Tryptophan gehört zu den acht essentiellen Aminosäuren und spielt eine wichtige Rolle als Vorstufe für den Botenstoff Serotonin und das B-Vitamin Niacin.
Eine naturnahe vegane Ernährung inklusive Hülsenfrüchten, Nüssen und Samen deckt Tryptophan sehr grosszügig ab. Säuglinge sind dann gefährdet, wenn man sie von Muttermilch zu früh entwöhnt.
Der Mensch verwendet 21 proteinogene Aminosäuren. Das sind die Bestandteile der Proteine bzw. Eiweisse. Bis auf zwei kann der Körper die Proteine seinem Bedarf anpassen, auch wenn man klassisch acht als essentiell bezeichnet.5-126
Vorkommen:
Besonders reich an Tryptophan sind Samen, Hülsenfrüchte und Gewürze.
Einige Beispiele ausserhalb der Tabelle von besonders guten Lebensmitteln für Tryptophan sind: Spirulina (929 mg/100g), Goabohne (762), Senfkörner (502), Petersilie getrocknet (475 mg, frisch 45), Sesambutter (Tahin, 396), Bockshornklee-Samen (391), Schwarzer Senf (380), Schwarznuss (318 mg), Weizenkeime (317 mg), grüne Minze getrocknet (306 mg), Kidney-Bohnen und Spargelbohnen (300 mg) und Leinsamen (297 mg).
Einige grosse Lieferanten für Tryptophan, wie getrocknete Petersilie (475 mg/100g), Senfkörner (502 mg), Senfpulver (256 mg) oder Schwarzer Senf (380 mg) isst man in zu geringen Mengen, weshalb wir sie in der Tabelle nicht führen. Auch prozessierte vegane Zutaten können hohe Anteile an Tryptophan aufweisen, wie z.B. Getrocknete Steinpilze (1461 mg/100g), Sesammehl (1097) oder Baumwollsaatmehl (752).
Sie finden die wichtigsten Rezepte und Zutaten hier unterhalb oder rechts dieses Beitrages, sortiert nach Menge des Nährstoffs Tryptophan.
Damit bieten alle oben aufgeführten Zutaten viel mehr Tryptophan an als Fleisch oder Fisch. Eier enthalten etwa 107 mg und Milch 80 mg.
Viele Getreidesorten weisen einen zu geringen Gehalt einer essentiellen Aminosäure auf. In Gemüsen und Früchten ist Tryptophan nur wenig vorhanden. Trotzdem: Als Veganer müsste man sich schon sehr einseitig ernähren, um einen andauernden Eiweissmangel zu erleiden. Die bei lang andauerndem Eiweiss- und generellem Energiemangel entstehenden Krankheiten Kwashiorkor und Marasmus findet man in der westlichen Welt kaum mehr.
Das Erhitzen der Speisen denaturiert Proteine und verändert damit deren Eigenschaften. Dies macht sich als "Ausflocken" oder "Gerinnung" bemerkbar. Ein Beispiel ist das Spiegelei, das durch die Hitze in der Pfanne denaturiert. Die Proteinoxidation einer Aminosäure durch reaktive Sauerstoffspezies kann dessen Funktion erheblich beeinflussen.
Ernährung / Gesundheit:
Aminosäuren sind u.a. Bestandteil von Proteinen bzw. Eiweissen. Tryptophan (Trp, W) ist eine der acht (mit Histidin und Arginin zehn für Kinder) für den menschlichen Organismus bisher als essentiell geltenden Aminosäuren (AS) bzw. "Eiweisse". Essenziell bedeutet, dass unser Körper den Stoff nicht selbst herstellen (synthetisieren) kann, ihn aber in gewissen Mengen benötigt.
Inzwischen weiss man, dass der Körper nur Lysin und Threonin irreversibel transaminiert und nur die zwei sind wirklich essentiell.5-126 Veganer mit gesundem Essverhalten bekommen Tryptophan mehr als in doppelter Dosis der benötigten Menge.
