nüsse und Sojaprodukte wie Tofu kombiniert, deckt alle Aminosäuren zuverlässig ab.⁶²

Besonders wertvolle pflanzliche Proteinquellen

Soja: Sojaprotein-Isolat erreicht einen Proteinverdaulichkeit-korrigierten Aminosäure-Score (PDCAAS) von 1,0.⁶³ Fachleute bevorzugen heute den Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS) als die derzeit genaueste Methode zur Bewertung der Proteinqualität, da er die Verdaulichkeit jeder essenziellen Aminosäure präziser bewertet.⁶⁴

Quinoa enthält alle neun essenziellen Aminosäuren und weist im Vergleich zu herkömmlichem Getreide höhere Gehalte an diesen auf.⁶⁵Dabei ist es insbesondere reich an Lysin, Methionin und Tryptophan. Das Pseudogetreide Amaranth liefert ebenfalls ein günstiges Aminosäureprofil und ist besonders reich an Lysin sowie schwefelhaltigen Aminosäuren im Vergleich zu üblichem Getreide.³⁶

Hanfsamen enthalten ebenfalls alle essenziellen Aminosäuren (EAAs). Auch wenn Methionin etwas niedriger liegt, bleibt die Gesamtbilanz günstig.⁶⁶

Verdaulichkeit und Wertigkeit: Für die Berechnung der "Proteinqualität" gibt es mehrere Methoden mit unterschiedlichen Schwächen und Chancen. International existieren zwei anerkannte Bewertungsverfahren für die Proteinqualität:

PDCAAS (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score) bewertet die Stickstoffverwertung anhand der limitierenden Aminosäure und der Gesamtverdaulichkeit im Dickdarm. Tierische Proteine erreichen dabei meist den Maximalwert.
DIAAS (Digestible Indispensable Amino Acid Score) entwickelt von der FAO, bewertet die Verdaulichkeit einzelner unentbehrlicher Aminosäuren im Dünndarm präziser. Pflanzliche Lebensmittel schneiden dort oft schlechter ab – nicht wegen unzureichender Aminosäuren, sondern weil Ballaststoffe und Begleitstoffe die Referenzverdaulichkeit senken.⁶⁷

Eine Validierung beider Systeme bieten Rutherfurd et al. und Wolfe et al. PDCAAS und DIAAS zeigen teils grosse Unterschiede bei der Bewertung der Proteinqualität. Diese Unterschiede entstehen durch die Art der Verdaulichkeitskorrektur, das verwendete Aminosäure‑Referenzmuster und die sogenannte Trunkierung (Begrenzung der Werte).

Auch bei identischem Referenzmuster und ohne Trunkierung bleibt ein signifikanter Unterschied bestehen – allein durch die unterschiedliche Berechnung der Verdaulichkeit. Dabei liegt der PDCAAS-Wert meist über dem DIAAS-Wert, besonders bei Proteinen geringerer Qualität. Diese Abweichungen besitzen praktische Relevanz für Bevölkerungsgruppen mit grenzwertiger Proteinversorgung.^68,69

Gemäss Moughan und Lim (2024) und Wolfe et al. (2024) ist DIAAS die derzeit beste verfügbare Methode, um Proteinqualität zu quantifizieren. Auch die FAO empfiehlt die Verwendung des DIAAS für die Bewertung der Proteinwertigkeit.^64,70

Begleitstoffe: Methoden zur Messung der Proteinqualität erfassen lediglich Aminosäureprofil und Verdaulichkeit. Sie messen das theoretische Potenzial eines Proteins, körpereigenes Eiweiss aufzubauen. In der Praxis wirken jedoch Verdauung, Lebensmittelauswahl, Verarbeitung, Sättigung, Mikronährstoffdichte und Ballaststoffgehalt oft stärker auf Gesundheit und Stoffwechsel.²⁷ Vor allem die Begleitstoffe im Lebensmittel prägen die metabolische Wirkung. Die Lebensmittelmatrix verändert die Wirkung des gesamten Lebensmittels. Pflanzliche Eiweissquellen liefern neben Protein auch wertvolle sekundäre Pflanzenstoffe und Ballaststoffe.^30,71 Tierische Quellen enthalten dagegen oft mehr Cholesterin und gesättigte Fette, was Herz-Kreislauf-Erkrankungen begünstigt.³¹