Doch spezielle Essgewohnheiten, z.B. Frutarier (Fructarier, Frutaner, Fruganer) oder 80/10/10 (Anteil Kohlenhydrate, Fett, Proteine) oder noch extremere Kostformen können mit der Zeit Mangel hervorrufen. Dies über lange Zeit ohne direkt erkennbare Symptome. Dass man sich auch mit einem Anteil 80/10/10 mit gutem Wissen zur Ernährung besonders gesund ernähren kann, beweist das Rezept Erb-Müesli - mit frischen natürlichen Zutaten, die man überall kaufen kann. Siehe dessen Nährstoffanteile in den Tabellen beim Müesli.
Tagesbedarf auf lange Sicht:
Wikipedia: Die Einschätzungen des Tagesbedarfs für gesunde Erwachsene reichen, je nach verwendeter Methode, von 3,5 bis 6 mg Tryptophan pro Kilogramm Körpergewicht. Die WHO gibt eine Tagesmenge für Tryptophan von 4 mg/kg Körpergewicht an.6
Allerdings beträgt der Mindestbedarf an Tryptophan inkl. 30 % Zuschlag für individuelle Schwankungen nach Wissenschaftliche Tabellen Geigy, Bd.2, S. 232 nur 3 mg/kg Körpergewicht. Das wären für einen 75 kg schweren Menschen 225 mg/Tag.
Mangelsymptome:
Ein Mangel an Tryptophan ist sehr selten. Eine natürliche vegane Ernährung deckt Tryptophan sehr gut ab und bei mehr Muskelarbeit isst man auch mehr. Siehe Fazit und diesen Link: Von Muttermilch zu früh entwöhnte Säuglinge.
Nehmen wir über lange Zeit zu wenig Tryptophan auf, so kann das zu Müdigkeit und Abgeschlagenheit führen. Bei Fruktosemalabsorption kann man signifikant erniedrigte Serumtryphtophanspiegel bekommen. Äusserst selten kommen die Erbkrankheiten Tryptophan-Malabsorptionssyndrom (Blaue-Windeln-Syndrom) und Hartnup-Syndrom vor.
Überversorgung:
Ein erhöhter Tryptophanspiegel tritt bei einer ausgewogenen Ernährung nicht auf. Da die Aminosäure ihren Abbau selber reguliert, ist eine Überdosierung kaum möglich.
Bei eingeschränkter Nierenfunktion sollte man sich eiweissarm ernähren, um eine vermehrte Produktion und Ansammlung von Harnstoff in der Niere durch den Aminosäureabbau zu vermeiden.
Man verkauft Tryptophan als Nahrungsergänzung oder als "Stimmungsaufheller". Wikipedia: Die Wirkung von L-Tryptophan wird oft als stimmungsaufhellend, beruhigend und gewichtsreduzierend beschrieben. Die stimmungsaufhellende Wirkung von L-Tryptophan beruht dabei vermutlich auf der Tatsache, dass es im menschlichen Körper zu Serotonin umgewandelt wird. Es wird angenommen, dass durch einen erhöhten Serotoninspiegel die Stimmung aufgehellt und Depressionen gelindert werden können. Als Nebenwirkungen können dabei vor allem Tagesmüdigkeit, Schwindel und Kopfschmerzen auftreten.
Die Plasmahalbwertszeit beträgt 2 Stunden und kann bei Leberzirrhose auf bis zu 4,7 Stunden ansteigen.
Aus dem Buch China Study kann man eindrücklich und mit guten Beweisen erkennen, dass wir normalerweise am Zuviel und nicht an Mangel an Proteinen leiden (siehe ausführliche Buchbesprechung):Erst seit ein paar Jahren entdeckten Wissenschaftler, dass tierisches Eiweiss, was als beste Proteinqualität (biologische Wertigkeit) galt, nicht die beste Gesundheit erzeugt, sondern das Gegenteil.
Funktionen im Körper etc.:
Tryptophan hat sehr verschiedene Funktionen:2,3,4,5
L-Tryptophan ist am Aufbau von diversen Proteinen im menschlichen Körper beteiligt, z. B. in den Muskeln, im Apolipoprotein B100 (Teil des LDL-Cholesterin-Transportmoleküls) oder in Enzymen.