Nachhaltigkeit: Die Umweltbelastung pro Gramm Protein ist bei tierischen Quellen deutlich höher. Viehzucht verursacht viel mehr Treibhausgase und benötigt mehr Ressourcen als die Erzeugung pflanzlicher Proteine.⁷²

Darum gelten pflanzliche Proteine nicht als "minderwertig"

Tierische Proteine erreichen eine Verdaulichkeit von rund 90–95 %. Pflanzliche Proteine erreichen in der Regel eine Verdaulichkeit von etwa 75–80 %.⁷³ Dies führt zu generalisierenden Aussagen wie "pflanzliches Protein sei minderwertig". Was definitiv nicht stimmt.

Gemäss Craddock et al. (2021) liegt dies daran, dass Lebensmittel wie Hülsenfrüchte, Soja, Fleischersatzprodukte, Nüsse, Samen und Vollkorngetreide in den DIAAS-Tabellen nur unvollständig oder unzureichend repräsentiert vorliegen. Diese gelten als wichtige Proteinquellen für Vegetarier und Veganer. Dadurch entsteht ein verzerrtes Bild. Die Bewertungssysteme weisen zudem eine einseitige Ausrichtung auf. Sie berücksichtigen weder funktionelle Aspekte noch Umweltwirkungen pflanzlicher Proteine. Sie fordern deshalb eine umfassendere Sicht auf Proteinqualität im Kontext globaler Ernährungssicherheit.⁷⁴

Hemmstoffe in pflanzlichen Lebensmitteln reduzieren die Verdaulichkeit von pflanzlichem Protein. Das Protein ist zudem in Zellwänden eingebunden, was die Aufnahme erschwert.³⁰ Durch gezielte Zubereitung steigt die Verwertbarkeit pflanzlicher Proteine deutlich. Fermentation, Keimung und Erhitzen reduzieren natürliche Hemmstoffe wie Tannine, Lektine oder Phytinsäure und verbessern die Verdaulichkeit.^75,76

Hülsenfrüchte weisen dadurch einen Wert von ≥ 80 % auf.³⁰ Erbsen etwa liefern gut resorbierbare Proteine mit funktionellen Begleitstoffen wie Saponinen und resistenter Stärke. Diese wirken günstig auf die Darmflora.⁷⁷ Nüsse, Samen und Pseudogetreide wie Quinoa und Amaranth haben ebenfalls eine gute Bioverfügbarkeit.³⁶ Sehr hochwertige Pflanzenproteine liefern Tofu, Tempeh, Natto, Sojagranulat und Mykoprotein, wie Quorn. Diese haben teilweise einen DIAAS von 90 %.³⁰

Die Methoden beruhen zudem auf einer isolierten Betrachtung einzelner Proteine in der Diät. Es lässt die in der Praxis übliche Mischkost oder die Verdaulichkeit beim Menschen unberücksichtigt.⁷⁰ Fachautoren stufen den DIAAS als nützlich für Industrieprodukte ein. Sie halten ihn jedoch für ungeeignet zur Bewertung ganzer Lebensmittel oder Mahlzeiten. Besonders bei pflanzlicher Mischkost entscheidet die Gesamtverwertung – nicht der isolierte Einzelwert. Studien weisen nach, dass Mischkost mit pflanzlichen Proteinen trotz niedrigerer Einzelwertigkeit eine vollständige Aminosäureversorgung und günstigere Langzeiteffekte ermöglicht.²⁷

Mangelerscheinungen bzw. Mangelsymptome

In der westlichen Welt besteht eher Anlass zur Sorge vor einer Überversorgung als vor einer Unterversorgung. Warum der Konsum von zu viel (tierischem) Protein eher gesundheitsschädlich als förderlich ist, lesen Sie in unserem Artikel: Risiken der proteinreichen Ernährung.

Gesunde Erwachsene entwickeln keine Mangelerscheinungen, solange Energiezufuhr, Aminosäuremuster und Verdaulichkeit stimmen. Bleibt die Energiezufuhr zu niedrig, greift der Körper auf Proteinreserven zurück – nicht für den Aufbau, sondern als Energiequelle.⁷⁸

Mangelerscheinungen treten insbesondere in Wachstumsphasen von Kindern und Jugendlichen auf – ebenso während Schwangerschaft, Stillzeit, chronischen Erkrankungen wie Niereninsuffizienz, während der Wundheilung oder bei schweren Infekten. In besonderen Lebensphasen ist der Proteinkonsum anzupassen.⁵⁵ Viele Leitlinien betonen tierisches Protein als unverzichtbar für Wachstum, Schwangerschaft und altersbedingten Muskelabbau. Dabei zeigen zahlreiche Studien: Auch in diesen Lebensphasen reicht pflanzliches Eiweiss aus. Vorausgesetzt, die Energiezufuhr fällt ausreichend hoch aus und die Lebensmittelkombination bleibt vielfältig.²⁷

Das systematische Review von Burstad et al. (2025) zu Protein- und Aminosäurenbedarf kommt jedoch zu einem ernüchternden Ergebnis. Die Evidenz ist zu begrenzt, um zuverlässige Aussagen über den Proteinbedarf über die gesamte Lebensspanne zu treffen.⁷⁹

Bei einigen Krankheiten oder Verletzungen wie Verbrennungen oder dem nephrotischen Syndrom (krankhaft erhöhte Ausscheidung von Protein über den Urin) kann der Proteinbedarf bedeutend höher liegen, hingegen kann bei Niereninsuffizienz und bei Lebererkrankungen eine Proteinrestriktion bis zum minimalen Erhaltungsbedarf gefordert sein.

Proteinbedarf bei Schwangeren und Stillenden

Gemäss dem Bericht von WHO/FAO/UNU (2007) sollten Schwangere zusätzlich zu ihrem täglichen Proteinbedarf von 0,66 g/kg Körpergewicht, zusätzlich im ersten Trimenon 0,7 g, im zweiten 9,6 g und im dritten 31,2 g an Protein konsumieren.²²

Als Beispiel: Für eine 65 kg schwere Frau wäre dies 65 x 0,66 g = 42,9 g Protein pro Tag. Im 1. Trimenion steigt der Bedarf auf 43,6 g/Tag. Im 2. und 3. Trimenon auf 52,5 g/Tag bzw. 74,1 g/Tag.

Auch während der Stillzeit benötigen Frauen zusätzlich Protein. Die Berechnungen basieren darauf, dass in den ersten sechs Monaten nach der Geburt das Baby ausschliesslich gestillt ist. Was eine zusätzliche Proteinaufnahme zwischen 18 und 20 g/Tag erfordert. In den folgenden sechs Monaten erfolgt das Stillen nur noch teilweise. Weshalb der zusätzliche Bedarf auf 12,5 g/Tag sinkt.²²

Eine aktuelle systematische Übersichtsarbeit von durch Axelsson et al. (2024) belegt, dass eine vegane und vegetarische Ernährung auch für Schwangere und Stillende sicher und ausreichend ist.⁸⁰ Entscheidend ist die Zufuhr nährstoffdichter pflanzlicher Lebensmittel – nicht die Herkunft des Proteins. Wichtig sei die Supplementierung mit Folat, Vitamin B12 und Vitamin D. Dies betreffe jedoch auch Mischköstlerinnen (Folat, Vitamin D).

Proteinbedarf bei Säuglingen und Kindern

Auch Säuglinge und Kinder benötigen eine leicht erhöhte Menge an Protein. Bei Säuglingen beträgt der tägliche Bedarf in den ersten sechs Monaten zwischen 1,2 und 1,6 g/kg. Wobei der Bedarf im ersten halben Jahr abnimmt. Muttermilch ist die beste Nahrung für Säuglinge. Nicht nur die Proteinversorgung ist bei genügend Muttermilch gegeben, sondern der Säugling nimmt über den Darm auch kleinste Mengen intakter Antikörper auf. Etwa Immunglobuline (sIgA), die eine bedeutende Funktion innerhalb des Immunsystems erfüllen.⁸¹

Ab 6 Monaten bis ca. 3 Jahre beträgt der tägliche Proteinbedarf rund 0,8 g/kg. Er nimmt zwischen 4 und 10 Jahren weiter auf ca. 0,75 g/kg ab und sinkt von 10 bis 18 Jahren auf 0,7 g/kg ab. Nach dem 18. Lebensjahr gilt der Erwachsenenwert von 0,66 g/kg.²²