Es dient als Vorstufe für verschiedene Botenstoffe (Neurotransmitter, Hormone) wie Serotonin und Melatonin. Das Gewebshormon Serotonin reguliert viele Funktionen des Herz-Kreislauf-Systems, vor allem den Blutdruck. Auch als Botenstoff im Gehirn hat Serotonin vielfältige Aufgaben. Es wirkt stimmungsaufhellend, schlaffördernd und kann Emotionen positiv beeinflussen. Tryptophan gilt deshalb als natürliches Antidepressivum. Stress und ein dadurch erhöhter Cortisolspiegel wirken hemmend auf die Serotonin Bildung, Nicotinsäure und Vitamin B6 hingegen fördernd.
Tryptophan ist die Vorstufe des Niacin (Nicotinsäure, Vitamin B3). Dieses B-Vitamin ist als NAD (Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid) ein wichtiges Coenzym in verschiedenen Stoffwechselreaktionen.
Aufnahme und Stoffwechsel:
Die Verdauung der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine beginnt im Magen durch Pepsine. Sie spalten die Proteine in Peptide. Die weitere Spaltung in die einzelnen Aminosäuren geschieht im Dünndarm durch Peptidasen. Die zelluläre Aufnahme erfolgt durch verschiedene Carrierproteine, die spezifisch für bestimmte AS-Gruppen sind.
Wikipedia: Die Tryptophanhydroxylase kann durch eine Reihe an Faktoren gehemmt werden, so z. B. durch Vitamin-B6- / Vitamin-B3-Mangel, Insulinresistenz, Magnesiummangel, aber auch durch Stress.
Speicherung, Verbrauch, Verluste:
Proteine unterliegen einem ständigen Auf- und Abbau. 70-80 % der freien Aminosäuren befinden sich in der Skelettmuskulatur, ein geringerer Anteil im Blutplasma. Das zentrale Organ für die AS-Regulation ist die Leber. Die Leber baut einen erheblichen Teil der anflutenden Aminosäuren ab und beseitigt den Stickstoff in Form von Harnstoff. Über das Blut gelangt dieser via Nieren zur Ausscheidung.
Wikipedia: Mehrere der beim Abbau beteiligten Enzyme scheinen bei Ratten im Alter an Aktivität zu verlieren. Bei der Oxidation von Tryptophan oder Tryptophan-Einheiten von Proteinen durch Photooxidation oder Sauerstoffradikale entsteht eine Vielzahl von Oxidationsprodukten, die bisher noch nicht alle identifiziert werden konnten.
Strukturen:
Tryptophan ist eine proteinogene α-Aminosäure mit einem aromatischen Indol-Ringsystem. Gemeinsam mit Phenylalanin, Tyrosin und Histidin zählt Tryptophan zu den aromatischen Aminosäuren.
IUPAC-Name: 2-Amino-3-(1H-indol-3-yl)propansäure. Weitere Namen: L(–)-α-Amino-β-indolyl-(3)-propionsäure. Summenformel: C11H12N2O2. Abkürzungen: Trp, W (Einbuchstabencode).
Literatur / Quellen:
US-Amerikanische Nährwertdatenbank USDA.
Elmadfa Ibrahim und Leitzmann Claus: Ernährung des Menschen; 5. Auflage (2015); Verlag Eugen Ulmer, Stuttgart.
De Groot Hilka und Farhadi Jutta: Ernährungswissenschaft; 6. Auflage (2015); Verlag Europa-Lehrmittel, Haan-Gruiten.
Kasper Heinrich und Burghardt Walter: Ernährungsmedizin und Diätetik; 11. Auflage (2009); Elsevier GmbH, Urban & Fischer Verlag, München.
Biesalski Hans Konrad und Grimm Peter: Taschenatlas der Ernährung; 6. Auflage (2015); Georg Thieme Verlag, Stuttgart und New York. (5. Auflage 2011 = S. 114)
WHO: Protein and amino acid requirements in human nutrition. Technical Report Series: 935; 2002.
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