Dies ist bedeutend niedriger als die angenommenen Werte Anfang des 20. Jahrhunderts. 1936 lag der geschätzte Proteinbedarf eines einjährigen Kindes noch bei 3,5 g/kg/Tag. Ein viel zu hoher Wert.⁸² Kinder benötigen für Wachstum und Entwicklung eine höhere Eiweissmenge pro Kilogramm Körpergewicht – nicht aber zwingend tierisches Protein. Hülsenfrüchte, Pseudogetreide, Nüsse und Sojaprodukte wie Tofu und Vollfett-Sojamilch liefern genügend Protein und decken zusammen alle Aminosäuren ab – entscheidend ist eine kindgerechte Zubereitung.⁶²

Proteinbedarf bei Senioren (> 65 Jahre)

Im Alter weist der Protein‑ und Muskelstoffwechsel deutliche Veränderungen auf. Der Körper baut Muskelsubstanz leichter ab und reagiert auf Nahrungseiweiss etwas weniger effizient. Diese sogenannte anabole Resistenz tritt ab etwa 65 Jahren häufiger auf. Dies begünstigt Muskelabbau (Sarkopenie). Deshalb empfehlen viele Richtlinien, den Proteinbedarf für gesunde ältere Personen ab einem Alter von 65 Jahren auf 1,0-1,2 g/kg Körpergewicht zu erhöhen. Bestenfalls sollte der Proteinkonsum über den Tag verteilt erfolgen. Eine grössere Portion am Abend soll jedoch die Muskelproteinsynthese positiv beeinflussen.^83,84

Andere Quellen nennen einen Bedarf von 1,5 g/kg. Vor allem bei älteren Personen mit Erkrankungen.⁸⁵ Jedoch steigt die Belastung der Nieren bei mehr als 1,2 g/kg Körpergewicht.⁸⁶ Eine längerfristige Erhöhung der Proteinzufuhr bei älteren Personen erhöht das Risiko für Nierenerkrankungen. Die alten Griechen warnten: "Mēdèn ágan" – nichts im Übermass. Das gilt auch heute - für ALLE noch so gesunden Stoffe.

Entscheidend ist nicht eine besonders hohe Proteinzufuhr, sondern das rechte Mass – abgestimmt auf Bedarf, Bewegung und Qualität. Effektiv entfaltet Eiweiss seine Wirkung erst in Verbindung mit Bewegung. Idealerweise mit Widerstandsreizen, also gezieltem Krafttraining. Studien belegen, dass regelmässige körperliche Aktivität auch im Alter Muskelmasse und Kraft erhält – bei moderater Eiweisszufuhr, nicht erst bei überhöhten Mengen. Die Evidenzlage ist eindeutig: Überversorgung bringt gerade im Alter keinen Vorteil, sondern verschlechtert die Nierenfunktion.^83,87

Nicht die Eiweissquelle, sondern die Gesamtdichte und Verdaulichkeit entscheiden. Fermentierte Hülsenfrüchte, gut gekochtes Getreide und Nüsse liefern hochwertige Proteine – mit zusätzlichen Ballaststoffen und Mikronährstoffen, die vielen älteren Menschen fehlen. Pflanzliche Ernährung deckt in allen Lebensphasen den Eiweissbedarf – vorausgesetzt, sie ist energiedeckend, vielfältig und gut verdaulich.

Proteinbedarf bei Krankheit und Genesung

Infektionen, Operationen, Krebserkrankungen oder schwere Verletzungen erhöhen den Proteinbedarf. Denn der Körper muss verstärkt Gewebe abbauen, Entzündungen bekämpfen und die eingeschränkte Nährstoffverwertung ausgleichen. Besonders bei chronischen Erkrankungen wie Leberzirrhose, Niereninsuffizienz (nicht dialysepflichtig), Tumorkachexie oder Wundliegegeschwüren (Dekubitus) steigt der Bedarf auf 1,2-1,5 bzw. 2,0/kg Körpergewicht – abhängig von Schweregrad, Energiezufuhr und Begleitfaktoren.^83,88

Dabei ist entscheidend, nicht nur auf die Menge zu achten, sondern auf eine hochwertige Eiweisszufuhr in Verbindung mit ausreichender Gesamtenergie. Andernfalls nutzt selbst eine erhöhte Proteinzufuhr wenig – der Körper greift letztlich auch auf Eiweiss als Energiequelle zurück.⁸⁹ Pflanzliche Eiweissquellen reichen auch in solchen Situationen aus, sofern sie gezielt kombiniert und eine gute Verdaulichkeit gegeben ist. Die Verteilung über den Tag sowie die Kombination mit Energie- und Mikronährstoffzufuhr bleiben entscheidend.

Abgrenzung: Proteinmangel oder Energiemangel?

In Diskussionen über Proteinmangel geraten oft zwei Problembereiche durcheinander: ein isolierter Mangel an Protein und ein allgemeiner Mangel an Energie, Mikronährstoffen oder beidem. In der Praxis tritt reiner Proteinmangel nur selten auf – z. B. bei schwerer Leberinsuffizienz, in katabolen Zuständen oder bei extrem unausgewogener Ernährung. Weit häufiger leiden Betroffene an einem Protein-Energie-Mangel (PEM), bei dem sowohl Eiweiss als auch Kalorien fehlen.

Marasmus entsteht durch einen generellen Energiemangel. Kwashiorkor hingegen durch eine eiweissarme Ernährung, vielfach mit gleichzeitig ungenügender Energieversorgung. Beide Zustände gehen mit Muskelabbau, Immunschwäche und häufig mit Ödemen einher. Auch Mikronährstoffmängel wie Eisen-, Zink- oder Vitamin-B-Mangel führen zu Symptomen wie Müdigkeit, Infektanfälligkeit oder Wundheilungsstörungen. Es besteht leicht die Gefahr, dies mit einem Proteinmangel zu verwechseln.

Eine sorgfältige Diagnostik – etwa mit Laborparametern wie Albumin, Transferrin, Retinol-bindendem Protein oder Präalbumin – hilft, die Ursache zu klären. Niedrige Serumwerte für Albumin und Transferrin können auf eine Protein-Energie-Mangelernährung (PEM) hinweisen.⁸⁹ Ihre Interpretation erfordert Kontext: Entzündungsmarker, Leberfunktion, Gewichtsverlauf und Muskelmasse gehören in die Bewertung. Denn auch Entzündungen oder Lebererkrankungen senken den Albuminspiegel unabhängig von der Proteinzufuhr.

In Industrieländern treten echte Proteinmangelerkrankungen wie Kwashiorkor seit vielen Jahrzehnten praktisch nicht mehr auf. Die im frühen 20. Jh. noch in Teilen Europas und der USA nachweisbare Pellagra – ausgelöst durch einseitige Maisspeisung und dadurch Niacin-Mangel – ist heute weitgehend verschwunden.⁸⁹ Ein vergleichbares Krankheitsbild zur Pellagra tritt bei der erblich bedingten Hartnup-Krankheit auf.⁹⁰

Gesunde Erwachsene mit ausreichender Energiezufuhr decken ihren Bedarf an Protein und Aminosäuren in der Regel problemlos durch eine vielfältige pflanzliche Ernährung. Um einer Protein-Energie-Mangelernährung vorzubeugen, müssen sowohl Protein- als auch Nicht-Protein-Energie (aus Kohlenhydraten und Fetten) verfügbar sein.⁸⁹ Das gilt für traditionelle Kulturen mit Mischkost oder vielfältiger pflanzlicher Ernährung. Einseitige Extremformen wie Frutarismus, stark getreidelastige Ernährung ohne Hülsenfrüchte oder längere Hungerphasen führen besonders häufig zu kritischen Versorgungslagen. Nur Früchte essen, ist langfristig sehr ungesund.

Selbst bei moderater Proteinzufuhr unterschreiten VeganerInnen mit ausgewogener Ernährung selten den tatsächlichen Bedarf. Es reicht, die komplementären Proteinquellen über den Tag verteilt zu essen, ein gemeinsamer Konsum ist nicht notwendig.^26,91

Extrembeispiele für das Fasten

Immer wieder liest man, man müsse "unbedingt jeden Tag Eiweiss essen". Doch Fastenerfahrungen zeigen, dass unser Körper über Reserven verfügt und vorübergehende Engpässe gut ausgleichen kann. Cahill (1976) wies nach, wie der Körper über Wochen Proteine über Muskulatur und Enzyme mobilisiert, Stickstoff aus dem Abbau nutzt und über Ketose den Proteinbedarf senkt.⁴⁷

Der Schotte Agostino "Angus" Barbieri hatte im Alter von 27 Jahren ein Gewicht von 207 kg erreicht. Er wollte durch Fasten abnehmen und ging 1965 zur medizinischen Überwachung ins Maryfield Hospital. Nach 382 Tagen Fastenzeit, mit nur Tee, Kaffee, Vitaminen, Mineralstoffen und etwas Salz, dokumentiert unter ärztlicher Aufsicht, erreichte er 82 kg. Der Körper baute vorwiegend Fett ab, verlor jedoch auch Muskelmasse. Trotz der langen Fastenzeit traten keine typischen Mangelkrankheiten wie Kwashiorkor oder Pellagra auf, und die Laborwerte blieben weitgehend stabil. Die Ketose schützt den Proteinpool teilweise, weil der Körper weniger Glukose aus Aminosäuren bilden muss.⁹²

Extrembeispiele wie der Schotte Barbieri zeigen zwar, was medizinisch unter engmaschiger Überwachung möglich ist. Doch unfreiwillige oder politische Langzeitfasten enden fast immer tragisch: Beim IRA-Hungerstreik in Nordirland 1981 fasteten mehrere Insassen über 60 Tage, Bobby Sands starb nach 66 Tagen.⁹³ Die meisten Hungerstreiks, die 30–60 Tage dauern, führen zu Organversagen oder Tod. Solche Extrembeispiele verdeutlichen, wie flexibel der Körper auf Proteinmangel reagieren kann. Trotzdem: Das kann man nicht empfehlen!

Ein weiterer bemerkenswert dokumentierter Extremfall ist Andreas Mihavecz (1979), der 18 Tage ohne Nahrung und Wasser in einer Zelle eingesperrt war. Er überlebte vermutlich, indem er Kondenswasser leckte, und verlor rund 24 kg – ohne bleibende Organschäden. Ein Beispiel für die physiologische Anpassungsfähigkeit bei unfreiwilligem Fasten.

Überversorgung und deren Folgen

In Industrieländern kommt Proteinmangel praktisch nicht vor – im Gegenteil: Viele Menschen nehmen deutlich mehr Protein auf, als sie brauchen. Bis in die 1950er-Jahre war eine Überversorgung mit Protein selten. Der Zugang zu grösseren Mengen tierischen Proteins blieb lange Zeit auf wohlhabende Bevölkerungsschichten beschränkt. Danach stieg der Fleisch-, Wurst- und Käsekonsum in westlichen Ländern stark an – unterstützt durch Industrie, Landwirtschaft und massive Werbekampagnen.

Die WHO, FAO und UNU empfehlen im Vergleich dazu nur 0,66–0,83 g Protein pro kg Körpergewicht und Tag – deutlich weniger, als viele heute konsumieren.²²

In Industrieländern liegt die tatsächliche Zufuhr oft weit darüber. In den USA essen viele Menschen 1,1–1,3 g/kg. In Europa liegt der Durchschnitt bei 0,8 bis 1,25 g/kg pro Körpergewicht.^94,95

Deutschland weist Werte von ca. 1,04 g/kg (Männer) und 0,94 g/kg (Frauen) auf.⁹⁶In der Schweiz beträgt der durchschnittliche Proteinverzehr 1,1 g/kg bei Frauen und 1,23 g/kg bei Männern.⁹⁷

Auch die Fitnessindustrie befeuert bis heute die Vorstellung, dass mehr Protein notwendig sei, um Muskelmasse aufzubauen. Tatsächlich braucht es dafür aber vor allem intensive Bewegung. Studien zeigen, dass die Muskelprotein-Synthese bei jungen Erwachsenen schon bei etwa 0,24 g Protein pro Kilogramm Körpergewicht pro Mahlzeit gesättigt ist – darüber hinaus bringt mehr Protein keinen zusätzlichen Nutzen.^98,99 Ältere Menschen erreichen diesen Punkt erst bei rund 0,4 g/kg.⁹⁹ Metaanalysen zeigen, dass etwa 1,6 g Protein pro Kilogramm Körpergewicht pro Tag ausreichen, um Muskelaufbau und Kraftzuwächse zu erreichen. Mehr Protein bringt in der Regel keinen zusätzlichen Vorteil.¹⁰⁰

Ein dauerhaft hoher Eiweisskonsum – hauptsächlich aus tierischen Quellen – belastet Körper und Stoffwechsel. Warum dies ungesund ist und welche Risiken dahinterstecken, lesen Sie in unserem Artikel: Risiken der proteinreichen Ernährung.

Funktionen im Körper

Proteine erfüllen eine Vielzahl an biochemischen Funktionen.

Proteine gehören zu den wichtigsten Bausteinen für Zellen und Gewebe. Strukturproteine wie Kollagen und Elastin bilden Haut, Knochen, Sehnen und Knorpel. Intrazelluläre Strukturproteine wie Actinfilamente, Mikrotubuli und Intermediärfilamente stabilisieren die Zellform.^101,102 Ein grosser Teil der körpereigenen Proteinmasse besteht aus Kollagen. Dieses Strukturprotein macht etwa 30 % des gesamten Körperproteins aus. Der Körper baut Kollagen laufend ab und ersetzt es durch neu gebildete Fasern – dabei recycelt er Aminosäuren effizient.¹⁰³

Aktin und Myosin ermöglichen Muskelkontraktionen. Myosin zieht Aktinfilamente zusammen und löst Muskelkontraktionen aus. Aktin stabilisiert gleichzeitig die Zellform.¹⁰⁴

Andere Proteine wirken als Enzyme, die biochemische Reaktionen steuern. Beispiele: Pepsin, Trypsin und Amylase.¹⁰⁵ Magenschleimhautzellen produzieren Pepsin aus ca. 327 Aminosäuren. Dort setzen Ribosomen Aminosäuren nach dem mRNA-Bauplan in einer spezifischen Reihenfolge zusammen (Primärstruktur). Nach der Faltung gelangt Pepsinogen ins Magenlumen, wo die Salzsäure ein Peptidstück entfernt und es zu Pepsin aktiviert.^106,107,108 Für die Synthese benötigt der Körper alle essenziellen Aminosäuren plus u.a. Alanin, Glycin, Glutaminsäure, Asparaginsäure und Serin.¹⁰⁹

Hormone wie Insulin steuern die Signalübertragung.¹¹⁰ Proteine wie Hämoglobin dienen als Transportmoleküle für Sauerstoff im Blut, während Antikörper Fremdstrukturen erkennen und Immunreaktionen einleiten.^111,112Andere Proteine puffern Wasserstoffionen und tragen zur Regulierung des Säure-Basen-Haushalts bei.¹¹³

Wo befinden sich die Proteine im Körper?

Jede Zelle, die kleinste lebende Einheit aller Organismen, enthält so viele Proteine, dass diese oft mehr als die Hälfte ihres Trockengewichts ausmachen. Der menschliche Körper beinhaltet über 200 verschiedene Zelltypen und zahlreiche Gewebearten.

Es gibt vier Hauptgewebetypen: Epithel-, Muskel- und Nerven- sowie Binde- und Stützgewebe. Aus evolutionsbiologischer Perspektive haben Zellen von Vielzellern ihre Fähigkeit zum eigenständigen Überleben weitgehend aufgegeben und stattdessen eine Spezialisierung auf arbeitsteilige Funktionen in Geweben entwickelt.¹¹⁴

Die Zahl der Proteine in einer Zelle übersteigt die Anzahl der Gene um ein Vielfaches. Forschende schätzen, dass der Mensch zwar nur 20'000 bis 25'000 Gene besitzt, aber bis zu 80'000 bis 400'000 verschiedene Proteine bilden kann.¹¹⁵

Aufnahme und Stoffwechsel

Im Mund beginnt die Proteinverdauung, wo Kauen und Speichel die Nahrung vorbereiten. Im Magen zerlegen Magensäure und Pepsin die Proteine in kleinere Polypeptide. Peristaltik mischt den Speisebrei intensiv.¹¹⁶

Pankreasenzyme wie Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidasen zerkleinern diese Polypeptide weiter im Dünndarm. Bürstensaumenzyme (Aminopeptidasen, Dipeptidasen) spalten sie bis zu freien Aminosäuren, Di- und Tripeptiden. Enterozyten im Dünndarm nehmen diese Spaltprodukte aktiv auf. Spezielle Transporter wie PEPT1 schleusen kurze Peptide direkt durch die Zellmembran.^40,116

Die Portalvene transportiert die Aminosäuren in die Leber, wo der Körper sie für die Proteinbiosynthese oder den Energiestoffwechsel nutzt.¹¹⁶

Die Leber baut Aminosäuren je nach Bedarf zu körpereigenen Proteinen auf (Proteinsynthese) oder zerlegt sie, wenn zuviele vorliegen (Katabolismus). Überschüssigen Stickstoff spaltet sie als Ammoniak (NH₃) ab (Desaminierung), fixiert ihn im Harnstoffzyklus (Urea-Zyklus) und bildet Harnstoff (CH₄N₂O) und CO₂. Die Nieren scheiden diesen Harnstoff anschliessend aus.²⁴

Speicherung – Verbrauch – Verluste

Unser Körper kann überschüssige Proteine im Gegensatz zu Fett oder Glykogen nicht als Energiereserve speichern – es gibt keine echte Depotform. Auch das Muskelprotein dient nicht als Speicher, sondern als funktionelle Reserve. Bei Krankheit oder Fasten bauen wir Muskelprotein ab, um Aminosäuren bereitzustellen.¹¹⁷

Proteine erfüllen primär strukturelle und funktionelle Aufgaben und übernehmen keine Speicherfunktion. Sie unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. Ein kleiner funktioneller "Speicher" liegt im freien Aminosäurepool in Blut und Leber. Der Organismus nutzt diesen Pool kurzfristig.¹⁸

Im Skelettmuskel liegen rund 100 g freier Aminosäuren intrazellulär vor. Weitere etwa 100 g treten im Blutplasma und in anderen Geweben auf. Insgesamt ergibt das bei einer 70‑kg‑Person einen Aminosäurenpool von ungefähr 200 g. Nahrung, Recyclingprozesse und Gewebeabbau speisen diesen Pool kontinuierlich.¹¹⁸

Die Leber steuert diesen Kreislauf: Sie transaminiert, desaminiert, bildet Blutproteine wie Albumin oder Gerinnungsfaktoren und entsorgt überschüssigen Stickstoff über den Harnstoffzyklus.¹¹⁹

Strukturen

Proteine bestehen aus Kohlenstoff- (C), Wasserstoff- (H), Sauerstoff- (O) und Stickstoffatomen (N). Viele Proteine enthalten zusätzlich Schwefel (S), z. B. in Cystein und Methionin. Jede Aminosäure besitzt eine zentrale Grundstruktur: eine Aminogruppe (–NH₂) und eine Carboxylgruppe (–COOH). Diese binden an ein zentrales Kohlenstoffatom. Diese Grundstruktur macht Aminosäuren zu den vielseitigsten Bausteinen in der Biochemie.²

Der Körper verknüpft Aminosäuren über Peptidbindungen zu langen Ketten (Polypeptiden). Diese Ketten falten zu räumlichen Strukturen und bilden dadurch Proteine, die unzählige Aufgaben übernehmen – von Enzymen bis zu Antikörpern.^4,112

Einteilung von Proteinen aufgrund ihrer Struktur:⁴

Die Primärstruktur beschreibt die lineare Abfolge der Aminosäuren in der Polypeptidkette.
Die Sekundärstruktur bildet regelmässige Muster wie α-Helix oder β-Faltblatt, die Wasserstoffbrücken stabilisieren.
Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Gesamtfaltung, die für die Funktion des Proteins entscheidend ist.
Die Quartärstruktur entsteht, wenn mehrere Polypeptidketten (Untereinheiten) ein funktionsfähiges Gesamtprotein bilden, wie beim Hämoglobin.

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Wir haben Studien und Bücher zu Ernährung und Gesundheit nach folgenden 3 Evidenz-Kategorien markiert: grün=starke Beweiskraft, gelb=mittlere, violett=schwache. Die restlichen Quellen sind grau markiert. Eine ausführliche Erklärung finden Sie in unserem Beitrag: Wissenschaft oder Glaube? So prüfen Sie Publikationen.